Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів

Показано здатність ізольованого чинника спряження CF₁ — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібітори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Доповіді НАН України
Date:2017
Main Authors: Михайленко, Н.Ф., Семеніхін, А.В., Хомочкін, А.П., Золотарьова, О.К.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2017
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/126549
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів / Н.Ф. Михайленко, А.В. Семеніхін, А.П. Хомочкін, О.К. Золотарьова // Доповіді Національної академії наук України. — 2017. — № 3. — С. 92-98. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-126549
record_format dspace
spelling Михайленко, Н.Ф.
Семеніхін, А.В.
Хомочкін, А.П.
Золотарьова, О.К.
2017-11-26T09:20:19Z
2017-11-26T09:20:19Z
2017
Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів / Н.Ф. Михайленко, А.В. Семеніхін, А.П. Хомочкін, О.К. Золотарьова // Доповіді Національної академії наук України. — 2017. — № 3. — С. 92-98. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
1025-6415
DOI: doi.org/10.15407/dopovidi2017.03.092
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/126549
577.23
Показано здатність ізольованого чинника спряження CF₁ — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібітори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували естеразну активність ензиму. АА в низькій концентрації (менше 5 мкМ) стимулював, а в діапазоні 25— 75 мкМ інгібував естеразну активність CF₁. ЕА в концентраціях 1—75 мкМ спричиняв значні зміни естеразної активності CF₁. АА і ЕА також впливали на латентну ATФазну активність ензиму: в концентраціях 1—25 мкМ активували, а 30—100 мкМ пригнічували гідроліз ATФ. Отримані результати дають підставу припустити, що виявлена естеразна активність CF₁ пов'язана з карбоангідразною функ цією чинника спряження і, можливо, є необхідною для перенесення протонів, спряженого з реакціями синтезу або гідролізу ATФ.
Показана способность изолированного сопрягающего фактора CF₁ — каталитической части ATФ-синтазного комплекса хлоропластов — катализировать гидролиз п-нитрофенилового эфира уксусной кислоты. Специфические ингибиторы карбоангидразы — ацетазоламид (АА) и этоксизоламид (ЭА) — в концентрациях 1—100 мкМ модифицировали эстеразную активность фермента. АА в низкой концентрации (менее 5 мкМ) стимулировал, а в диапазоне 25—75 мкМ ингибировал эстеразную активность CF₁. ЭА в концентрациях 1—75 мкМ вызывал значительные изменения эстеразной активности CF₁. АА и ЭА также влияли на латентную ATФазную активность фермента: в концентрациях 1—25 мкМ активировали, а 30—100 мкМ подавляли гидролиз ATФ. Полученные результаты позволяют предположить, что обнаруженная эстеразная активность CF₁ связана с карбоангидразной функцией сопрягающего фактора и, возможно, необходима для переноса протонов, сопряженного с реакциями синтеза либо гидролиза ATФ.
It is shown that the isolated coupling factor CF₁ (a catalytic part of the ATP synthase complex of chloroplasts) is able to catalyze the hydrolysis of p-nitrophenyl ester of acetic acid. Specific inhibitors of carbonic anhydrase, acetazolamide (AA), and ethoxyzolamide (EA) in the concentration range of 1 to 100 μM modified the esterase activity of the enzyme. AA at low concentrations (less than 5 μM) stimulated and in the range of 25-75 μM inhibited the esterase activity of CF₁. 1-75 μM EA caused the considerable changes in the esterase activity of CF₁. AA or EA affected also the latent ATPase activity of the enzyme: in the concentration 1-25 μM activated and 30-100 μM inhibited ATP hydrolysis. These results suggest that the observed esterase activity of CF₁ is related to the carbonic anhydrase function of the coupling factor and is probably necessary for the proton transfer coupled with the reactions of ATP synthesis or hydrolysis.
uk
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
Доповіді НАН України
Біохімія
Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
Эстеразная активность сопрягающего фактора CF₁, изолированного из хлоропластов шпината
Esterase activity of CF₁ coupling factor isolated from spinach chloroplasts
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
spellingShingle Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
Михайленко, Н.Ф.
Семеніхін, А.В.
Хомочкін, А.П.
Золотарьова, О.К.
Біохімія
title_short Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
title_full Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
title_fullStr Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
title_full_unstemmed Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів
title_sort естеразна активність чинника спряження cf₁, ізольованого з хлоропластів
author Михайленко, Н.Ф.
Семеніхін, А.В.
Хомочкін, А.П.
Золотарьова, О.К.
author_facet Михайленко, Н.Ф.
Семеніхін, А.В.
Хомочкін, А.П.
Золотарьова, О.К.
topic Біохімія
topic_facet Біохімія
publishDate 2017
language Ukrainian
container_title Доповіді НАН України
publisher Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
format Article
title_alt Эстеразная активность сопрягающего фактора CF₁, изолированного из хлоропластов шпината
Esterase activity of CF₁ coupling factor isolated from spinach chloroplasts
description Показано здатність ізольованого чинника спряження CF₁ — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібітори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували естеразну активність ензиму. АА в низькій концентрації (менше 5 мкМ) стимулював, а в діапазоні 25— 75 мкМ інгібував естеразну активність CF₁. ЕА в концентраціях 1—75 мкМ спричиняв значні зміни естеразної активності CF₁. АА і ЕА також впливали на латентну ATФазну активність ензиму: в концентраціях 1—25 мкМ активували, а 30—100 мкМ пригнічували гідроліз ATФ. Отримані результати дають підставу припустити, що виявлена естеразна активність CF₁ пов'язана з карбоангідразною функ цією чинника спряження і, можливо, є необхідною для перенесення протонів, спряженого з реакціями синтезу або гідролізу ATФ. Показана способность изолированного сопрягающего фактора CF₁ — каталитической части ATФ-синтазного комплекса хлоропластов — катализировать гидролиз п-нитрофенилового эфира уксусной кислоты. Специфические ингибиторы карбоангидразы — ацетазоламид (АА) и этоксизоламид (ЭА) — в концентрациях 1—100 мкМ модифицировали эстеразную активность фермента. АА в низкой концентрации (менее 5 мкМ) стимулировал, а в диапазоне 25—75 мкМ ингибировал эстеразную активность CF₁. ЭА в концентрациях 1—75 мкМ вызывал значительные изменения эстеразной активности CF₁. АА и ЭА также влияли на латентную ATФазную активность фермента: в концентрациях 1—25 мкМ активировали, а 30—100 мкМ подавляли гидролиз ATФ. Полученные результаты позволяют предположить, что обнаруженная эстеразная активность CF₁ связана с карбоангидразной функцией сопрягающего фактора и, возможно, необходима для переноса протонов, сопряженного с реакциями синтеза либо гидролиза ATФ. It is shown that the isolated coupling factor CF₁ (a catalytic part of the ATP synthase complex of chloroplasts) is able to catalyze the hydrolysis of p-nitrophenyl ester of acetic acid. Specific inhibitors of carbonic anhydrase, acetazolamide (AA), and ethoxyzolamide (EA) in the concentration range of 1 to 100 μM modified the esterase activity of the enzyme. AA at low concentrations (less than 5 μM) stimulated and in the range of 25-75 μM inhibited the esterase activity of CF₁. 1-75 μM EA caused the considerable changes in the esterase activity of CF₁. AA or EA affected also the latent ATPase activity of the enzyme: in the concentration 1-25 μM activated and 30-100 μM inhibited ATP hydrolysis. These results suggest that the observed esterase activity of CF₁ is related to the carbonic anhydrase function of the coupling factor and is probably necessary for the proton transfer coupled with the reactions of ATP synthesis or hydrolysis.
issn 1025-6415
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/126549
citation_txt Естеразна активність чинника спряження CF₁, ізольованого з хлоропластів / Н.Ф. Михайленко, А.В. Семеніхін, А.П. Хомочкін, О.К. Золотарьова // Доповіді Національної академії наук України. — 2017. — № 3. — С. 92-98. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT mihailenkonf esteraznaaktivnístʹčinnikasprâžennâcf1ízolʹovanogozhloroplastív
AT semeníhínav esteraznaaktivnístʹčinnikasprâžennâcf1ízolʹovanogozhloroplastív
AT homočkínap esteraznaaktivnístʹčinnikasprâžennâcf1ízolʹovanogozhloroplastív
AT zolotarʹovaok esteraznaaktivnístʹčinnikasprâžennâcf1ízolʹovanogozhloroplastív
AT mihailenkonf ésteraznaâaktivnostʹsoprâgaûŝegofaktoracf1izolirovannogoizhloroplastovšpinata
AT semeníhínav ésteraznaâaktivnostʹsoprâgaûŝegofaktoracf1izolirovannogoizhloroplastovšpinata
AT homočkínap ésteraznaâaktivnostʹsoprâgaûŝegofaktoracf1izolirovannogoizhloroplastovšpinata
AT zolotarʹovaok ésteraznaâaktivnostʹsoprâgaûŝegofaktoracf1izolirovannogoizhloroplastovšpinata
AT mihailenkonf esteraseactivityofcf1couplingfactorisolatedfromspinachchloroplasts
AT semeníhínav esteraseactivityofcf1couplingfactorisolatedfromspinachchloroplasts
AT homočkínap esteraseactivityofcf1couplingfactorisolatedfromspinachchloroplasts
AT zolotarʹovaok esteraseactivityofcf1couplingfactorisolatedfromspinachchloroplasts
first_indexed 2025-12-07T13:08:59Z
last_indexed 2025-12-07T13:08:59Z
_version_ 1850855065660686336