Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercel...
Збережено в:
| Видавець: | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
|---|---|
| Дата: | 2005 |
| Автори: | , , , , , , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | English |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2005
|
| Назва видання: | Біополімери і клітина |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155118 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Цитувати: | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ. |
Репозиторії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-155118 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
English |
| topic |
Клітинна біологія Клітинна біологія |
| spellingShingle |
Клітинна біологія Клітинна біологія Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA Біополімери і клітина |
| description |
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells. |
| format |
Article |
| author |
Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. |
| author_facet |
Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. |
| author_sort |
Ilnytska, O.M. |
| title |
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_short |
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_full |
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_fullStr |
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_full_unstemmed |
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_sort |
intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein ruk/cin85/seta |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
2005 |
| topic_facet |
Клітинна біологія |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155118 |
| citation_txt |
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ. |
| series |
Біополімери і клітина |
| work_keys_str_mv |
AT ilnytskaom intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT drelvr intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT shuvayevahyu intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT havrylovsv intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT fedyshynyaya intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT mayevskaom intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT ihumentsevani intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT goutit intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT buchmanvl intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta |
| first_indexed |
2023-05-20T17:46:05Z |
| last_indexed |
2023-05-20T17:46:05Z |
| _version_ |
1796154043913994240 |
| spelling |
irk-123456789-1551182019-07-06T16:05:02Z Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. Клітинна біологія Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells. RuklCIN85lSETA є представником окремої еволюційно консервативної родини адаптернихі риштувальних білків, залучених до апоптичного сигналювання і сигналювання, залежного від рецепторних тирозинових протеїнкіназ, перебудови актинового цитоскелету і адгезії клітин, контролю функцій подоцитів і Т клітин. Оскільки Ruk/CIN85/ SETA містить одно часно SH3 домени і багаті на пролін послідовності на рівні одного поліпептидного ланцюга та С-кінцевий суперспіралізований район, можна припустити, що його біологічна активність регулюється за рахунок внутрішньо- і міжмолекулярних взаємодій. Здатність багатих на пролін мотивів Ruk взаємодіяти з власними SH3 доменами та суперспіралізованої ділянки — опосередковувати олігомеризацію різних ізоформ досліджували за допомогою методу зв'язування in vitro GST-злитих білків. Показано, шр SH3A і, в меншій мірі, SH3B домени Ruk кооперативно взаємодіють із власними багатими на пролін послідовностями, у той час як суперспіралізований район забезпечує олігомеризацію ізоформ. Не виключено при цьому, що SH3C домен чинить конформаційний вплив на суперспіралізований район, обмежуючи, в такий спосіб, ступінь олігомеризації. Нами також встановлено, що здатність екзогенних лігандів взаємодіяти з багатими на пролін мотивами Ruk координовано змінюється протягом TNFa-індукованого апоптозу мієломоноцитарних клітин лінії U937. Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells. 2005 Article Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006DB http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155118 577.112.7 en Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |