The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins

Aim. Protein fragments coding for nuclear (NLS) and/or nucleolar (NoLS) localization signals are often used for the investigation of the mechanisms of protein accumulation inside the nuclei and the nucleoli, but it is possible that accumulation mechanisms in full-length proteins will be different. M...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2015
Автори: Musinova, Y.R., Sheval, E.V.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2015
Назва видання:Вiopolymers and Cell
Теми:
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152447
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins / Y.R. Musinova, E.V. Sheval // Вiopolymers and Cell. — 2015. — Т. 31, № 2. — С. 154-158. — Бібліогр.: 19 назв. — англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id irk-123456789-152447
record_format dspace
spelling irk-123456789-1524472019-06-12T01:26:11Z The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins Musinova, Y.R. Sheval, E.V. Short Communications Aim. Protein fragments coding for nuclear (NLS) and/or nucleolar (NoLS) localization signals are often used for the investigation of the mechanisms of protein accumulation inside the nuclei and the nucleoli, but it is possible that accumulation mechanisms in full-length proteins will be different. Methods. Here, we compared the nuclear and nucleolar accumulation of HIV-1 Tat protein and its basic domain containing both NLS and NoLS. Results. The pattern of accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from that of full-length Tat proteins: the basic domain is accumulated weaker inside the nuclei, but stronger in the nucleoli as compared to the full-length protein. Conclusion. The molecular mechanism of nuclear and nucleolar accumulation of full-length Tat protein might be different from that of the Tat protein fragments. Мета. При вивченні механізмів накопичення білків в ядрі і полісом часто використовують фрагменти білка, що кодують сигнали ядерної (NLS) і ядерцевої (NoLS) локалізації, які зливають з маркерними білками. Проте механізми накопичення повнорозмірних білків можуть бути іншими. Методи. У цій роботі ми порівняли накопичення в ядрі і полісом ВІЛ-1 Tat білка і основного домену цього білка, що містить NLS і NoLS. Результати. Показано, що накопичення основного домену Tat білка в ядрі і полісом відрізняється від накопичення цілих білків (фрагмент білка гірше, ніж цілий білок накопичується в ядрі, але краще в полісом). Висновки. Видається ймовірним, що молекулярний механізм накопичення в ядрі і полісом повнорозмірного Тат білка можуть відрізнятися від механізму, описаного з використанням фрагментів білка. Цель. При изучении механизмов накопления белков в ядре и ядрышке часто используют участки белка, кодирующие сигналы ядерной (NLS) и ядрышковой (NoLS) локализации, которые сливают с маркерными белками. Однако механизмы накопления полноразмерных белков могут быть другими. Методы. В настоящей работе мы сравнили накопление в ядре и ядрышке HIV-1 Tat белка и основного домена этого белка, содержащего NLS и NoLS. Результаты. Показано, что накопление основного домена Tat белка в ядре и ядрышке отличается от накопления целых белков (фрагмент белка хуже, чем целый белок накапливается в ядре, но лучше в ядрышке). Выводы. Представляется вероятным, что молекулярный механизм накопления в ядре и ядрышке полноразмерного Tat белка могут отличаться от механизма, описанного с использованием фрагментов белка. 2015 Article The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins / Y.R. Musinova, E.V. Sheval // Вiopolymers and Cell. — 2015. — Т. 31, № 2. — С. 154-158. — Бібліогр.: 19 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://biopolymers.org.ua/doi/bc.0008DB http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152447 576.31; 578.23 en Вiopolymers and Cell Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language English
topic Short Communications
Short Communications
spellingShingle Short Communications
Short Communications
Musinova, Y.R.
Sheval, E.V.
The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins
Вiopolymers and Cell
description Aim. Protein fragments coding for nuclear (NLS) and/or nucleolar (NoLS) localization signals are often used for the investigation of the mechanisms of protein accumulation inside the nuclei and the nucleoli, but it is possible that accumulation mechanisms in full-length proteins will be different. Methods. Here, we compared the nuclear and nucleolar accumulation of HIV-1 Tat protein and its basic domain containing both NLS and NoLS. Results. The pattern of accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from that of full-length Tat proteins: the basic domain is accumulated weaker inside the nuclei, but stronger in the nucleoli as compared to the full-length protein. Conclusion. The molecular mechanism of nuclear and nucleolar accumulation of full-length Tat protein might be different from that of the Tat protein fragments.
format Article
author Musinova, Y.R.
Sheval, E.V.
author_facet Musinova, Y.R.
Sheval, E.V.
author_sort Musinova, Y.R.
title The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins
title_short The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins
title_full The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins
title_fullStr The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins
title_full_unstemmed The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins
title_sort accumulation of the basic domain of hiv-1 tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length tat proteins
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate 2015
topic_facet Short Communications
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/152447
citation_txt The accumulation of the basic domain of HIV-1 Tat protein in the nuclei and the nucleoli is different from the accumulation of full-length Tat proteins / Y.R. Musinova, E.V. Sheval // Вiopolymers and Cell. — 2015. — Т. 31, № 2. — С. 154-158. — Бібліогр.: 19 назв. — англ.
series Вiopolymers and Cell
work_keys_str_mv AT musinovayr theaccumulationofthebasicdomainofhiv1tatproteininthenucleiandthenucleoliisdifferentfromtheaccumulationoffulllengthtatproteins
AT shevalev theaccumulationofthebasicdomainofhiv1tatproteininthenucleiandthenucleoliisdifferentfromtheaccumulationoffulllengthtatproteins
AT musinovayr accumulationofthebasicdomainofhiv1tatproteininthenucleiandthenucleoliisdifferentfromtheaccumulationoffulllengthtatproteins
AT shevalev accumulationofthebasicdomainofhiv1tatproteininthenucleiandthenucleoliisdifferentfromtheaccumulationoffulllengthtatproteins
first_indexed 2023-05-20T17:38:37Z
last_indexed 2023-05-20T17:38:37Z
_version_ 1796153761814544384