Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК

Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК

Исследованы комплексы гистона Н1 из тимуса теленка с высокомолекулярной ДНК. Структурные изменения в молекуле гистона Н1 и его связываний с ДНК регистрировали по флюоресценции единственного остатка тирозина в гистоне Н1, а изменения в компактизации ДНК — турбидиметрически. На основании флюоресцентны...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1986
Main Authors: Храпунов, С.Н., Сиволоб, А.В., Кучеренко, Н.Е.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1986
Subjects:
Геном и его регуляция
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152425
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК / С.Н. Храпунов, А.В. Сиволоб, Н.Е. Кучеренко // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 1. — С. 39-44, 55. — Бібліогр.: 28 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-152425
record_format dspace
spelling Храпунов, С.Н.
Сиволоб, А.В.
Кучеренко, Н.Е.
2019-06-11T12:33:15Z
2019-06-11T12:33:15Z
1986
Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК / С.Н. Храпунов, А.В. Сиволоб, Н.Е. Кучеренко // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 1. — С. 39-44, 55. — Бібліогр.: 28 назв. — рос.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000199
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152425
575.16:547.962.2
Исследованы комплексы гистона Н1 из тимуса теленка с высокомолекулярной ДНК. Структурные изменения в молекуле гистона Н1 и его связываний с ДНК регистрировали по флюоресценции единственного остатка тирозина в гистоне Н1, а изменения в компактизации ДНК — турбидиметрически. На основании флюоресцентных измерений вычислены константы связывания глобулярного участка гистона Н1 с ДНК при различных концентрациях соли и мочевины. Показано, что при физиологической ионной силе происходит компактизация ДНК, образование упорядоченной структуры глобулярного участка гистона Н1 и резкое ослабление его связывания с ДНК. Процесс компактизации ДНК не зависит от присутствия мочевины в растворе. Делается вывод о том, что глобулярный участок гистона Н1 не участвует в компактизации ДНК в хроматине, обсуждается роль различных структурных областей гистона Н1 в стабилизации структуры хроматина.
Досліджено комплекси гістона Н1 з тимуса теляти з високомолекулярною ДНК. Структурні зміни в молекулі гістона Н1 і його зв’язування з ДНК реєстрували за флуоресценцією єдиного залишку тирозину в гістоні Н1, а зміни в компактизації ДНК – турбідиметрично. На основі флуоресцентних вимірювань обчислено константи зв’язування глобулярної ділянки гістона Н1 з ДНК за різних концентрацій солі і сечовини. Показано, що за фізіологічної іонної сили відбувається компактизація ДНК, формування впорядкованої структури глобулярної ділянки гістона Н1 і різке ослаблення його зв’язування з ДНК. Процес компактизації ДНК не залежить від присутності сечовини в розчині. Зроблено висновок про те, що глобулярна ділянка гістона Н1 не бере участі в компактизації ДНК в хроматині, обговорюється роль різних структурних областей гістона Н1 у стабілізації структури хроматину.
The complexes of HI histone from the calf thymus with DNA are studied. Structural changes within a molecule of H1 histone and its binding with DNA are registered by the fluorescence of the single tyrosine residue in H1 whereas the changes in compactination of DNA are registered turbidimetrically. Association constants of the H1 histone globular part with DNA were found on the basis of fluorescence measurements at the different concentration of salt and urea. It is shown that physiological ionic strength induces compactization of DNA, folding of the globular part of H1 histone and a sharp decrease of its binding with DNA. The DNA compactization does not depend on the urea presence in the solution. It is possible to conclude that the globular part of HI histone is not involved in DNA compactization in chromatin. The role of various structural regions of histone H1 in chromatin structure stabilization is discussed.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Геном и его регуляция
Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
Особливості взаємодії пістону Н1 з ДНК
The peculiarities of the H1 histone-DNA interaction
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
spellingShingle Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
Храпунов, С.Н.
Сиволоб, А.В.
Кучеренко, Н.Е.
Геном и его регуляция
title_short Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
title_full Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
title_fullStr Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
title_full_unstemmed Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК
title_sort особенности взаимодействия гистона н1 с днк
author Храпунов, С.Н.
Сиволоб, А.В.
Кучеренко, Н.Е.
author_facet Храпунов, С.Н.
Сиволоб, А.В.
Кучеренко, Н.Е.
topic Геном и его регуляция
topic_facet Геном и его регуляция
publishDate 1986
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Особливості взаємодії пістону Н1 з ДНК
The peculiarities of the H1 histone-DNA interaction
description Исследованы комплексы гистона Н1 из тимуса теленка с высокомолекулярной ДНК. Структурные изменения в молекуле гистона Н1 и его связываний с ДНК регистрировали по флюоресценции единственного остатка тирозина в гистоне Н1, а изменения в компактизации ДНК — турбидиметрически. На основании флюоресцентных измерений вычислены константы связывания глобулярного участка гистона Н1 с ДНК при различных концентрациях соли и мочевины. Показано, что при физиологической ионной силе происходит компактизация ДНК, образование упорядоченной структуры глобулярного участка гистона Н1 и резкое ослабление его связывания с ДНК. Процесс компактизации ДНК не зависит от присутствия мочевины в растворе. Делается вывод о том, что глобулярный участок гистона Н1 не участвует в компактизации ДНК в хроматине, обсуждается роль различных структурных областей гистона Н1 в стабилизации структуры хроматина. Досліджено комплекси гістона Н1 з тимуса теляти з високомолекулярною ДНК. Структурні зміни в молекулі гістона Н1 і його зв’язування з ДНК реєстрували за флуоресценцією єдиного залишку тирозину в гістоні Н1, а зміни в компактизації ДНК – турбідиметрично. На основі флуоресцентних вимірювань обчислено константи зв’язування глобулярної ділянки гістона Н1 з ДНК за різних концентрацій солі і сечовини. Показано, що за фізіологічної іонної сили відбувається компактизація ДНК, формування впорядкованої структури глобулярної ділянки гістона Н1 і різке ослаблення його зв’язування з ДНК. Процес компактизації ДНК не залежить від присутності сечовини в розчині. Зроблено висновок про те, що глобулярна ділянка гістона Н1 не бере участі в компактизації ДНК в хроматині, обговорюється роль різних структурних областей гістона Н1 у стабілізації структури хроматину. The complexes of HI histone from the calf thymus with DNA are studied. Structural changes within a molecule of H1 histone and its binding with DNA are registered by the fluorescence of the single tyrosine residue in H1 whereas the changes in compactination of DNA are registered turbidimetrically. Association constants of the H1 histone globular part with DNA were found on the basis of fluorescence measurements at the different concentration of salt and urea. It is shown that physiological ionic strength induces compactization of DNA, folding of the globular part of H1 histone and a sharp decrease of its binding with DNA. The DNA compactization does not depend on the urea presence in the solution. It is possible to conclude that the globular part of HI histone is not involved in DNA compactization in chromatin. The role of various structural regions of histone H1 in chromatin structure stabilization is discussed.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152425
citation_txt Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК / С.Н. Храпунов, А.В. Сиволоб, Н.Е. Кучеренко // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 1. — С. 39-44, 55. — Бібліогр.: 28 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT hrapunovsn osobennostivzaimodeistviâgistonan1sdnk
AT sivolobav osobennostivzaimodeistviâgistonan1sdnk
AT kučerenkone osobennostivzaimodeistviâgistonan1sdnk
AT hrapunovsn osoblivostívzaêmodíípístonun1zdnk
AT sivolobav osoblivostívzaêmodíípístonun1zdnk
AT kučerenkone osoblivostívzaêmodíípístonun1zdnk
AT hrapunovsn thepeculiaritiesoftheh1histonednainteraction
AT sivolobav thepeculiaritiesoftheh1histonednainteraction
AT kučerenkone thepeculiaritiesoftheh1histonednainteraction
first_indexed 2025-12-07T16:45:13Z
last_indexed 2025-12-07T16:45:13Z
_version_ 1850868670047191040

Similar Items