2025-02-23T14:43:33-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: Query fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-155430%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-23T14:43:33-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: => GET http://localhost:8983/solr/biblio/select?fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-155430%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-23T14:43:33-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: <= 200 OK
2025-02-23T14:43:33-05:00 DEBUG: Deserialized SOLR response
Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль ост...
Saved in:
Main Author: | |
---|---|
Format: | Article |
Language: | Russian |
Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1998
|
Series: | Биополимеры и клетка |
Online Access: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155430 |
Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
Summary: | В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль остатков лизина, гистидина и цистеина. Показано, что во взаимодействии с основной формой тирозил-тРНК синтетазы вовлекается антикодон гомологичной тРНКТуr . Обнаружены специфические конформационные изменения фермента при взаимодействии с субстратами, в том числе с тРНКTyr ; выявлена конформационная адаптация центров связывания тРНК и АТР. На основании полученных данных предложена динамическая модель функционирования синтетазы. Определена первичная структура тирозил-тРНК синтетазы быка с помощью клонирования и секвенирования к ДНК. Предложена, модульная организация фермента: каталитическая, часть, состоящая из свертки Россмана и α -спирального домена, соединена с цитокин подобным не каталитическим, модулем, обладающим сродством к РНК. Предложена гипотеза образования изолированного С-домена вследствие ограниченного протеолиза после активации внутриклеточных протеаз и проявления этим доменом цитокинподобной активности, аналогично цитокину ЕМАР II. |
---|