Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker
Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase is composed of two structural modules: N-terminal catalytic miniTyrRS and non-catalytic cytokine-like C-terminal module connected by a flexible peptide linker. Till now, the 3D structure of any full-length mammalian TyrRS has not been solved by X-ray crystallography...
Збережено в:
| Дата: | 2012 |
|---|---|
| Автори: | , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | English |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2012
|
| Назва видання: | Вiopolymers and Cell |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156942 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker / N.A. Pydiura, A.I. Kornelyuk // Вiopolymers and Cell. — 2012. — Т. 28, № 5. — С. 397-403. — Бібліогр.: 35 назв. — англ. |
Репозиторії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-156942 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
English |
| topic |
Bioinformatics Bioinformatics |
| spellingShingle |
Bioinformatics Bioinformatics Pydiura, N.A. Kornelyuk, A.I. Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker Вiopolymers and Cell |
| description |
Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase is composed of two structural modules: N-terminal catalytic miniTyrRS and non-catalytic cytokine-like C-terminal module connected by a flexible peptide linker. Till now, the 3D structure of any full-length mammalian TyrRS has not been solved by X-ray crystallography. The aim of this work was a homology modeling of 3D structure of full-lehgth B. taurus tyrosyl-tRNA synthetase. Methods. Homology modeling of TyrRS was performed by Modeller 9.1 package. Quality of the models was assessed using Biotech Validation Suite web-server. Results. Our BLAST search identified 34 % sequence homology between interdomain linker of TyrRS and linker of human c-Abl tyrosine kinase. In order to model the full-length TyrRS structure we assembled the models of three parts of the protein (N- and C- terminal domains and the linker) using Modeller 9.1 software. The best Abl-17 model structure was refined by energy minimization. Conclusions. High flexibility of the interdomain linker can generate multiple conformations of TyrRS. The hinge mechanism at interdomain linker may be provided by conservative Gly353. It is proposed, that due to the linker flexibility an open extended conformation of TyrRS could transform into closed conformations in the enzyme-substrate complexes. |
| format |
Article |
| author |
Pydiura, N.A. Kornelyuk, A.I. |
| author_facet |
Pydiura, N.A. Kornelyuk, A.I. |
| author_sort |
Pydiura, N.A. |
| title |
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker |
| title_short |
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker |
| title_full |
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker |
| title_fullStr |
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker |
| title_full_unstemmed |
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker |
| title_sort |
flexible 3d structure of bos taurus tyrosyl-trna synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative gly353 at interdomain linker |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
2012 |
| topic_facet |
Bioinformatics |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156942 |
| citation_txt |
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA
synthetase suggests the existence of the hinge mechanism
provided by conservative Gly353 at interdomain linker / N.A. Pydiura, A.I. Kornelyuk // Вiopolymers and Cell. — 2012. — Т. 28, № 5. — С. 397-403. — Бібліогр.: 35 назв. — англ. |
| series |
Вiopolymers and Cell |
| work_keys_str_mv |
AT pydiurana flexible3dstructureofbostaurustyrosyltrnasynthetasesuggeststheexistenceofthehingemechanismprovidedbyconservativegly353atinterdomainlinker AT kornelyukai flexible3dstructureofbostaurustyrosyltrnasynthetasesuggeststheexistenceofthehingemechanismprovidedbyconservativegly353atinterdomainlinker |
| first_indexed |
2023-05-20T17:51:09Z |
| last_indexed |
2023-05-20T17:51:09Z |
| _version_ |
1796154241549598720 |
| spelling |
irk-123456789-1569422019-06-20T01:27:19Z Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker Pydiura, N.A. Kornelyuk, A.I. Bioinformatics Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase is composed of two structural modules: N-terminal catalytic miniTyrRS and non-catalytic cytokine-like C-terminal module connected by a flexible peptide linker. Till now, the 3D structure of any full-length mammalian TyrRS has not been solved by X-ray crystallography. The aim of this work was a homology modeling of 3D structure of full-lehgth B. taurus tyrosyl-tRNA synthetase. Methods. Homology modeling of TyrRS was performed by Modeller 9.1 package. Quality of the models was assessed using Biotech Validation Suite web-server. Results. Our BLAST search identified 34 % sequence homology between interdomain linker of TyrRS and linker of human c-Abl tyrosine kinase. In order to model the full-length TyrRS structure we assembled the models of three parts of the protein (N- and C- terminal domains and the linker) using Modeller 9.1 software. The best Abl-17 model structure was refined by energy minimization. Conclusions. High flexibility of the interdomain linker can generate multiple conformations of TyrRS. The hinge mechanism at interdomain linker may be provided by conservative Gly353. It is proposed, that due to the linker flexibility an open extended conformation of TyrRS could transform into closed conformations in the enzyme-substrate complexes. Тирозил-тРНК синтетаза (TyrRS) ссавців складається з двох структурних модулів: N-кінцевого каталітичного модуля (mini TyrRS) і некаталітичного цитокін-подібного C-кінцевого модуля, з’єднаних гнучким пептидним лінкером. До сьогодні просторову структуру повнорозмірної TyrRS ссавців не вирішено методом рентгенівської кристалографії. Мета цієї роботи полягала в моделюванні за гомологією просторової структури повнорозмірної TyrRS B. taurus. Методи. Моделювання за гомологією TyrRS проведено з використанням Modeller 9.1. Якість моделей оцінювали за допомогою Biotech Validation Suite web-сервера. Результати. За даними BLAST-пошуку визначено 34 %-ву гомологію послідовності міждоменного лінкера TyrRS і лінкера c-Abl тирозинкінази людини. Для моделювання структури повнорозмірної TyrRS ми зібрали модель з трьох фрагментів білка (N-і С-кінцевих доменів і міждоменного лінкера), використовуючи Modeller 9.1. Кращу модель структури Abl-17 уточнено методом мінімізації енергії. Висновки. Висока гнучкість міждоменного лінкера може призводити до формування множинних конформацій TyrRS. Шарнірний механізм у міждоменному лінкері, вірогідно, забезпечується консервативним залишком Gly353. Передбачається, що завдяки високій гнучкості міждоменного лінкера відкрита конформація TyrRS може переходити в закриту конформацію у ферментно-субстратних комплексах. Тирозил-тРНК синтетаза (TyrRS) млекопитающих состоит из двух структурных модулей: N-концевого каталитического модуля (miniTyrRS) и некаталитического цитокин-подобного C-концевого модуля, соединенных гибким пептидным линкером. До настоящего времени пространственная структура полноразмерной TyrRS млекопитающих не решена методом рентгеновской кристаллографии. Цель данной работы состояла в моделировании по гомологии пространственной структуры полноразмерной TyrRS B. taurus. Методы. Моделирование по гомологии TyrRS выполнено с помощью пакета Modeller 9.1. Качество моделей оценивали с помощью Biotech Validation Suite web-сервера. Результаты. По данным BLAST-поиска определена 34 %-я гомология последовательности междоменного линкера TyrRS и линкера c-Abl тирозинкиназы человека. Для моделирования структуры полноразмерной TyrRS, мы собрали модель из трех фрагментов белка (N- и С-концевых доменов и междоменного линкера), используя Modeller 9.1. Лучшая модель структуры Abl-17 уточнена методом минимизации энергии. Выводы. Высокая гибкость междоменного линкера может приводить к формированию множественных конформаций TyrRS. Шарнирный механизм в междоменном линкере, вероятно, обеспечивается консервативным остатком Gly 353. Предполагается, что из-за высокой гибкости междоменного линкера открытая конформация TyrRS может переходить в закрытую конформацию в ферментно-субстратных комплексах. 2012 Article Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker / N.A. Pydiura, A.I. Kornelyuk // Вiopolymers and Cell. — 2012. — Т. 28, № 5. — С. 397-403. — Бібліогр.: 35 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000076 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156942 577.152:611.576.31 en Вiopolymers and Cell Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |