Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц

Киназа легких цепей миозина (КЛЦМ) играет ключевую роль в механизмах регуляции сокращения гладких мышц. Полученные нами с помощью лазерной корреляционной спектроскопии данные позволяют утверждать, что неактивированная КЛЦМ из гладких мышц в растворе в условиях близких к физиологическим, существует...

Повний опис

Збережено в:

Бібліографічні деталі
Дата:	1995
Автори:	Филенко, А.М., Собешек, А., Бабийчук, Э.Б., Омельянюк, В.С., Данилова, В.М., Яновская, Н.Б., Бабенко, А.Ю.
Формат:	Стаття
Мова:	Russian
Опубліковано:	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1995
Назва видання:	Биополимеры и клетка
Онлайн доступ:	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155670
Теги:	Додати тег Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц / A.М. Филенко, А. Собешек, Э.Б. Бабийчук, B.С. Омельянюк, В.М. Данилова, Н.Б. Яновская, А.Ю. Бабенко // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 2. — С. 57-68. — Бібліогр.: 25 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	irk-123456789-155670
record_format	dspace
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
language	Russian
description	Киназа легких цепей миозина (КЛЦМ) играет ключевую роль в механизмах регуляции сокращения гладких мышц. Полученные нами с помощью лазерной корреляционной спектроскопии данные позволяют утверждать, что неактивированная КЛЦМ из гладких мышц в растворе в условиях близких к физиологическим, существует в виде смеси олигомерных и димерных частиц с гидродинамическими диаметрами – 150 и 20 нм соответственно. Эти частицы очевидно находятся в динамическом равновесии. Мы не обнаружили заметных изменений в распределении различных форм киназы в растворе после ее активации при избытке как киназы, так и кальмодулина (СаМ). При значительном избытке киназы по отношению к СаМ ее активность через 5–10 мин уменьшается в несколько раз. По-видимому, наблюдаемое ингибирование киназы перед добавлением субстрата связано с медленными конформационными изменениями активированных молекул киназы, о чем свидетельствуют результаты проведенных нами флюоресцентных исследований. Подобные перестройки отмечаются и при эквимолярном соотношении киназы и СаМ, однако в этом случае они характеризуются меньшей глубиной и незначительным понижением активности КЛЦМ. Медленные конформационные перестройки в надмолекулярных структурах активированной киназы. скорее всего имеют коллективный характер и связаны с усилением взаимного влияния между молекулами киназы. приводящего к ослаблению связывания Са²⁺-СаМ. В качестве рабочей гипотезы можно предположить, что в надмолекулярных комплексах активированной киназы устанавливаются взаимодействия псевдосубстратного участка одной молекулы t активным центром соседней с возникновением стерических препятствий для связывания СаМ.
format	Article
author	Филенко, А.М. Собешек, А. Бабийчук, Э.Б. Омельянюк, В.С. Данилова, В.М. Яновская, Н.Б. Бабенко, А.Ю.
spellingShingle	Филенко, А.М. Собешек, А. Бабийчук, Э.Б. Омельянюк, В.С. Данилова, В.М. Яновская, Н.Б. Бабенко, А.Ю. Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц Биополимеры и клетка
author_facet	Филенко, А.М. Собешек, А. Бабийчук, Э.Б. Омельянюк, В.С. Данилова, В.М. Яновская, Н.Б. Бабенко, А.Ю.
author_sort	Филенко, А.М.
title	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц
title_short	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц
title_full	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц
title_fullStr	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц
title_full_unstemmed	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц
title_sort	надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц
publisher	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate	1995
url	http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155670
citation_txt	Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц / A.М. Филенко, А. Собешек, Э.Б. Бабийчук, B.С. Омельянюк, В.М. Данилова, Н.Б. Яновская, А.Ю. Бабенко // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 2. — С. 57-68. — Бібліогр.: 25 назв. — рос.
series	Биополимеры и клетка
work_keys_str_mv	AT filenkoam nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc AT sobešeka nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc AT babijčukéb nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc AT omelʹânûkvs nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc AT danilovavm nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc AT ânovskaânb nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc AT babenkoaû nadmolekulârnaâorganizaciâiaktivnostʹkinazylegkihcepejmiozinagladkihmyšc
first_indexed	2023-05-20T17:47:43Z
last_indexed	2023-05-20T17:47:43Z
_version_	1796154105331187712
spelling	irk-123456789-1556702019-06-18T01:26:05Z Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц Филенко, А.М. Собешек, А. Бабийчук, Э.Б. Омельянюк, В.С. Данилова, В.М. Яновская, Н.Б. Бабенко, А.Ю. Киназа легких цепей миозина (КЛЦМ) играет ключевую роль в механизмах регуляции сокращения гладких мышц. Полученные нами с помощью лазерной корреляционной спектроскопии данные позволяют утверждать, что неактивированная КЛЦМ из гладких мышц в растворе в условиях близких к физиологическим, существует в виде смеси олигомерных и димерных частиц с гидродинамическими диаметрами – 150 и 20 нм соответственно. Эти частицы очевидно находятся в динамическом равновесии. Мы не обнаружили заметных изменений в распределении различных форм киназы в растворе после ее активации при избытке как киназы, так и кальмодулина (СаМ). При значительном избытке киназы по отношению к СаМ ее активность через 5–10 мин уменьшается в несколько раз. По-видимому, наблюдаемое ингибирование киназы перед добавлением субстрата связано с медленными конформационными изменениями активированных молекул киназы, о чем свидетельствуют результаты проведенных нами флюоресцентных исследований. Подобные перестройки отмечаются и при эквимолярном соотношении киназы и СаМ, однако в этом случае они характеризуются меньшей глубиной и незначительным понижением активности КЛЦМ. Медленные конформационные перестройки в надмолекулярных структурах активированной киназы. скорее всего имеют коллективный характер и связаны с усилением взаимного влияния между молекулами киназы. приводящего к ослаблению связывания Са²⁺-СаМ. В качестве рабочей гипотезы можно предположить, что в надмолекулярных комплексах активированной киназы устанавливаются взаимодействия псевдосубстратного участка одной молекулы t активным центром соседней с возникновением стерических препятствий для связывания СаМ. Кіназа легких ланцюгів міозина (КЛЛМ) відіграє ключову роль у механізмах регуляції скорочення гладеньких м'язів. Отримані нами за допомогою лазерної кореляційної спектроскопії дані дозволяють стверджувати що неактивована КЛЛМ із гладеньких м'язів у розчині за умов, близьких до фізіологічних, існує у вигляді суміші олігомерних і димерних частинок з гідродинамічними діаметрами –150 і 20 нм відповідно. Ці частинки, очевидно, знаходяться у динамічній рівновазі. Ми не виявили помітних змін у розподілі різних форм кінази у розчині після її активації як при надлишку кінази, так і кальмодуліну (СаМ). При значному надлишку кінази відносно СаМ її активність через 5–10 хв. зменшується у декілька разів. Може бути, що спостережене пригнічення кінази перед внесенням субстрата пов'язане з повільними конформаційнимн змінами активованих молекул кінази, про що свідчать результати здійснених нами флюоресцентних досліджень. Подібні перебудови відмічаються і при еквімолярному співвідношенні кінази і СаМ, проте в цьому випадку вони менш глибокі і характеризуються незначним зниженням активності КЛЛМ. Повільні конформаційні перебудови в надмолекулярних структурах активованої кінази, скоріш за все, мають колективний характер і пов'язані з підсиленням взаємного впливу між молекулами кінази, який призводить до ослаблення зв'язування Са²⁺ -СаМ. Спираючись на вищевикладене, можна припустити, що у надмолекулярних комплексах активованої кінази мають місце взаємодії псевдосубстратної ділянки однієї молекули з активним центром сусідньої, що супроводжується появою стеричних перешкод для зв'язування СаМ. The data received by the use of lazer correlation spectroscopy (LCS) suggest that inactive MLCK under conditions close to the physiological exists as mixture of oligomeric and dimeric particles with hydrodynamic diameters about 150 and 20 nm, respectively. These particles should be in dynamic equilibrium. We could not discover noticeable alteration in different kinase species distribution at both kinase or calmodulin excess in solution. At considerable excess of kinase over calmodulin the activity of the former is decreased several times after 5 to 10 min from the moment of its activation. Observed kinase inhibition in the preincubation time (before addition of substrate) must be connected with slow conformational rearrangements of activated kinase molecules which is directly confirmed by the results of our fluorescent studies. Such conformational rearrangements accompanied by the reduction of MLCK towards CaM affinity take place also at equimolar ratios of kinase to CaM, but in this case they are characterised by the lesser depth and insignificant MLCK activity decrease. Slow conformation changes in supramolecular structures of activated kinase are believed to have collective character and to be connected with intensification of mutual influence of kinase molecules leading to reduction of CaM binding. 1995 Article Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц / A.М. Филенко, А. Собешек, Э.Б. Бабийчук, B.С. Омельянюк, В.М. Данилова, Н.Б. Яновская, А.Ю. Бабенко // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 2. — С. 57-68. — Бібліогр.: 25 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003E1 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155670 591.175.4 ru Биополимеры и клетка Інститут молекулярної біології і генетики НАН України

Надмолекулярная организация и активность киназы легких цепей миозина гладких мышц

Репозитарії

Схожі ресурси