2025-02-22T10:04:51-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: Query fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-156780%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-22T10:04:51-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: => GET http://localhost:8983/solr/biblio/select?fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-156780%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-22T10:04:51-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: <= 200 OK
2025-02-22T10:04:51-05:00 DEBUG: Deserialized SOLR response
Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії

Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії

Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв' язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Main Authors: Кордиш, М.О., Корнелюк, О.І.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2006
Series:Біополімери і клітина
Subjects:
Структура та функції біополімерів
Online Access:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156780
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
id irk-123456789-156780
record_format dspace
spelling irk-123456789-1567802019-06-19T01:30:07Z Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії Кордиш, М.О. Корнелюк, О.І. Структура та функції біополімерів Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв' язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану Trp144, який є флуоресцентним зондом у структурі білка, однак локалізований поза сайтом зв'язування РНК. Для дослідження взаємодії ізольованого С-модуля з тРНК консервативний ароматичний залишок (Phe) 127 у РНК-зв' язу вальному центрі методами сайт-спрямованого мутагенезу було замінено на флуорофор Trp127. Це дозволило суттєво підвищити квантовий вихід флуоресценції білка та визначити параметри зв'язування С-модуля з тРНК. На основі даних спектрофлуориметричного титрування визначено величину константи дисоціації комплексу С-модуля з тPHK (Phe), яка складає 2,9-10⁻⁸ М, та стехіометрію комплексу (n = 1,2). The non-catalytic COOH-terminal module of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase manifests a dual function: involvement in tRNA binding as a cis-factor and cytokine activity after proteolytic cleavage from synthetase catalytic core similar to EMAP II cytokine. The C-module of TyrRS contains a single Trp144 which is an intrinsic fluorescent probe in protein structure, but it is localized outside of RNA binding site. To explore the interaction between C-module and tRNA in solution the conservative aromatic (Phe) 127 residue was substituted for Trp127 fluorophore by site-directed mutagenesis. This replacement allowed enhancing the protein quantum yield and determining the binding parameters of tRNA and C-module. The dissociation constant of the complex between C-module and tRNA (Phe) was calculated on the basis of spectrofluorometric titrations data. It was about 2,9-10⁻⁸ M, and stoichiometry of the complex n=1.2. Некаталитический С-модуль тирозил-тРНК синтетазы мле­копитающих выполняет двойную функцию: участвует в свя­зывании тРНК как цис-фактор и при протеолитическом расщеплении от каталитического кора синтетазы проявляет цитокиновую активность подобно цитокину ЕМАР II. С-мо­дуль TyrRS содержит остаток триптофана Trp144, который является флуоресцентним зондом в структуре белка, однако локализован вне сайта связывания РНК. Для исследования взаимодействия изолированного С-модуля с тРНК консерва­тивный ароматический остаток (Phe) 127 в РНК-связывающем центре был заменен на флуорофор Trp127 методами сайт-на­правленного мутагенеза. Это позволило существенно повы­сить квантовый выход флуоресценции белка и определить параметры связывания С-модуля с тРНК. На основе данных спектрофлуориметрического титрования определены величи­на константы диссоциации комплекса С-модуля с тPHK (Phe), которая составляет 2,9-10⁻⁸ М, и стехиометрия комплекса (n = 1,2). 2006 Article Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії / М.О. Кордиш, О.І. Корнелюк // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 4. — С. 283-289. — Бібліогр.: 23 назв. — укр. 0233-7657 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156780 577.322 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00073A uk Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language Ukrainian
topic Структура та функції біополімерів
Структура та функції біополімерів
spellingShingle Структура та функції біополімерів
Структура та функції біополімерів
Кордиш, М.О.
Корнелюк, О.І.
Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії
Біополімери і клітина
description Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв' язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану Trp144, який є флуоресцентним зондом у структурі білка, однак локалізований поза сайтом зв'язування РНК. Для дослідження взаємодії ізольованого С-модуля з тРНК консервативний ароматичний залишок (Phe) 127 у РНК-зв' язу вальному центрі методами сайт-спрямованого мутагенезу було замінено на флуорофор Trp127. Це дозволило суттєво підвищити квантовий вихід флуоресценції білка та визначити параметри зв'язування С-модуля з тРНК. На основі даних спектрофлуориметричного титрування визначено величину константи дисоціації комплексу С-модуля з тPHK (Phe), яка складає 2,9-10⁻⁸ М, та стехіометрію комплексу (n = 1,2).
format Article
author Кордиш, М.О.
Корнелюк, О.І.
author_facet Кордиш, М.О.
Корнелюк, О.І.
author_sort Кордиш, М.О.
title Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії
title_short Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії
title_full Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії
title_fullStr Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії
title_full_unstemmed Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії
title_sort дослідження взаємодії ізольованого с-модуля тирозил-трнк синтетази з трнк методом флуоресцентної спектроскопії
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate 2006
topic_facet Структура та функції біополімерів
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156780
citation_txt Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії / М.О. Кордиш, О.І. Корнелюк // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 4. — С. 283-289. — Бібліогр.: 23 назв. — укр.
series Біополімери і клітина
work_keys_str_mv AT kordišmo doslídžennâvzaêmodííízolʹovanogosmodulâtiroziltrnksintetaziztrnkmetodomfluorescentnoíspektroskopíí
AT kornelûkoí doslídžennâvzaêmodííízolʹovanogosmodulâtiroziltrnksintetaziztrnkmetodomfluorescentnoíspektroskopíí
first_indexed 2023-05-20T17:50:30Z
last_indexed 2023-05-20T17:50:30Z
_version_ 1796154216112193536

Similar Items