Термодинамика взаимодействия деацилированной инициаторной тРНК и аминоацил-тРНК с Р- и А-сайтами 30S субчастиц рибосом Escherichia coli на матрице AUG(U)n

• Дата: 1988
• Автори: Гобштис, Н.А., Одинцов, В.Б., Кириллов, С.В.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1988
• Назва видання: Биополимеры и клетка
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153808
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Термодинамика взаимодействия деацилированной инициаторной тРНК и аминоацил-тРНК с Р- и А-сайтами 30S субчастиц рибосом Escherichia coli на матрице AUG(U)n / Η.А. Гобштис, В.Б. Одинцов, С.В. Кириллов // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 1. — С. 3-7. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.

В модельной системе инициации биосинтеза белка показано, что деаци- лированная инициаторная тРНК (TPHKfMet или fMet-tPHKfMet – в случае образования дипептида) связывается на Р-сайт 30S субчастицы комплекса [30S+AUG(U)„]. Далее этот тройной комплекс способен связывать вторую молекулу тРНК – Рhе-тРНКPhe на А-сайт, и при добавлении 50S субчастиц образовывается дипептид fMet-Phe. Таким образом, на 30S субчастице имеются два сайта связывания тРНК, которые реализуются как функциональные Р- и А-сайты 70S рибосомы не только в поли (U)-зависимой системе, но и в исследованной системе с матрицей, несущей инициаторный кодон AUG. Измерены константы ассоциации TPHKfMet с комплексом [30S +AUG(U)n] и Phe-тPHKphe с комплексом [30S+AUG(U)n+тPHKfMet] при разных температурах и концентрациях ионов магния, рассчитаны термодинамические параметры этих взаимодействий.