Фрагмент К 2–3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок

Подобраны условия гидролиза фрагмента К 1—3 молекулы плазминогена пепсином, при котором образуются изолированный первый крингл и структура, содержащая второй и третий кринглы (фрагмент К 2—3). Показано, что фрагмент К 2—3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок. Підібрано умови гідро...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Биополимеры и клетка
Дата:1986
Автори: Новохатний, В.В., Мацука, Ю.В., Кудинов, С.А.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1986
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152422
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Фрагмент К 2–3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок / В.В. Новохатний, Ю.В. Мацука, С.А. Кудинов // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 1. — С. 19-23. — Бібліогр.: 12 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Подобраны условия гидролиза фрагмента К 1—3 молекулы плазминогена пепсином, при котором образуются изолированный первый крингл и структура, содержащая второй и третий кринглы (фрагмент К 2—3). Показано, что фрагмент К 2—3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок. Підібрано умови гідролізу фрагмента К 1–3 молекули плазміногену пепсином, при якому утворюються ізольований перший крингл і структура, що містить другий і третій крингли (фрагмент К 2–3). Показано, що фрагмент К 2–3 молекули плазміногену містить лізинзв’язувальну ділянку. Limited pepsin digestion of plasminogen fragment K 1—3 leads to the formation of the first kringle and structure which contains the second and third kringles (fragment K 2—3). The isolated fragments are characterized according to molecular masses and amino acid composition. Fragment K 2—3 is shown to be able of binding with lysine-Sepharose, which indicates the existence of a lysine-binding site in its structure.
ISSN:0233-7657