Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам

• Опубліковано в: : Проблемы криобиологии и криомедицины
• Дата: 2015
• Автори: Гулевский, А.К., Третьяк, Д.В.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України 2015
• Теми: Обзоры
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/137430
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам / А.К. Гулевский, Д.В. Третьяк // Проблемы криобиологии и криомедицины. — 2015. — Т. 25, № 3. — С. 219–234. — Бібліогр.: 52 назв. — рос.

В работе освещены результаты исследований молекулярных модификаций белков холодоадаптированных организмов. Согласно имеющимся данным такие модификации достигаются путем замены аминокислотных остатков в белковой молекуле, сокращения числа водородных связей и солевых мостиков, уменьшения гидрофобности. Указанные модификации увеличивают гибкость макромолекул, что обеспечивает их функциональность. Обсуждается роль внутримолекулярных взаимодействий в стабилизации белков и их функциональном состоянии в диапазоне низких температур. У роботі висвітлено результати досліджень молекулярних модифікацій білків холодоадаптованих організмів. Згідно з існуючими даними такі модифікації досягаються шляхом заміни амінокислотних залишків у білковій молекулі, скорочення числа водневих зв'язків та сольових містків, зменшення гідрофобності. Зазначені модифікації збільшують гнучкість макромолекул, що забезпечує їх функціональність. Обговорюється роль внутрішньомолекулярних взаємодій у стабілізації білків та їх функціональному стані в діапазоні низьких температур. The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms. According to the current data such modifications are attained via amino acid residue substitutions in a protein molecule, reduction of hydrogen bonds and salt bridges, hydrophobicity decrease. The specified modifications augment the flexibility of macromolecules thereby providing their functionality. The role of molecule-to-molecule interactions in protein stabilisation and their functional state within low temperature range is discussed.