Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з
 різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не
 завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання...
Saved in:
| Published in: | Доповіді НАН України |
|---|---|
| Date: | 2019 |
| Main Author: | |
| Format: | Article |
| Language: | Ukrainian |
| Published: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2019
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/150466 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу / Л.М. Христофоров // Доповіді Національної академії наук України. — 2019. — № 1. — С. 40-46. — Бібліогр.: 13 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862669446295846912 |
|---|---|
| author | Христофоров, Л.М. |
| author_facet | Христофоров, Л.М. |
| citation_txt | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу / Л.М. Христофоров // Доповіді Національної академії наук України. — 2019. — № 1. — С. 40-46. — Бібліогр.: 13 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Доповіді НАН України |
| description | В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з
різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не
завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах
може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможливлення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах.
В минимальной кинетической схеме с двумя конформационными состояниями фермент-субстратного комплекса с разной каталитической активностью показано, что обратный процесс отсоединения субстрата от
комплекса не всегда играет ингибиторную роль. Наоборот, увеличение константы скорости отсоединения
в определенных пределах может лишь ускорять оборот фермента. Определены концентрации субстрата,
необходимые для возможности такого эффекта. Выводы одинаково пригодны для анализа данных экспериментов в ансамбле или на одиночных ферментах.
In a minimal kinetic scheme with two conformational states of the enzyme-substrate complex, which differ in
their catalytic activity, it is shown that the backward process of substrate unbinding does not always play an inhibitory
role. On the contrary, increasing the unbinding rate constant up to certain values can only accelerate
the enzyme turnover. Substrate concentration values necessary for making this effect possible are determined.
The conclusions are equally applicable to the analysis of either ensemble or single-enzyme experimental data.
|
| first_indexed | 2025-12-07T15:28:25Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-150466 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-12-07T15:28:25Z |
| publishDate | 2019 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Христофоров, Л.М. 2019-04-07T11:53:26Z 2019-04-07T11:53:26Z 2019 Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу / Л.М. Христофоров // Доповіді Національної академії наук України. — 2019. — № 1. — С. 40-46. — Бібліогр.: 13 назв. — укр. 1025-6415 DOI: doi.org/10.15407/dopovidi2019.01.040 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/150466 539.199+577.151.45 В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з
 різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не
 завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах
 може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможливлення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах. В минимальной кинетической схеме с двумя конформационными состояниями фермент-субстратного комплекса с разной каталитической активностью показано, что обратный процесс отсоединения субстрата от
 комплекса не всегда играет ингибиторную роль. Наоборот, увеличение константы скорости отсоединения
 в определенных пределах может лишь ускорять оборот фермента. Определены концентрации субстрата,
 необходимые для возможности такого эффекта. Выводы одинаково пригодны для анализа данных экспериментов в ансамбле или на одиночных ферментах. In a minimal kinetic scheme with two conformational states of the enzyme-substrate complex, which differ in
 their catalytic activity, it is shown that the backward process of substrate unbinding does not always play an inhibitory
 role. On the contrary, increasing the unbinding rate constant up to certain values can only accelerate
 the enzyme turnover. Substrate concentration values necessary for making this effect possible are determined.
 The conclusions are equally applicable to the analysis of either ensemble or single-enzyme experimental data. Робота виконана в межах теми PK 0118U003535 “Динаміка формування просторово-
 неоднорідних структур в багаточастинкових системах” ВФА НАН України. uk Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Доповіді НАН України Фізика Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу Влияние отсоединения субстрата на кинетику ферментативного катализа Influence of substrate unbinding on kinetics of enzymatic catalysis Article published earlier |
| spellingShingle | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу Христофоров, Л.М. Фізика |
| title | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу |
| title_alt | Влияние отсоединения субстрата на кинетику ферментативного катализа Influence of substrate unbinding on kinetics of enzymatic catalysis |
| title_full | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу |
| title_fullStr | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу |
| title_full_unstemmed | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу |
| title_short | Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу |
| title_sort | вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу |
| topic | Фізика |
| topic_facet | Фізика |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/150466 |
| work_keys_str_mv | AT hristoforovlm vplivvídêdnannâsubstratunakínetikufermentativnogokatalízu AT hristoforovlm vliânieotsoedineniâsubstratanakinetikufermentativnogokataliza AT hristoforovlm influenceofsubstrateunbindingonkineticsofenzymaticcatalysis |