Взаимодействие тРНКPhe–С—С—А(3' NH)-Phe с малой субчастицей рибосом

Исследованы термодинамические параметры взаимодействия тРНКPhe- С—С—A(3'NH-Phe— стабильного аналога аа-тРНК с 30S субчастицей рибосомы. В присутствии матрицы 30S субчастица способна связывать две молекулы tPHKPhe-C—С—A(3'NH)-Phe— по акцепторному (А) и донорному (Р) сайтам. Определены конст...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1985
Main Authors: Дорохов, Д.Б., Щварц, В.С., Семенков, Ю.П.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1985
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152416
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Взаимодействие тРНКPhe–С—С—А(3' NH)-Phe с малой субчастицей рибосом / Д.Б. Дорохов, В.С. Шварц, Ю.П. Семенков // Биополимеры и клетка. — 1985. — Т. 1, № 6. — С. 318-322 . — Бібліогр.: 20 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Description
Summary:Исследованы термодинамические параметры взаимодействия тРНКPhe- С—С—A(3'NH-Phe— стабильного аналога аа-тРНК с 30S субчастицей рибосомы. В присутствии матрицы 30S субчастица способна связывать две молекулы tPHKPhe-C—С—A(3'NH)-Phe— по акцепторному (А) и донорному (Р) сайтам. Определены константы ассоциации стабильного аналога аа-тРНК с тРНК-связывающими сайтами малой субчастицы рибосомы. Досліджено термодинамічні параметри взаємодії тРНКPhe-С-С-A (3'NH)-Phe — стабільного аналога аа-тРНК з 30S субчастинкою рибосоми. За присутності матриці 30S субчастинка здатна зв’язувати дві молекули тPHKPhe-C-С-A (3'NH)-Phe — по акцепторному (А) і донорному (Р) сайтах. Визначено константи асоціації стабільного аналога аа-тРНК з тРНК-зв’язувальними сайтами малої субчастинки рибосоми The thermodynamic parameters of binding of tRNAPhe-C-C-A(3'NH)Phe (a stable analogue of aminoacyl-tRNA) to SOS ribosomal subunit are studied. In the presence of template 30S subunit binds 2 molecules of tRNAPhe-C-C-A(3'NH)-Phe to the acceptor (A) and peptidyl (P) sites. The affinity constants of the stable analogue of aminoacyl-tRNA for tRNA-binding sites of the small ribosomal subunit are measured:
ISSN:0233-7657