Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides
The folding kinetics of a seven-residue long alanine polypeptide are investigated using a fully atomic protein model and molecular dynamics simulations. The peptide adopts helical conformations in the native state when simulated in two different implicit solvents: a model with a distance dependen...
Saved in:
| Published in: | Condensed Matter Physics |
|---|---|
| Date: | 2004 |
| Main Authors: | , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
Інститут фізики конденсованих систем НАН України
2004
|
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/118965 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides / A. Baumketner, J.-E. Shea // Condensed Matter Physics. — 2004. — Т. 7, № 2(38). — С. 421-434. — Бібліогр.: 43 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-118965 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Baumketner, A. Shea, J.-E. 2017-06-01T15:58:14Z 2017-06-01T15:58:14Z 2004 Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides / A. Baumketner, J.-E. Shea // Condensed Matter Physics. — 2004. — Т. 7, № 2(38). — С. 421-434. — Бібліогр.: 43 назв. — англ. 1607-324X PACS: 05.20.Jj, 68.43.De, 82.70.Gg DOI:10.5488/CMP.7.2.421 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/118965 The folding kinetics of a seven-residue long alanine polypeptide are investigated using a fully atomic protein model and molecular dynamics simulations. The peptide adopts helical conformations in the native state when simulated in two different implicit solvents: a model with a distance dependent dielectric constant and the generalized Born (GB) model. Although the two solvation models correctly predict the native state of the peptide, they lead to distinct folding kinetics. The model in which the dielectric constant is distance-dependent produces much broader distributions of the first passage time, as measured by the intermittency ratio, than the generalized Born model. In addition, the conformational diffusion search folding mechanism, introduced earlier to study the folding kinetics of helical peptides in explicit solvent, is seen to describe more closely the folding kinetics of the GB model than of the distance-dependent dielectric constant model. Based on these observations, we argue that the implicit solvent model that treats the dielectric constant as dependent on interatomic distances introduces excessive amounts of frustration into the underlying potential energy landscape and is thus far less suitable for modelling the kinetics of protein folding than the more sophisticated GB implicit solvent. Кінетичні властивості згортання пептиду, що складається з семи амінокислот аланіне, досліджено методом молекулярної динаміки. Пептид розглянуто, використовуючи два типи неявного опису розчинника: модель, в якій діелектрична константа вважається пропорційною до відстані між атомами, і узагальнена модель Борна. Знайдено, що обидві моделі розчинника ведуть до утворення спірального стану пептиду при низьких температурах. Проте кінетичні властивості спірального переходу єрізними для досліджених розчинників. Стверджується, що модель, в якій діелектрична константа вважається змінною, веде до утворення значного числа локальних мінімумів на поверхні потенціальної енергії, що в свою чергу сповільнює реакцію згортання. Показано, що характеристики узагальненої моделі Борна адекватно описують кінетичні властивості білків, спостережувані в експериментах по їх згортанню. На основі отриманих результатів робиться висновок, що узагальнена модель борна євдалішою і більш реалістичною моделлю для опису кінетики згортання білків. We thank Angel Garc´ıa, Jin Wang and Karl Freed for helpful discussions. This work was supported by the NSF Career Award 0133504. en Інститут фізики конденсованих систем НАН України Condensed Matter Physics Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides Вплив типу поверхні потенціальної енергії на кінетичні властивості реакції згортання білків Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides |
| spellingShingle |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides Baumketner, A. Shea, J.-E. |
| title_short |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides |
| title_full |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides |
| title_fullStr |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides |
| title_full_unstemmed |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides |
| title_sort |
effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides |
| author |
Baumketner, A. Shea, J.-E. |
| author_facet |
Baumketner, A. Shea, J.-E. |
| publishDate |
2004 |
| language |
English |
| container_title |
Condensed Matter Physics |
| publisher |
Інститут фізики конденсованих систем НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Вплив типу поверхні потенціальної енергії на кінетичні властивості реакції згортання білків |
| description |
The folding kinetics of a seven-residue long alanine polypeptide are investigated
using a fully atomic protein model and molecular dynamics simulations.
The peptide adopts helical conformations in the native state when
simulated in two different implicit solvents: a model with a distance dependent
dielectric constant and the generalized Born (GB) model. Although the
two solvation models correctly predict the native state of the peptide, they
lead to distinct folding kinetics. The model in which the dielectric constant is
distance-dependent produces much broader distributions of the first passage
time, as measured by the intermittency ratio, than the generalized
Born model. In addition, the conformational diffusion search folding mechanism,
introduced earlier to study the folding kinetics of helical peptides
in explicit solvent, is seen to describe more closely the folding kinetics of
the GB model than of the distance-dependent dielectric constant model.
Based on these observations, we argue that the implicit solvent model that
treats the dielectric constant as dependent on interatomic distances introduces
excessive amounts of frustration into the underlying potential energy
landscape and is thus far less suitable for modelling the kinetics of protein
folding than the more sophisticated GB implicit solvent.
Кінетичні властивості згортання пептиду, що складається з семи амінокислот аланіне, досліджено методом молекулярної динаміки. Пептид розглянуто, використовуючи два типи неявного опису розчинника: модель, в якій діелектрична константа вважається пропорційною до відстані між атомами, і узагальнена модель Борна. Знайдено, що обидві моделі розчинника ведуть до утворення спірального стану пептиду при низьких температурах. Проте кінетичні властивості спірального переходу єрізними для досліджених розчинників. Стверджується, що модель, в якій діелектрична константа вважається змінною, веде до утворення значного числа локальних мінімумів на поверхні потенціальної енергії, що в свою чергу сповільнює реакцію згортання. Показано, що характеристики узагальненої моделі Борна адекватно описують кінетичні властивості білків, спостережувані в експериментах по їх згортанню. На основі отриманих результатів робиться висновок, що узагальнена модель борна євдалішою і більш реалістичною моделлю для опису кінетики згортання білків.
|
| issn |
1607-324X |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/118965 |
| citation_txt |
Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides / A. Baumketner, J.-E. Shea // Condensed Matter Physics. — 2004. — Т. 7, № 2(38). — С. 421-434. — Бібліогр.: 43 назв. — англ. |
| work_keys_str_mv |
AT baumketnera effectsoffrustrationonthekineticsofhelixformationinalaninepolypeptides AT sheaje effectsoffrustrationonthekineticsofhelixformationinalaninepolypeptides AT baumketnera vplivtipupoverhnípotencíalʹnoíenergíínakínetičnívlastivostíreakcíízgortannâbílkív AT sheaje vplivtipupoverhnípotencíalʹnoíenergíínakínetičnívlastivostíreakcíízgortannâbílkív |
| first_indexed |
2025-12-07T20:35:15Z |
| last_indexed |
2025-12-07T20:35:15Z |
| _version_ |
1850883142539280384 |