Роль протеиназно-ингибиторной системы клетки в усовершенствовании лечения гриппа (обзор литературы и собственных исследований, часть 2)

Протеиназно-ингибиторная система здоровой клетки организма играет значительную роль в проникновении вируса гриппа в клетку, в размножении вируса и выходе новой вирусной частицы из пораженной клетки. С вирусом гриппа ассоциированная трипсиноподобная протеиназа клетки, которую невозможн...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Актуальні проблеми транспортної медицини
Date:2013
Main Author: Дивоча, В.А.
Format: Article
Language:Russian
Published: Фізико-хімічний інститут ім. О.В. Богатського НАН України 2013
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/139989
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Роль протеиназно-ингибиторной системы клетки в усовершенствовании лечения гриппа (обзор литературы и собственных исследований, часть 2) / В.А. Дивоча // Актуальні проблеми транспортної медицини. — 2013. — № 3 (33). — С. 60-65. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Description
Summary:Протеиназно-ингибиторная система здоровой клетки организма играет значительную роль в проникновении вируса гриппа в клетку, в размножении вируса и выходе новой вирусной частицы из пораженной клетки. С вирусом гриппа ассоциированная трипсиноподобная протеиназа клетки, которую невозможно отделить от вируса. Она прочно адсорбируется как на поверхностных, так и на расположенных глубоко внутри полипептидах вириона. В организме животных существует гетерогенная количество изоформ трипсиноподобных протеиназ и их ингибиторов. В наших исследованиях антипротеиназные иммунные сыворотки (в III-й изоформе) блокировали активность протеиназ, и вирус гриппа не размножался, предусматривающий получение антипротеиназных вакцин к гриппу. Выделенный нами ингибитор трипсиноподобных протеиназ из легких здоровых мышей блокировал развитие гриппозной инфекции у животных, зараженных смертельной дозой вируса гриппа А, является перспективной основой для совершенствования лечения гриппа путем модуляции состояния протеиназно-ингибиторной системы организма и управлением инфекционного процесса. Протеїназно-інгібіторна система здорової клітини організму відіграє значну роль у проникненні вірусу грипу в клітку, в розмноженні вірусу і виходу нової вірусної частки з ураженої клітини. З вірусом грипу асоційована трипсиноподібна протеїназа клітини, яку неможливо відокремити від вірусу. Вона міцно адсорбується як на поверхневих, так і на глибоко розташованих поліпептидах віріону. В організмі тварин існує гетерогенна кількість ізоформ трипсиноподібних протеїназ та їх інгібіторів. У наших дослідженнях антипротеїназні імунні сироватки (до III-ї ізоформи) блокували активність протеїназ, і вірус грипу не розмножувався, що передбачає отримання антипротеїназних вакцин до грипу. Виділений нами інгібітор трипсиноподібних протеїназ з легенів здорових мишей блокував розвиток грипозної інфекції у тварин, заражених смертельною дозою вірусу грипу А, що є перспективною основою для вдосконалення лікування грипу шляхом модуляції стану протеїназно-інгібіторної системи організму та управлінням інфекційного процесу. Proteinase-inhibitory system of a body
 healthy cell has a significant role in penetration
 of the flu virus into a cell, in reproduction of a
 virus and an exit of a new virus particle from
 the damaged cell. The trypsinlike proteinase
 of a cell is associated with the flu virus and
 can’t be separated from the virus. It is strongly
 adsorbed both on superficial, and on deeply
 located polypeptides of vireo. In the body of
 animals there is heterogeneous quantity of
 isoforms of trypsin%like proteinase and their
 inhibitors. In our researches antiproteinase
 immune serums (to the III%rd isoform) blocked
 activity of proteinases, and the flu virus didn’t
 breed. This assumes the possibility to obtain
 antiproteinase vaccines to flu. The inhibitor of
 trypsin%like proteinases we have emitted from
 the lungs of healthy mice blocked the
 development of infection in the animals
 infected with a lethal dose of the flu A virus.
 This is a perspective basis for the
 improvement of flu treatment by modulation
 of proteinase-inhibitory system of a body
 modulation, and as a result management of
 the infectious process.