Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики
Особливостi вторинної структури та розташування невпорядкованих дiлянок у структурi бiлка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплексу людини — дослiджено за допомогою ряду in silico пiдходiв. Виявлено, що найдовша дiлянка бiлка, яка тяжiє до формування невпорядкованої структури, розташовується з...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Доповіді НАН України |
|---|---|
| Datum: | 2016 |
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainisch |
| Veröffentlicht: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2016
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/104784 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики / Т.С. Лиманська, О.Ю. Нипорко, О.І. Корнелюк // Доповіді Національної академії наук України. — 2016. — № 6. — С. 103-111. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862531807175507968 |
|---|---|
| author | Лиманська, Т.С. Нипорко, О.Ю. Корнелюк, О.І. |
| author_facet | Лиманська, Т.С. Нипорко, О.Ю. Корнелюк, О.І. |
| citation_txt | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики / Т.С. Лиманська, О.Ю. Нипорко, О.І. Корнелюк // Доповіді Національної академії наук України. — 2016. — № 6. — С. 103-111. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Доповіді НАН України |
| description | Особливостi вторинної структури та розташування невпорядкованих дiлянок у структурi бiлка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплексу людини — дослiджено за допомогою ряду in silico пiдходiв. Виявлено, що найдовша дiлянка бiлка, яка тяжiє до формування невпорядкованої структури, розташовується з 103 по 148 амiнокислотний залишок. Цiкаво, що в межах цiєї дiлянки (приблизно з 121 по 140 залишок)
також можлива наявнiсть α-спiралi. Це удаване протирiччя досить просто пояснюється тим, що вiдповiдна дiлянка насичена як залишками лiзину (маркер невпорядкованих дiлянок бiлка), так i залишками глютамату (типовий маркер саме α-спiральних
елементiв). З великою часткою ймовiрностi можна припустити, що ця спiраль є метастабiльною, тобто такою, що переходить до невпорядкованого стану i назад внаслiдок природних флуктуацiй молекули бiлка.
Особенности вторичной структуры и расположения неупорядоченных участков в структуре белка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплекса человека — исследованы с помощью ряда in silico подходов. Выявлено, что наиболее длинный участок белка,
склонный к формированию неупорядоченной структуры, располагается c 103 по 148 аминокислотный остаток. Интересно, что в пределах этого участка (примерно с 121 по 140 остаток) также возможно наличие α-спирали. Это кажущееся противоречие достаточно просто объясняется тем, что соответствующий участок насыщен как остатками лизина (маркер неупорядоченных участков белка), так и остатками глютамата (типичный маркер именно α-спиральных элементов). С большой долей вероятности можно предположить, что эта спираль является метастабильной, т. е. переходящей к неупорядоченному
состоянию и обратно вследствие естественных флуктуаций молекулы белка.
Features of the secondary structure and locations of the disordered regions in the structure of AIMRI
protein — component of the human multisynthetase complex are investigated with several in silico
approaches. It is revealed that the longest part of the protein disclosed to fold into a disordered
structure is located from 103 to 148 amino acid residue. Interestingly, within this region (from
about 121 to residue 140), the presence of α-helix is also possible. This seeming contradiction is
simply explained by the saturation of the appropriate region by both lysine residues (marker of
disordered regions of proteins) and glutamate residues (typical marker of α-helical elements). With
high probability, we can assume that this spiral is metastable, i. e., moving to a disordered state
and back due to natural fluctuations of the protein molecule.
|
| first_indexed | 2025-11-24T04:08:14Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-104784 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-11-24T04:08:14Z |
| publishDate | 2016 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Лиманська, Т.С. Нипорко, О.Ю. Корнелюк, О.І. 2016-07-17T18:22:52Z 2016-07-17T18:22:52Z 2016 Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики / Т.С. Лиманська, О.Ю. Нипорко, О.І. Корнелюк // Доповіді Національної академії наук України. — 2016. — № 6. — С. 103-111. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. 1025-6415 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/104784 577.322.4:5:7 Особливостi вторинної структури та розташування невпорядкованих дiлянок у структурi бiлка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплексу людини — дослiджено за допомогою ряду in silico пiдходiв. Виявлено, що найдовша дiлянка бiлка, яка тяжiє до формування невпорядкованої структури, розташовується з 103 по 148 амiнокислотний залишок. Цiкаво, що в межах цiєї дiлянки (приблизно з 121 по 140 залишок)
 також можлива наявнiсть α-спiралi. Це удаване протирiччя досить просто пояснюється тим, що вiдповiдна дiлянка насичена як залишками лiзину (маркер невпорядкованих дiлянок бiлка), так i залишками глютамату (типовий маркер саме α-спiральних
 елементiв). З великою часткою ймовiрностi можна припустити, що ця спiраль є метастабiльною, тобто такою, що переходить до невпорядкованого стану i назад внаслiдок природних флуктуацiй молекули бiлка. Особенности вторичной структуры и расположения неупорядоченных участков в структуре белка АIМР1 — компонента мультисинтетазного комплекса человека — исследованы с помощью ряда in silico подходов. Выявлено, что наиболее длинный участок белка,
 склонный к формированию неупорядоченной структуры, располагается c 103 по 148 аминокислотный остаток. Интересно, что в пределах этого участка (примерно с 121 по 140 остаток) также возможно наличие α-спирали. Это кажущееся противоречие достаточно просто объясняется тем, что соответствующий участок насыщен как остатками лизина (маркер неупорядоченных участков белка), так и остатками глютамата (типичный маркер именно α-спиральных элементов). С большой долей вероятности можно предположить, что эта спираль является метастабильной, т. е. переходящей к неупорядоченному
 состоянию и обратно вследствие естественных флуктуаций молекулы белка. Features of the secondary structure and locations of the disordered regions in the structure of AIMRI
 protein — component of the human multisynthetase complex are investigated with several in silico
 approaches. It is revealed that the longest part of the protein disclosed to fold into a disordered
 structure is located from 103 to 148 amino acid residue. Interestingly, within this region (from
 about 121 to residue 140), the presence of α-helix is also possible. This seeming contradiction is
 simply explained by the saturation of the appropriate region by both lysine residues (marker of
 disordered regions of proteins) and glutamate residues (typical marker of α-helical elements). With
 high probability, we can assume that this spiral is metastable, i. e., moving to a disordered state
 and back due to natural fluctuations of the protein molecule. uk Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Доповіді НАН України Біологія Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики Анализ неупорядоченных участков белка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплекса человека методами биоинформатики Analysis of disordered regions of AIMR1/p43 protein from human multisynthetase complex with bioinformatics methods Article published earlier |
| spellingShingle | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики Лиманська, Т.С. Нипорко, О.Ю. Корнелюк, О.І. Біологія |
| title | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики |
| title_alt | Анализ неупорядоченных участков белка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплекса человека методами биоинформатики Analysis of disordered regions of AIMR1/p43 protein from human multisynthetase complex with bioinformatics methods |
| title_full | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики |
| title_fullStr | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики |
| title_full_unstemmed | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики |
| title_short | Аналіз невпорядкованих ділянок білка АIМР1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики |
| title_sort | аналіз невпорядкованих ділянок білка аiмр1/р43 мультисинтетазного комплексу людини методами біоінформатики |
| topic | Біологія |
| topic_facet | Біологія |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/104784 |
| work_keys_str_mv | AT limansʹkats analíznevporâdkovanihdílânokbílkaaimr1r43mulʹtisintetaznogokompleksulûdinimetodamibíoínformatiki AT niporkooû analíznevporâdkovanihdílânokbílkaaimr1r43mulʹtisintetaznogokompleksulûdinimetodamibíoínformatiki AT kornelûkoí analíznevporâdkovanihdílânokbílkaaimr1r43mulʹtisintetaznogokompleksulûdinimetodamibíoínformatiki AT limansʹkats analizneuporâdočennyhučastkovbelkaaimr1r43mulʹtisintetaznogokompleksačelovekametodamibioinformatiki AT niporkooû analizneuporâdočennyhučastkovbelkaaimr1r43mulʹtisintetaznogokompleksačelovekametodamibioinformatiki AT kornelûkoí analizneuporâdočennyhučastkovbelkaaimr1r43mulʹtisintetaznogokompleksačelovekametodamibioinformatiki AT limansʹkats analysisofdisorderedregionsofaimr1p43proteinfromhumanmultisynthetasecomplexwithbioinformaticsmethods AT niporkooû analysisofdisorderedregionsofaimr1p43proteinfromhumanmultisynthetasecomplexwithbioinformaticsmethods AT kornelûkoí analysisofdisorderedregionsofaimr1p43proteinfromhumanmultisynthetasecomplexwithbioinformaticsmethods |