Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих

Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих

В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль ост...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:1998
Автор: Корнелюк, А.И.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
Назва видання:Биополимеры и клетка
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155430
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих / А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 4. — С. 349-359. — Бібліогр.: 54 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id irk-123456789-155430
record_format dspace
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language Russian
description В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль остатков лизина, гистидина и цистеина. Показано, что во взаимодействии с основной формой тирозил-тРНК синтетазы вовлекается антикодон гомологичной тРНКТуr . Обнаружены специфические конформационные изменения фермента при взаимодействии с субстратами, в том числе с тРНКTyr ; выявлена конформационная адаптация центров связывания тРНК и АТР. На основании полученных данных предложена динамическая модель функционирования синтетазы. Определена первичная структура тирозил-тРНК синтетазы быка с помощью клонирования и секвенирования к ДНК. Предложена, модульная организация фермента: каталитическая, часть, состоящая из свертки Россмана и α -спирального домена, соединена с цитокин подобным не каталитическим, модулем, обладающим сродством к РНК. Предложена гипотеза образования изолированного С-домена вследствие ограниченного протеолиза после активации внутриклеточных протеаз и проявления этим доменом цитокинподобной активности, аналогично цитокину ЕМАР II.
format Article
author Корнелюк, А.И.
spellingShingle Корнелюк, А.И.
Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
Биополимеры и клетка
author_facet Корнелюк, А.И.
author_sort Корнелюк, А.И.
title Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
title_short Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
title_full Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
title_fullStr Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
title_full_unstemmed Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
title_sort структурно-функциональное исследование тирозил-трнк синтетазы млекопитающих
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate 1998
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155430
citation_txt Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих / А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 4. — С. 349-359. — Бібліогр.: 54 назв. — рос.
series Биополимеры и клетка
work_keys_str_mv AT kornelûkai strukturnofunkcionalʹnoeissledovanietiroziltrnksintetazymlekopitaûŝih
first_indexed 2023-05-20T17:47:09Z
last_indexed 2023-05-20T17:47:09Z
_version_ 1796154083605741568
spelling irk-123456789-1554302019-07-04T21:40:08Z Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих Корнелюк, А.И. В обзоре представлены основные результаты структурно-функционального исследования тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (КФ 6.1.1.1). Рассмотрена множественность молекулярных форм, фермента. Изучена структура активного центра синтетазы методами химических модификаций, и показана существенная роль остатков лизина, гистидина и цистеина. Показано, что во взаимодействии с основной формой тирозил-тРНК синтетазы вовлекается антикодон гомологичной тРНКТуr . Обнаружены специфические конформационные изменения фермента при взаимодействии с субстратами, в том числе с тРНКTyr ; выявлена конформационная адаптация центров связывания тРНК и АТР. На основании полученных данных предложена динамическая модель функционирования синтетазы. Определена первичная структура тирозил-тРНК синтетазы быка с помощью клонирования и секвенирования к ДНК. Предложена, модульная организация фермента: каталитическая, часть, состоящая из свертки Россмана и α -спирального домена, соединена с цитокин подобным не каталитическим, модулем, обладающим сродством к РНК. Предложена гипотеза образования изолированного С-домена вследствие ограниченного протеолиза после активации внутриклеточных протеаз и проявления этим доменом цитокинподобной активности, аналогично цитокину ЕМАР II. В огляді представлено основні, результати структурно-функціонального дослідження тирозил тРНК синтетази ссавців (КФ 6-1.1.1). Розглянуто множинність молекулярних форм ферменту. Вивчено структуру активного центра синтетази методами хімічних модифікацій і показано суттєву роль залишків лізину, гістидину і цистеїну. Продемонстровано, що до взаємодії з основною формою тирозил-тРНК синтетази залучається антикодон гомологічної тРНКTyr . Встановлено специфічні конформаційні зміни ферменту при взаємодії з субстратами, в тому числі з тРНК ; виявлено конформаційну адаптацію центрів зв'язування тРНК і АТР. На основі отриманих даних запропоновано динамічну модель функціонування синтетази. Визначено первинну структуру тирозил-тРНК синтетази бика шляхом клонування і секвенування к ДНК. Запропоновано модульну організацію ферменту: каталітична частина, яка складається зі згортки Россмана та α-спірального домену, з'єднана з цитокін-подібним некаталітинним модулем, спорідненим з РНК. Запропоновано гіпотезу стосовно утворення ізольованого С-домену внаслідок обмеженого протеолізу після активації внутрішньоклітинних проте аз і проявлення цим доменом цитокінподібної активності, аналогічно цитокіну EMAP IІ. The main results of the structural and functional investigation of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase are reviewed. The multiplicity of molecular forms of enzyme is analyzed. Structure of the active site of synthetase has been studied by chemical modification methods and the essential, role of lysine, histidine and cysteine residues has been revealed. It was found that the anticodon of homologous bovine tRNATyr is involved in the interaction with the main form of synthetase in the complex. Conformational changes of enzyme in the course of substrate binding, including tRNA recognition have been revealed. On the basis of the data obtained the dynamical model of functioning of tyrosyl-tRNA synthetase has been proposed. Primary structure of bovine tyrosyl-tRNA synthetase has been determined by cDNA cloning and sequencing. The modular organization of tyrosyl-tRNA synthetase is proposed where the catalytic part of enzyme composed by Rossniann fold and α-helical domain is connected to a cytokine-like C-terminaf module. The hypothesis is forwarded about possible forming of the isolated C-domain as a result of the proteolytic digestion after proiease activation and about possible cytokine like activity of this C-domain similar EMAP II cytokine. 1998 Article Структурно-функциональное исследование тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих / А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 4. — С. 349-359. — Бібліогр.: 54 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004DF http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155430 ru Биополимеры и клетка Інститут молекулярної біології і генетики НАН України

Схожі ресурси