Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis

• Дата: 2009
• Автори: Бояршин, К.С., Крикливый, И.А., Раевский, А.В., Химин, А.А., Яремчук, А.Д., Тукало, М.А.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2009
• Теми: Структура і функції біополімерів
• Онлайн доступ: http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/5641
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis / К.С. Бояршин, И.А. Крикливый, А.В. Раевский, А.А. Химин, А.Д. Яремчук, М.А. Тукало // Біополімери і клітина. — 2009. — Т. 25, № 1. — С. 39-43. — Бібліогр.: 13 назв. — pос.

Обеспечение аминокислотной специфичности аминоацил-тРНК синтетаз в ряде случаев требует проведения гидролиза ошибочно синтезированных продуктов, известного как аминокислотное редактирование. Бактериальные пролил-тРНК синтетазы содержат специальный редактирующий домен, деацилирующий аланил-тРНКPro и таким образом демонстрирующий посттрансферную редактирующую активность. Механизм тРНК-зависимого редактирования пролил-тРНК синтетазой остается нераскрытым. Цель настоящей работы состояла в изучении структуры активного центраредактирующего домена пролил-тРНК синтетазы E. faecalis. Аминокислотные позиции E218, T257, K279, G331, S332, G334, H366 избраны для сайт-направленного мутагенеза (аланинового сканирования), а редактирующая активность мутантных форм сопоставлена с диким типом пролил-тРНК синтетазы. Выявлены три аминокислотных остатка, имеющих значение для посттрансферной редактирующей активности фермента, – K279, G331 и H366. Полученные данные подтверждают существующие предположения о структуреактивного центра редактирующего домена бактериальных пролил-тРНК синтетаз.