Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase
Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) is composed of two structural modules: the NH2-terminal catalytic core and cytokine-like COOH-terminal module. In order to elucidate the structural bases for the N-module functions we have used the computational prediction of its three-dimensional (3D) struc...
Збережено в:
| Видавець: | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
|---|---|
| Дата: | 2002 |
| Автори: | , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | English |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2002
|
| Назва видання: | Біополімери і клітина |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156315 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Цитувати: | Homology modeling of structure of NH2-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase / K.A. Odynets, O.E. Bazylevskyi, A.I. Kornelyuk // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 6. — С. 547-550. — Бібліогр.: 18 назв. — англ. |
Репозиторії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-156315 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
irk-123456789-1563152019-06-19T01:27:32Z Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase Odynets, K.A. Bazylevskyi, O.E. Kornelyuk, A.I. Короткі повідомлення Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) is composed of two structural modules: the NH2-terminal catalytic core and cytokine-like COOH-terminal module. In order to elucidate the structural bases for the N-module functions we have used the computational prediction of its three-dimensional (3D) structure by comparative modeling approach. A model of the bovine TyrRS N-module represents the Rossmann nucleotide-binding fold (RF) which is linked to the α-helical domain (αHD). The RF domain forms a single β-sheet containing 5 parallel and one attached antiparallel β-strands surrounded by α-helices. The connective polypeptide, CP1, inserted between β3- and β4-strands of the RF domain is perturbed from the domain core. Comparative analysis of this multiple sequence alignment of known TyrRSs and the obtained model structure reveals the conservative surface elements, which could potentially form the tRNATyr-binding surface. This putative surface includes some exposed amino acid residues of CP1, e. g. essential Lys146 and Lys147 residues, which were identified earlier by site-directed mutagenesis. Тирозил-тРНК синтетаза ссавців (TyrRS) складається з двох структурних модулів: каталітичного NH2-кінцевого кора та цитокінподібного COOH-кінцевого модуля. Для вивчення структурних основ функціонування каталітичного N-модуля Здійснено комп' ютерне моделювання його просторової (3D) структури. Модель структури N-модуля TyrRS являє собою нуклеотидзв'язуючий фолд – згортку Россмана (RF), до якого приєднаний α-спіральний домен (αHD). RF-домен формує β-згортку, яка містить п'ять паралельних та один антипаралельний β-стренди, оточені α-спіралями. З'єднувальний поліпептид, CPі, розміщений між β3- та β4-стрендами RF-домену. Аналіз моделі виявив консервативні елементи, які можуть формувати область зв'язування гомологічної tRNATyr Ця область містить деякі амінокислотні залишки CP1, наприклад, функціонально важливі Lys146 та Lys147, які були ідентифіковані раніиіе методом сайт-спрямованого мутагенезу. Тирозил-тРНК синтетаза млекопитающих (TyrRS) состоит из двух структурных модулей: каталитического NH2-концевого кора и цитокинподобного COOH-концевого модуля. Для изучения структурных основ функционирования каталитического N-модуля проведено компьютерное моделирование его пространственной (3D) структуры. Модель структуры N- модуля TyrRS представляет собой нуклеотидсвязывающий фолд – свертку Россмана (RF), к которому присоединен α-спиральний домен (αHD). RF-домен формирует β-лист, содержащий пять параллельных и один антипараллельный β-стрэнды, окруженные α-спиралями. Соединительный полипептид, CP1, размещен между β3- и β4-cmpендами RF-домена. Анализ модели выявил консервативные элементы, способные формировать область связывания гомологичной tRNATyr . Эта область включает некоторые аминокислотные остатки CP1, например, функционально важные Lys146 и Lys147, которые были идентифицированы ранее методом сайт-направленного мутагенеза 2002 Article Homology modeling of structure of NH2-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase / K.A. Odynets, O.E. Bazylevskyi, A.I. Kornelyuk // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 6. — С. 547-550. — Бібліогр.: 18 назв. — англ. 0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000634 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156315 577.152.6:577.332 en Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
English |
| topic |
Короткі повідомлення Короткі повідомлення |
| spellingShingle |
Короткі повідомлення Короткі повідомлення Odynets, K.A. Bazylevskyi, O.E. Kornelyuk, A.I. Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase Біополімери і клітина |
| description |
Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) is composed of two structural modules: the NH2-terminal catalytic core and cytokine-like COOH-terminal module. In order to elucidate the structural bases for the N-module functions we have used the computational prediction of its three-dimensional (3D) structure by comparative modeling approach. A model of the bovine TyrRS N-module represents the Rossmann nucleotide-binding fold (RF) which is linked to the α-helical domain (αHD). The RF domain forms a single β-sheet containing 5 parallel and one attached antiparallel β-strands surrounded by α-helices. The connective polypeptide, CP1, inserted between β3- and β4-strands of the RF domain is perturbed from the domain core. Comparative analysis of this multiple sequence alignment of known TyrRSs and the obtained model structure reveals the conservative surface elements, which could potentially form the tRNATyr-binding surface. This putative surface includes some exposed amino acid residues of CP1, e. g. essential Lys146 and Lys147 residues, which were identified earlier by site-directed mutagenesis. |
| format |
Article |
| author |
Odynets, K.A. Bazylevskyi, O.E. Kornelyuk, A.I. |
| author_facet |
Odynets, K.A. Bazylevskyi, O.E. Kornelyuk, A.I. |
| author_sort |
Odynets, K.A. |
| title |
Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase |
| title_short |
Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase |
| title_full |
Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase |
| title_fullStr |
Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase |
| title_full_unstemmed |
Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase |
| title_sort |
homology modeling of structure of nh₂-terminal module of mammalian (bos taurus) tyrosyl-trna synthetase |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
2002 |
| topic_facet |
Короткі повідомлення |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156315 |
| citation_txt |
Homology modeling of structure of NH2-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase
/ K.A. Odynets, O.E. Bazylevskyi, A.I. Kornelyuk // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 6. — С.
547-550. — Бібліогр.: 18 назв. — англ. |
| series |
Біополімери і клітина |
| work_keys_str_mv |
AT odynetska homologymodelingofstructureofnh2terminalmoduleofmammalianbostaurustyrosyltrnasynthetase AT bazylevskyioe homologymodelingofstructureofnh2terminalmoduleofmammalianbostaurustyrosyltrnasynthetase AT kornelyukai homologymodelingofstructureofnh2terminalmoduleofmammalianbostaurustyrosyltrnasynthetase |
| first_indexed |
2023-05-20T17:49:26Z |
| last_indexed |
2023-05-20T17:49:26Z |
| _version_ |
1796154176386891776 |