Фрагмент К 2–3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок
Подобраны условия гидролиза фрагмента К 1—3 молекулы плазминогена пепсином, при котором образуются изолированный первый крингл и структура, содержащая второй и третий кринглы (фрагмент К 2—3). Показано, что фрагмент К 2—3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок. Підібрано умови гідро...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1986 |
| Main Authors: | , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1986
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152422 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Фрагмент К 2–3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок / В.В. Новохатний, Ю.В. Мацука, С.А. Кудинов // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 1. — С. 19-23. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Summary: | Подобраны условия гидролиза фрагмента К 1—3 молекулы плазминогена пепсином, при котором образуются изолированный первый крингл и структура, содержащая второй и третий кринглы (фрагмент К 2—3). Показано, что фрагмент К 2—3 молекулы плазминогена содержит лизинсвязывающий участок.
Підібрано умови гідролізу фрагмента К 1–3 молекули плазміногену пепсином, при якому утворюються ізольований перший крингл і структура, що містить другий і третій крингли (фрагмент К 2–3). Показано, що фрагмент К 2–3 молекули плазміногену містить лізинзв’язувальну ділянку.
Limited pepsin digestion of plasminogen fragment K 1—3 leads to the formation of the first kringle and structure which contains the second and third kringles (fragment K 2—3). The isolated fragments are characterized according to molecular masses and amino acid composition. Fragment K 2—3 is shown to be able of binding with lysine-Sepharose, which indicates the existence of a lysine-binding site in its structure.
|
|---|---|
| ISSN: | 0233-7657 |