Дiя iнгiбiторiв карбоангiдрази на ензиматичну активнiсть iзольованої тилакоїдної CF₁ АТФази
Дослiджено дiю iнгiбiторiв карбоангiдрази — ацетазоламiду (АА) i етоксизоламiду (ЕА) на ферментативну активнiсть iзольованого чинника спряження CF₁ — каталiтичної частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластiв. Фермент видiляли з хлоропластiв шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоанг...
Збережено в:
Дата: | 2016 |
---|---|
Автори: | , , |
Формат: | Стаття |
Мова: | Ukrainian |
Опубліковано: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2016
|
Назва видання: | Доповіді НАН України |
Теми: | |
Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/98144 |
Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
Цитувати: | Дiя iнгiбiторiв карбоангiдрази на ензиматичну активнiсть iзольованої тилакоїдної CF₁ АТФази / А.П. Хомочкiн, А.В. Семенiхiн, О.К. Золотарьова // Доповiдi Нацiональної академiї наук України. — 2016. — № 1. — С. 92-98. — Бібліогр.: 14 назв. — укр. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of UkraineРезюме: | Дослiджено дiю iнгiбiторiв карбоангiдрази — ацетазоламiду (АА) i етоксизоламiду (ЕА)
на ферментативну активнiсть iзольованого чинника спряження CF₁ — каталiтичної
частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластiв. Фермент видiляли з хлоропластiв
шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоангiдразна активнiсть CF₁,
визначена в розчинi за прискоренням утворення CO₂ в реакцiї дегiдратацiї гiдрокарбонату, становить 73 мкмоль CO₂·(мг бiлка · хв)⁻¹ i майже в 30 разiв перевищує АТФазну
активнiсть ферменту. АА i ЕА iнгiбують як АТФазну, так i карбоангiдразну актив
нiсть CF₁. I₅₀ для Ca²⁺-АТФазної реакцiї, що каталiзується iзольованим CF₁у розчинi,
становить 2 мкМ для АА i ЕА. АТФазна активнiсть дещо зростає при збiльшеннi концентрацiї ЕА. 50% iнгiбування карбоангiдразної активностi досягається за наявностi 2 мкМ АА i 12 мкМ ЕА. Зроблено висновок, що i водорозчинний АА, i жиророзчинний
ЕА пригнiчують як АТФазну, так i карбоангiдразну активнiсть ферменту при близьких i вiдносно низьких концентрацiях. Функцiональна роль виявленої карбоангiдразної активностi може полягати в полегшеннi перенесення протонiв, якi поглинаються або
видiляються в реакцiї синтезу або гiдролiзу АТФ вiдповiдно. |
---|