Вивчення вуглеводної специфічності гемолітичного лектину блідої поганки (Amanita phalloides (Vaill. Fr.) Secr)

• Дата: 2005
• Автор: Антонюк, В.О.
• Формат: Стаття
• Мова: Ukrainian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2005
• Назва видання: Біополімери і клітина
• Теми: Клітинна біологія
• Онлайн доступ: http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/155711
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Вивчення вуглеводної специфічності гемолітичного лектину блідої поганки (Amanita phalloides (Vaill. Fr.) Secr) / В.О. Антонюк // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 4. — С. 319-325. — Бібліогр.: 16 назв. — укр.

Описано очищення та деякі фізико-хімічні властивості гемолітичного лектину фалолізину А. phalloides (Vaill. Fr.) Secr. Згідно з даними електрофорезу в поліакриламідному гелі у присутності DS-Na, фалолізин складається з поліпептидів молекулярною масою (м. м.) близько 18 кДа. М. м. цього лектину, визначена гель-фільтрацією на Toyopearl HW-55, склала 35 кДа. Фалолізин є термолабільним, прогрівання протягом 30 хв при температурі 65 °С повністю позбавляє його гемолітичних і гемаглютинуючих властивостей. Ці активності не залежать від присутності іонів кальцію. Чутливість еритроцитів різних видів до гемолітичної дії фалолізину зменшується в ряду: кріль > щур > людина Експерименти з осмотичного захисту виконано на еритроцитах кроля. При інкубації еритроцитів з фалолізином у присутності поліетиленгліколю (ПЕГ) різної м. м. швидкість лізису пригнічувалася в міру збільшення розміру молекули ПЕГ. Одержані результати свідчать про те, що фалолізин у мембранах еритроцитів формує іоно-проникні пори, функціональний діаметр яких є меншим за 2,3 нм (але більшим від 1,6 нм). У той же час присутність ПЕГ не впливає на його гемаглютинуючу активність, що дозволяє вивчати вуглеводну специфічність цього лектину блідої поганки. Вивчення вуглеводної специфічності фалолізину виявило, що він найкраще взаємодіє з D-галактозою і її β-похідними. Встановлено, що фалолізин не надає явної переваги при взаємодії з глікопротеїнами О-гліканного типу над такими N-гліканного типу.