Строение триптических пептидов полиэдрина вируса ядерного полиэдроза озимой совки, Agrotis segetum

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1985
• Автори: Гусак, Н.М., Козлов, Э.А., Роднин, Н.В., Серебряный, С.Б.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1985
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152415
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Строение триптических пептидов полиэдрина вируса ядерного полиэдроза озимой совки, Agrotis segetum / Н.М. Гусак, Э.А. Козлов, Н.В. Роднин, С.Б. Серебряный // Биополимеры и клетка. — 1985. — Т. 1, № 6. — С. 312-317. — Бібліогр.: 6 назв. — рос.

Восстановленный и карбоксиметилированный полиэдрин вируса ядерного полиэдроза (ВЯП) A. segetum расщепляли трипсином. Триптический гидролизат разделяли гель-фильтрованием через сефадекс G-25 и далее высоковольтным электрофорезом и хроматографией на бумаге. Получено 36 пептидов. Расшифрована полная или частичная аминокислотная последовательность 24 пептидов. Реконструировано два крупных фрагмента полипептидной цепи полиэдрина (12–173 и 181–244), насчитывающих в сумме 226 остатков аминокислот (93 % длины всей полипептидной цепи белка). Степень гомологии аминокислотной последовательности этих фрагментов с ранее установленными аминокислотными последовательностями аналогичных фрагментов полиэдрина ВЯП тутового, непарного шелкопрядов и большой вощинной моли составляет соответственно 84 %, 80 % и 82 %. Відновлений і карбоксиметильований поліедрин вірусу ядерного поліедрозу (ВЯП) A. segetum розщеплювали трипсином. Триптичний гідролізат розділяли гель-фільтруванням через сефадекс G-25 і далі високовольтним електрофорезом і хроматографією на папері. Отримано 36 пептидів. Розшифровано повну або часткову амінокислотну послідовність 24 пептидів. Реконструйовано два великих фрагменти поліпептидного ланцюга поліедрину (12–173 і 181–244), які налічують у сумі 226 залишків амінокислот (93 % довжини всього поліпептидного ланцюга білка). Ступінь гомології амінокислотної послідовності цих фрагментів з раніше встановленими амінокислотними послідовностями аналогічних фрагментів поліедрину ВЯП тутового, непарного шовкопрядів і великої вощинної молі становить відповідно 84, 80 і 82 %. 36 peptides comprising 263 amino acid residues are isolated from the tryptic hydrolyzate of the polyhedrin of the nuclear polyhedrosis virus of Agrotis segetum and amino acid sequence of 24 peptides are determined. Two extended fragments (12–173 and 181–244) comprising 226 amino acid residues are constructed that accounts for 93 % of the length of the whole polyhedrin polypeptide chain.