Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу

Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу

В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Доповіді НАН України
Date:2019
Main Author: Христофоров, Л.М.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2019
Subjects:
Фізика
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/150466
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу / Л.М. Христофоров // Доповіді Національної академії наук України. — 2019. — № 1. — С. 40-46. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-150466
record_format dspace
spelling Христофоров, Л.М.
2019-04-07T11:53:26Z
2019-04-07T11:53:26Z
2019
Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу / Л.М. Христофоров // Доповіді Національної академії наук України. — 2019. — № 1. — С. 40-46. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.
1025-6415
DOI: doi.org/10.15407/dopovidi2019.01.040
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/150466
539.199+577.151.45
В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможливлення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах.
В минимальной кинетической схеме с двумя конформационными состояниями фермент-субстратного комплекса с разной каталитической активностью показано, что обратный процесс отсоединения субстрата от комплекса не всегда играет ингибиторную роль. Наоборот, увеличение константы скорости отсоединения в определенных пределах может лишь ускорять оборот фермента. Определены концентрации субстрата, необходимые для возможности такого эффекта. Выводы одинаково пригодны для анализа данных экспериментов в ансамбле или на одиночных ферментах.
In a minimal kinetic scheme with two conformational states of the enzyme-substrate complex, which differ in their catalytic activity, it is shown that the backward process of substrate unbinding does not always play an inhibitory role. On the contrary, increasing the unbinding rate constant up to certain values can only accelerate the enzyme turnover. Substrate concentration values necessary for making this effect possible are determined. The conclusions are equally applicable to the analysis of either ensemble or single-enzyme experimental data.
Робота виконана в межах теми PK 0118U003535 “Динаміка формування просторово- неоднорідних структур в багаточастинкових системах” ВФА НАН України.
uk
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
Доповіді НАН України
Фізика
Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
Влияние отсоединения субстрата на кинетику ферментативного катализа
Influence of substrate unbinding on kinetics of enzymatic catalysis
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
spellingShingle Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
Христофоров, Л.М.
Фізика
title_short Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
title_full Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
title_fullStr Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
title_full_unstemmed Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
title_sort вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
author Христофоров, Л.М.
author_facet Христофоров, Л.М.
topic Фізика
topic_facet Фізика
publishDate 2019
language Ukrainian
container_title Доповіді НАН України
publisher Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
format Article
title_alt Влияние отсоединения субстрата на кинетику ферментативного катализа
Influence of substrate unbinding on kinetics of enzymatic catalysis
description В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможливлення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах. В минимальной кинетической схеме с двумя конформационными состояниями фермент-субстратного комплекса с разной каталитической активностью показано, что обратный процесс отсоединения субстрата от комплекса не всегда играет ингибиторную роль. Наоборот, увеличение константы скорости отсоединения в определенных пределах может лишь ускорять оборот фермента. Определены концентрации субстрата, необходимые для возможности такого эффекта. Выводы одинаково пригодны для анализа данных экспериментов в ансамбле или на одиночных ферментах. In a minimal kinetic scheme with two conformational states of the enzyme-substrate complex, which differ in their catalytic activity, it is shown that the backward process of substrate unbinding does not always play an inhibitory role. On the contrary, increasing the unbinding rate constant up to certain values can only accelerate the enzyme turnover. Substrate concentration values necessary for making this effect possible are determined. The conclusions are equally applicable to the analysis of either ensemble or single-enzyme experimental data.
issn 1025-6415
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/150466
citation_txt Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу / Л.М. Христофоров // Доповіді Національної академії наук України. — 2019. — № 1. — С. 40-46. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT hristoforovlm vplivvídêdnannâsubstratunakínetikufermentativnogokatalízu
AT hristoforovlm vliânieotsoedineniâsubstratanakinetikufermentativnogokataliza
AT hristoforovlm influenceofsubstrateunbindingonkineticsofenzymaticcatalysis
first_indexed 2025-12-07T15:28:25Z
last_indexed 2025-12-07T15:28:25Z
_version_ 1850863838301257728

Similar Items