Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement
Spin-orbit coupling (SOC) between the starting triplet ³A''(2) state from the entrance channel of the heme-O2 binding reaction and the final singlet ¹A'(1) open-shell state, which are dominated by the Fe^3+-O2-radical-pair structures, is studied. Simulated potential energy surface cro...
Збережено в:
| Дата: | 2008 |
|---|---|
| Автори: | , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | English |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2008
|
| Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/7352 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement / B.F. Minaev, V.A. Minaeva // Ukrainica Bioorganica Acta. — 2008. — Т. 6, № 2. — С. 56-64. — Бібліогр.: 25 назв. — англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-7352 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
irk-123456789-73522010-03-30T12:01:24Z Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement Minaev, B.F. Minaeva, V.A. Spin-orbit coupling (SOC) between the starting triplet ³A''(2) state from the entrance channel of the heme-O2 binding reaction and the final singlet ¹A'(1) open-shell state, which are dominated by the Fe^3+-O2-radical-pair structures, is studied. Simulated potential energy surface cross sections along the reaction coordinate for these and other multiplets, calculated by density functional theory (DFT) agree with the recent DFT studies known from the literature. The heme-model includes Fe(II)-porphyrin complex with imidazol, or ammonia molecule, at the fith coordination position, which simulates the hystidine as an aminoacide residue of myoglobin. The SOC is induced mainly at the oxygen moiety by an orbital angular momentum change in the π8-shell during the triplet-singlet transition. This SOC model explains pretty well the efficient spin inversion during the heme-O2 binding. Вивчено спін-орбітальну взаємодію (СОВ) між початковим триплетним ³А''(2) станом у вхідному каналі реакції зв’язування гем-О2 і кінцевим синглетним ¹А'(1) станом з відкритою оболонкою, які визначені домінувальним вкладом структури радикальної пари Fe^3+-O2-. Перетини модельних поверхонь потенціальної енергії вздовж координати реакції для цих мультиплетів, розраховані за теорією функціоналу густини (ТФГ), узгоджуються з недавніми розрахунками ТФГ, відомими з літератури. Модель гема включає Fe(II)-порфін, координований з імідазолом або амоніаком у п’ятій координаційній позиції йона заліза, які моделюють гістидин як амінокислотний залишок міоглобіну. СОВ індукується головним чином на кисні за рахунок зміни орбітального кутового моменту πg-оболонки при триплет-синглетному переході. Ця модель СОВ добре пояснює ефективну інверсію спіну в ході зв’язування гем-О2. 2008 Article Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement / B.F. Minaev, V.A. Minaeva // Ukrainica Bioorganica Acta. — 2008. — Т. 6, № 2. — С. 56-64. — Бібліогр.: 25 назв. — англ. 1814-9758 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/7352 en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
English |
| description |
Spin-orbit coupling (SOC) between the starting triplet ³A''(2) state from the entrance channel of the heme-O2 binding reaction and the final singlet ¹A'(1) open-shell state, which are dominated by the Fe^3+-O2-radical-pair structures, is studied. Simulated potential energy surface cross sections along the reaction coordinate for these and other multiplets, calculated by density functional theory (DFT) agree with the recent DFT studies known from the literature. The heme-model includes Fe(II)-porphyrin complex with imidazol, or ammonia molecule, at the fith coordination position, which simulates the hystidine as an aminoacide residue of myoglobin. The SOC is induced mainly at the oxygen moiety by an orbital angular momentum change in the π8-shell during the triplet-singlet transition. This SOC model explains pretty well the efficient spin inversion during the heme-O2 binding. |
| format |
Article |
| author |
Minaev, B.F. Minaeva, V.A. |
| spellingShingle |
Minaev, B.F. Minaeva, V.A. Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| author_facet |
Minaev, B.F. Minaeva, V.A. |
| author_sort |
Minaev, B.F. |
| title |
Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_short |
Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_full |
Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_fullStr |
Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_full_unstemmed |
Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_sort |
spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
2008 |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/7352 |
| citation_txt |
Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement / B.F. Minaev, V.A. Minaeva // Ukrainica Bioorganica Acta. — 2008. — Т. 6, № 2. — С. 56-64. — Бібліогр.: 25 назв. — англ. |
| work_keys_str_mv |
AT minaevbf spindependentbindingofdioxygentohemeandchargetransfermechanismofspinorbitcouplingenhancement AT minaevava spindependentbindingofdioxygentohemeandchargetransfermechanismofspinorbitcouplingenhancement |
| first_indexed |
2023-10-18T16:37:18Z |
| last_indexed |
2023-10-18T16:37:18Z |
| _version_ |
1796139460856905728 |