Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих

В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль ост...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:1998
Автор: Корнелюк, А.И.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
Назва видання:Биополимеры и клетка
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155430
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих / А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 4. — С. 349-359. — Бібліогр.: 54 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль остатков лизина, гистидина и цистеина. Показано, что во взаимодействии с основной формой тирозил-тРНК синтетазы вовлекается антикодон гомологичной тРНКТуr . Обнаружены специфические конформационные изменения фермента при взаимодействии с субстратами, в том числе с тРНКTyr ; выявлена конформационная адаптация центров связывания тРНК и АТР. На основании полученных данных предложена динамическая модель функционирования синтетазы. Определена первичная структура тирозил-тРНК синтетазы быка с помощью клонирования и секвенирования к ДНК. Предложена, модульная организация фермента: каталитическая, часть, состоящая из свертки Россмана и α -спирального домена, соединена с цитокин подобным не каталитическим, модулем, обладающим сродством к РНК. Предложена гипотеза образования изолированного С-домена вследствие ограниченного протеолиза после активации внутриклеточных протеаз и проявления этим доменом цитокинподобной активности, аналогично цитокину ЕМАР II.