2025-02-23T03:48:27-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: Query fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-157503%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-23T03:48:27-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: => GET http://localhost:8983/solr/biblio/select?fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-157503%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-23T03:48:27-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: <= 200 OK
2025-02-23T03:48:27-05:00 DEBUG: Deserialized SOLR response
Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2

Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2

Tuberous sclerosis (TSC) is a tumour disease caused by mutations in Tsc1 or Tsc2 genes. Both protein products of Tsc1 and Tsc2 form an intracellular complex possessing GTPase-activating (GAP) activity towards a small GTP binding protein Rheb. The activity of TSC1/2 complex is regulated by multiple p...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Main Authors: Malanchuk, O.M., Palchevskyy, S.S., Pozur, V.K., Gout, I.T., Filonenko, V.V.
Format: Article
Language:English
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2007
Series:Біополімери і клітина
Subjects:
Структура та функції біополімерів
Online Access:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/157503
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
id irk-123456789-157503
record_format dspace
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language English
topic Структура та функції біополімерів
Структура та функції біополімерів
spellingShingle Структура та функції біополімерів
Структура та функції біополімерів
Malanchuk, O.M.
Palchevskyy, S.S.
Pozur, V.K.
Gout, I.T.
Filonenko, V.V.
Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
Біополімери і клітина
description Tuberous sclerosis (TSC) is a tumour disease caused by mutations in Tsc1 or Tsc2 genes. Both protein products of Tsc1 and Tsc2 form an intracellular complex possessing GTPase-activating (GAP) activity towards a small GTP binding protein Rheb. The activity of TSC1/2 complex is regulated by multiple phosphorylations of TSC2 mediated by several kinases, such as PKB/Akt, AMP-activated kinase (AMPK), ERK, MK2 and RSK1. So far, very little is known about the molecular mechanisms of TSC2 dephosphorylation. In the yeast two-hybrid screening, we have identified a number of potential TSC2 binding partners including protein phosphatase 5 (PP5). In this study, we provide the evidence that the interaction between TSC2 and PP5 also occurs in mammalian cells. Using TSC2 ⁺/⁺, p53 ⁻/⁻ mouse embryo fibroblasts (MEFs) transiently overexpressing myc-PP5, we showed in the immunoprecipitation assay that TSC2 specifically associates with myc-PP5 in exponentially growing cells. The physiological relevance of identified interaction, especially the involvement of PP5 in the dephosphorylation of major regulatory sites is currently under investigation.
format Article
author Malanchuk, O.M.
Palchevskyy, S.S.
Pozur, V.K.
Gout, I.T.
Filonenko, V.V.
author_facet Malanchuk, O.M.
Palchevskyy, S.S.
Pozur, V.K.
Gout, I.T.
Filonenko, V.V.
author_sort Malanchuk, O.M.
title Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
title_short Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
title_full Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
title_fullStr Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
title_full_unstemmed Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
title_sort interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene tsc2
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate 2007
topic_facet Структура та функції біополімерів
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/157503
citation_txt Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2 / O.M. Malanchuk, S.S. Palchevskyy, V.K. Pozur, I.T. Gout, V.V. Filonenko // Біополімери і клітина. — 2007. — Т. 23, № 4. — С. 318-323. — Бібліогр.: 33 назв. — англ.
series Біополімери і клітина
work_keys_str_mv AT malanchukom interactionofserinethreonineproteinphosphatase5withtheproteinproductsoftumoursuppressorgenetsc2
AT palchevskyyss interactionofserinethreonineproteinphosphatase5withtheproteinproductsoftumoursuppressorgenetsc2
AT pozurvk interactionofserinethreonineproteinphosphatase5withtheproteinproductsoftumoursuppressorgenetsc2
AT goutit interactionofserinethreonineproteinphosphatase5withtheproteinproductsoftumoursuppressorgenetsc2
AT filonenkovv interactionofserinethreonineproteinphosphatase5withtheproteinproductsoftumoursuppressorgenetsc2
first_indexed 2023-05-20T17:52:10Z
last_indexed 2023-05-20T17:52:10Z
_version_ 1796154280246247424
spelling irk-123456789-1575032019-06-21T01:28:47Z Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2 Malanchuk, O.M. Palchevskyy, S.S. Pozur, V.K. Gout, I.T. Filonenko, V.V. Структура та функції біополімерів Tuberous sclerosis (TSC) is a tumour disease caused by mutations in Tsc1 or Tsc2 genes. Both protein products of Tsc1 and Tsc2 form an intracellular complex possessing GTPase-activating (GAP) activity towards a small GTP binding protein Rheb. The activity of TSC1/2 complex is regulated by multiple phosphorylations of TSC2 mediated by several kinases, such as PKB/Akt, AMP-activated kinase (AMPK), ERK, MK2 and RSK1. So far, very little is known about the molecular mechanisms of TSC2 dephosphorylation. In the yeast two-hybrid screening, we have identified a number of potential TSC2 binding partners including protein phosphatase 5 (PP5). In this study, we provide the evidence that the interaction between TSC2 and PP5 also occurs in mammalian cells. Using TSC2 ⁺/⁺, p53 ⁻/⁻ mouse embryo fibroblasts (MEFs) transiently overexpressing myc-PP5, we showed in the immunoprecipitation assay that TSC2 specifically associates with myc-PP5 in exponentially growing cells. The physiological relevance of identified interaction, especially the involvement of PP5 in the dephosphorylation of major regulatory sites is currently under investigation. Туберозний склероз (TSC) – захворювання, яке характеризується розвитком пухлиноподібних утворень і спричинене мутаціями в генах Tsc1 чи Tsc2. Обидва білкових продукти генів Tsc1 та Tsc2 утворюють внутрішньоклітинний комплекс, якому притаманна ГТФ-азнa активність стосовно малого ГТФ-зв’язувального білка Rheb. Активність комплексу TSC1/ТSC2 регулюється множинним фосфорилюванням TSC2 декількома кіназами, такими як PKB/Akt, AMP-активована кіназа, ERK, MK2 тa RSK1. Однак майже нічого не відомо про молекулярні механізми дефосфорилювання TSC2. У попередній роботі із застосуванням дріжджової двогібридної системи нами ідентифіковано потенційні зв’язувальні партнери для TSC2, серед яких протеїнфосфатаза 5 (РР5). У даній роботі наведено докази того, що TSC2 взаємодіє з РР5 і в клітинах ссавців. Методом імунопреципітації з використанням клітин TSC2 ⁺/⁺, p53 ⁻/⁻ мишачих ембріональних фібробластів з тимчасово надекспресованим myc-PP5 нами встановлено, що TSC2 специфічно асоційований з PP5 у клітинах, які перебувають у фазі експоненційного росту. На даному етапі досліджень вивчається фізіологічне значення ідентифікованої взаємодії, особливо залучення РР5 до процесів дефосфорилювання багатьох регуляторних сайтів. Туберозный склероз (TSC) – заболевание, характеризующееся развитием опухолевидных образований и вызываемое мутациями в генах Tsc1 или Tsc2. Оба белковых продукта генов Tsc1 и Tsc2 образуют внутриклеточный комплекс, обладающий ГТФ-азной активностью по отношению к малому ГТФ-связывающему белку Rheb. Активность комплекса TSC1/ТSC2 регулируется множественным фосфорилированием TSC2 несколькими киназами, такими как PKB/Akt, AMP-активированная киназа, ERK, MK2 и RSK1. В настоящий момент почти ничего не известно о молекулярных механизмах дефосфорилирования TSC2. В предыдущей работе с применением дрожжевой двугибридной системы нами идентифицированы потенциальные связывающие партнеры для TSC2, среди которых протеинфосфатаза 5 (РР5). В представленной работе приведены доказательства того, что TSC2 взаимодействует с РР5 и в клетках млекопитающих. Методом иммунопреципитации с использованием клеток TSC2⁺/⁺, p53 ⁻/⁻ мышиных эмбриональных фибробластов с временно надэкспрессированным myc-PP5 нами установлено, что TSC2 специфически ассоциирован с PP5 в клетках, находящихся в экспоненциальной фазе роста. На данном этапе исследований изучается физиологическое значение идентифицированного взаимодействия, особенно вовлечение РР5 в процессы дефосфорилирования многих регуляторных сайтов. 2007 Article Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2 / O.M. Malanchuk, S.S. Palchevskyy, V.K. Pozur, I.T. Gout, V.V. Filonenko // Біополімери і клітина. — 2007. — Т. 23, № 4. — С. 318-323. — Бібліогр.: 33 назв. — англ. 0233-7657 http://dx.doi.org/10.7124/bc.00076F http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/157503 577.218; 616-006 en Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України

Similar Items