Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру

Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформац...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Видавець:Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Дата:1988
Автори: Каява, А.В., Лим, В.И.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1988
Назва видання:Биополимеры и клетка
Теми:
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/153817
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Цитувати:Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру / А.В. Каява, В.И. Лим // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 2. — С. 79-85. — Бібліогр.: 19 назв. — рос.

Репозиторії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформационной карты полипептидная цепь наилучшим образом взаимодействует с водой, когда она имеет конформацию полипролиновой спирали. Показано, что вода увеличивает правую закрученность двухцепочечной β-структуры, предсказываемую расчетами, учитывающими только внутри- и межцепные взаимодействия. При увеличении правой закрученности конформация двухцепочечной β-структуры, наиболее вероятная по внутри- и межцепным взаимодействиям, расщепляется на две β-конформации, чередующиеся вдоль полипептидных цепей. Величина закрученности и характер чередования β-конформаций двухцепочечной β-структуры, вытекающие из проведенного нами стереохимического анализа, хорошо согласуются с данными, полученными из анализа пространственных структур глобулярных белков.