Дiя iнгiбiторiв карбоангiдрази на ензиматичну активнiсть iзольованої тилакоїдної CF₁ АТФази

Дослiджено дiю iнгiбiторiв карбоангiдрази — ацетазоламiду (АА) i етоксизоламiду (ЕА) на ферментативну активнiсть iзольованого чинника спряження CF₁ — каталiтичної частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластiв. Фермент видiляли з хлоропластiв шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоанг...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2016
Автори: Хомочкiн, А.П., Семенiхiн, А.В., Золотарьова, О.К.
Формат: Стаття
Мова:Ukrainian
Опубліковано: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2016
Назва видання:Доповіді НАН України
Теми:
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/98144
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Дiя iнгiбiторiв карбоангiдрази на ензиматичну активнiсть iзольованої тилакоїдної CF₁ АТФази / А.П. Хомочкiн, А.В. Семенiхiн, О.К. Золотарьова // Доповiдi Нацiональної академiї наук України. — 2016. — № 1. — С. 92-98. — Бібліогр.: 14 назв. — укр.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Дослiджено дiю iнгiбiторiв карбоангiдрази — ацетазоламiду (АА) i етоксизоламiду (ЕА) на ферментативну активнiсть iзольованого чинника спряження CF₁ — каталiтичної частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластiв. Фермент видiляли з хлоропластiв шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоангiдразна активнiсть CF₁, визначена в розчинi за прискоренням утворення CO₂ в реакцiї дегiдратацiї гiдрокарбонату, становить 73 мкмоль CO₂·(мг бiлка · хв)⁻¹ i майже в 30 разiв перевищує АТФазну активнiсть ферменту. АА i ЕА iнгiбують як АТФазну, так i карбоангiдразну актив нiсть CF₁. I₅₀ для Ca²⁺-АТФазної реакцiї, що каталiзується iзольованим CF₁у розчинi, становить 2 мкМ для АА i ЕА. АТФазна активнiсть дещо зростає при збiльшеннi концентрацiї ЕА. 50% iнгiбування карбоангiдразної активностi досягається за наявностi 2 мкМ АА i 12 мкМ ЕА. Зроблено висновок, що i водорозчинний АА, i жиророзчинний ЕА пригнiчують як АТФазну, так i карбоангiдразну активнiсть ферменту при близьких i вiдносно низьких концентрацiях. Функцiональна роль виявленої карбоангiдразної активностi може полягати в полегшеннi перенесення протонiв, якi поглинаються або видiляються в реакцiї синтезу або гiдролiзу АТФ вiдповiдно.