Синтез дипептидов, содержащих мета- и пара-фторфенилаланин. Разделение на оптические изомеры и изучение их реакционной способности в отношении тромбина

• Дата: 1992
• Автори: Пояркова, С.А., Кухарь, В.П., Колычева, М.Т., Храпунов, С.Н., Драган, А.И.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1992
• Назва видання: Биополимеры и клетка
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/154413
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Синтез дипептидов, содержащих мета- и пара-фторфенилаланин. Разделение на оптические изомеры и изучение их реакционной способности в отношении тромбина / С.А. Пояркова, В.П. Кухарь, М.Т. Колычева, С.Н. Храпунов, А.И. Драган // Биополимеры и клетка. — 1992. — Т. 8, № 4. — С. 20-30. — Бібліогр.: 16 назв. — рос, укр.

Из рацемата тозил-м- и тозил-п-фторфенилаланина синтезирована серия оптически активных дипептидов общей формулы: Tos-X-Arg-OCH3, где X = D-Phe(mF), L-Phe(mF), D-Phe(pF), L-Phe(pF). Исследование спектров поглощения и разностных спектров флюоресценции выявило ряд отличий, обусловленных конформационной подвижностью DL- и LL-изомеров. Батохромный сдвиг спектров поглощения и флюоресценции дипептидов с м-фторфенилаланином отличается от такового дипептида, содержащего п-фторфенилаланин. Изучение кинетики гидролиза синтезированных соединений тромбином показало, что субстраты содержащие D-изомеры фторфенилаланина, ферментом не расщепляются. Дипептид, содержащий L-изомер п-фторфениланина, обладает биорегуляторным эффектом, в то время как дипептид, содержащий L-изомер м-фторфенилаланина, этим эффектом не обладает. Обсуждается связь между конформационной подвижностью пептидов и их субстратными характеристиками, а также роль π–π-взаимодействий при образовании фермент-субстратного комплекса.