2025-02-23T13:54:48-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: Query fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-98144%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-23T13:54:48-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: => GET http://localhost:8983/solr/biblio/select?fl=%2A&wt=json&json.nl=arrarr&q=id%3A%22irk-123456789-98144%22&qt=morelikethis&rows=5
2025-02-23T13:54:48-05:00 DEBUG: VuFindSearch\Backend\Solr\Connector: <= 200 OK
2025-02-23T13:54:48-05:00 DEBUG: Deserialized SOLR response

Дiя iнгiбiторiв карбоангiдрази на ензиматичну активнiсть iзольованої тилакоїдної CF₁ АТФази

Дослiджено дiю iнгiбiторiв карбоангiдрази — ацетазоламiду (АА) i етоксизоламiду (ЕА) на ферментативну активнiсть iзольованого чинника спряження CF₁ — каталiтичної частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластiв. Фермент видiляли з хлоропластiв шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоанг...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Main Authors: Хомочкiн, А.П., Семенiхiн, А.В., Золотарьова, О.К.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2016
Series:Доповіді НАН України
Subjects:
Online Access:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/98144
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Description
Summary:Дослiджено дiю iнгiбiторiв карбоангiдрази — ацетазоламiду (АА) i етоксизоламiду (ЕА) на ферментативну активнiсть iзольованого чинника спряження CF₁ — каталiтичної частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластiв. Фермент видiляли з хлоропластiв шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоангiдразна активнiсть CF₁, визначена в розчинi за прискоренням утворення CO₂ в реакцiї дегiдратацiї гiдрокарбонату, становить 73 мкмоль CO₂·(мг бiлка · хв)⁻¹ i майже в 30 разiв перевищує АТФазну активнiсть ферменту. АА i ЕА iнгiбують як АТФазну, так i карбоангiдразну актив нiсть CF₁. I₅₀ для Ca²⁺-АТФазної реакцiї, що каталiзується iзольованим CF₁у розчинi, становить 2 мкМ для АА i ЕА. АТФазна активнiсть дещо зростає при збiльшеннi концентрацiї ЕА. 50% iнгiбування карбоангiдразної активностi досягається за наявностi 2 мкМ АА i 12 мкМ ЕА. Зроблено висновок, що i водорозчинний АА, i жиророзчинний ЕА пригнiчують як АТФазну, так i карбоангiдразну активнiсть ферменту при близьких i вiдносно низьких концентрацiях. Функцiональна роль виявленої карбоангiдразної активностi може полягати в полегшеннi перенесення протонiв, якi поглинаються або видiляються в реакцiї синтезу або гiдролiзу АТФ вiдповiдно.