2025-02-22T09:55:30-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: Query fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-156780%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-22T09:55:30-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: => GET http://localhost:8983/solr/biblio/select?fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-156780%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-22T09:55:30-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: <= 200 OK
2025-02-22T09:55:30-05:00 DEBUG: Deserialized SOLR response
Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії

Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії

Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв' язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Main Authors: Кордиш, М.О., Корнелюк, О.І.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2006
Series:Біополімери і клітина
Subjects:
Структура та функції біополімерів
Online Access:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156780
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Description
Summary:Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв' язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану Trp144, який є флуоресцентним зондом у структурі білка, однак локалізований поза сайтом зв'язування РНК. Для дослідження взаємодії ізольованого С-модуля з тРНК консервативний ароматичний залишок (Phe) 127 у РНК-зв' язу вальному центрі методами сайт-спрямованого мутагенезу було замінено на флуорофор Trp127. Це дозволило суттєво підвищити квантовий вихід флуоресценції білка та визначити параметри зв'язування С-модуля з тРНК. На основі даних спектрофлуориметричного титрування визначено величину константи дисоціації комплексу С-модуля з тPHK (Phe), яка складає 2,9-10⁻⁸ М, та стехіометрію комплексу (n = 1,2).

Similar Items