Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry

Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry

ITSN1 is a scaffold protein involved in endocytosis, signal transduction and cytoskeleton regulation. It has been previously shown that ITSN1 undergoes Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation in vitro. Aim. We intend to identify these phosphorylation sites. Methods. In vitro kinase reaction; liqui...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Вiopolymers and Cell
Дата:2015
Автори: Morderer, D.Ye., Nikolaienko, O.V., Rynditch, A.V.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2015
Теми:
Structure and Function of Biopolymers
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152592
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry / D.Ye. Morderer, O.V. Nikolaienko, A.V. Rynditch // Вiopolymers and Cell. — 2015. — Т. 31, № 5. — С. 338-344. — Бібліогр.: 28 назв. — англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-152592
record_format dspace
spelling Morderer, D.Ye.
Nikolaienko, O.V.
Rynditch, A.V.
2019-06-12T13:00:42Z
2019-06-12T13:00:42Z
2015
Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry / D.Ye. Morderer, O.V. Nikolaienko, A.V. Rynditch // Вiopolymers and Cell. — 2015. — Т. 31, № 5. — С. 338-344. — Бібліогр.: 28 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0008F5
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152592
577.29
ITSN1 is a scaffold protein involved in endocytosis, signal transduction and cytoskeleton regulation. It has been previously shown that ITSN1 undergoes Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation in vitro. Aim. We intend to identify these phosphorylation sites. Methods. In vitro kinase reaction; liquid chromatography-tandem mass spectrometry (LC/MS/MS). Results. We identified five sites of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation in the recombinant fragments of ITSN1. Conclusions. We have shown that the ITSN1 coiled-coil region (CCR) and the interdomain linkers between EH2 and CCR, SH3A and SH3B, SH3B and SH3C domains were phosphorylated in a Ca²⁺/calmodulin-dependent manner in vitro.
ITSN1 – це скафолдний білок, задіяний у процесах ендоцитозу, сигнальної трансдукції та регуляції цитоскелету. Раніше було показано, що ITSN1 підлягає Ca²⁺/кальмодулін-залежному фосфорилюванню in vitro. Мета. Ідентифікувати сайти цього фосфорилювання. Методи. In vitro кіназна реакція; рідинна хроматографія, поєднана з тандемною мас-спектрометрією (LC/MS/MS). Результати. Ми ідентифікували 5 сайтів Ca²⁺/кальмодулін-залежного фосфорилювання у рекомбінантних фрагментах ITSN1. Висновки. Було показано, що надспіралізована ділянка (CCR) та міждоменні лінкери між ЕН2 та CCR, SH3A та SH3B, а також між SH3B та SH3C доменами ITSN1 підлягають Ca²⁺/кальмодулін-залежному фосфорилюванню.
ITSN1 является скаффолдным белком, задействованным в процессах эндоцитоза, сигнальной трансдукции и регуляции цитоскелета. Ранее было показано, что ITSN1 подлежит Ca²⁺/кальмодулин-зависимому фосфорилированию in vitro. Цель Идентифицировать сайты Ca²⁺/кальмодулин-зависимого фосфорилирования ITSN1. Методы. In vitro киназная реакция, жидкостная хроматография в сочетании с тандемной масс-спектрометрией (LC/MS/MS). Результаты. Мы идентифицировали 5 сайтов Ca²⁺/кальмодулин-зависимого фосфорилирования в рекомбинантных фрагментах ITSN1. Выводы. Было показано, что суперспирализированый участок (CCR) и междоменные линкеры между ЕН2 и CCR, SH3A и SH3B, а также между SH3B и SH3C доменами ITSN1 подвергаются Ca²⁺/кальмодулин-зависимому фосфорилированию.
This work was supported by joint project between NAS of Ukraine and CNRS “From Molecular to Cellular Events in Human Pathologies” (№0113U002831).
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вiopolymers and Cell
Structure and Function of Biopolymers
Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
Ідентифікація сайтів Ca²⁺/кальмодулін-залежного фосфорилювання скаффолдного білка ендоцитозу ITSN1 за допомогою тандемної мас-спектрометрії
Идентификация сайтов Ca²⁺/кальмодулин-зависимого фосфорилирования скаффолдного белка эндоцитоза ITSN1
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
spellingShingle Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
Morderer, D.Ye.
Nikolaienko, O.V.
Rynditch, A.V.
Structure and Function of Biopolymers
title_short Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
title_full Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
title_fullStr Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
title_full_unstemmed Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry
title_sort identification of ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold itsn1 by tandem mass spectrometry
author Morderer, D.Ye.
Nikolaienko, O.V.
Rynditch, A.V.
author_facet Morderer, D.Ye.
Nikolaienko, O.V.
Rynditch, A.V.
topic Structure and Function of Biopolymers
topic_facet Structure and Function of Biopolymers
publishDate 2015
language English
container_title Вiopolymers and Cell
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Ідентифікація сайтів Ca²⁺/кальмодулін-залежного фосфорилювання скаффолдного білка ендоцитозу ITSN1 за допомогою тандемної мас-спектрометрії
Идентификация сайтов Ca²⁺/кальмодулин-зависимого фосфорилирования скаффолдного белка эндоцитоза ITSN1
description ITSN1 is a scaffold protein involved in endocytosis, signal transduction and cytoskeleton regulation. It has been previously shown that ITSN1 undergoes Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation in vitro. Aim. We intend to identify these phosphorylation sites. Methods. In vitro kinase reaction; liquid chromatography-tandem mass spectrometry (LC/MS/MS). Results. We identified five sites of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation in the recombinant fragments of ITSN1. Conclusions. We have shown that the ITSN1 coiled-coil region (CCR) and the interdomain linkers between EH2 and CCR, SH3A and SH3B, SH3B and SH3C domains were phosphorylated in a Ca²⁺/calmodulin-dependent manner in vitro. ITSN1 – це скафолдний білок, задіяний у процесах ендоцитозу, сигнальної трансдукції та регуляції цитоскелету. Раніше було показано, що ITSN1 підлягає Ca²⁺/кальмодулін-залежному фосфорилюванню in vitro. Мета. Ідентифікувати сайти цього фосфорилювання. Методи. In vitro кіназна реакція; рідинна хроматографія, поєднана з тандемною мас-спектрометрією (LC/MS/MS). Результати. Ми ідентифікували 5 сайтів Ca²⁺/кальмодулін-залежного фосфорилювання у рекомбінантних фрагментах ITSN1. Висновки. Було показано, що надспіралізована ділянка (CCR) та міждоменні лінкери між ЕН2 та CCR, SH3A та SH3B, а також між SH3B та SH3C доменами ITSN1 підлягають Ca²⁺/кальмодулін-залежному фосфорилюванню. ITSN1 является скаффолдным белком, задействованным в процессах эндоцитоза, сигнальной трансдукции и регуляции цитоскелета. Ранее было показано, что ITSN1 подлежит Ca²⁺/кальмодулин-зависимому фосфорилированию in vitro. Цель Идентифицировать сайты Ca²⁺/кальмодулин-зависимого фосфорилирования ITSN1. Методы. In vitro киназная реакция, жидкостная хроматография в сочетании с тандемной масс-спектрометрией (LC/MS/MS). Результаты. Мы идентифицировали 5 сайтов Ca²⁺/кальмодулин-зависимого фосфорилирования в рекомбинантных фрагментах ITSN1. Выводы. Было показано, что суперспирализированый участок (CCR) и междоменные линкеры между ЕН2 и CCR, SH3A и SH3B, а также между SH3B и SH3C доменами ITSN1 подвергаются Ca²⁺/кальмодулин-зависимому фосфорилированию.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152592
citation_txt Identification of Ca²⁺/calmodulin-dependent phosphorylation sites of endocytic scaffold ITSN1 by tandem mass spectrometry / D.Ye. Morderer, O.V. Nikolaienko, A.V. Rynditch // Вiopolymers and Cell. — 2015. — Т. 31, № 5. — С. 338-344. — Бібліогр.: 28 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT mordererdye identificationofca2calmodulindependentphosphorylationsitesofendocyticscaffolditsn1bytandemmassspectrometry
AT nikolaienkoov identificationofca2calmodulindependentphosphorylationsitesofendocyticscaffolditsn1bytandemmassspectrometry
AT rynditchav identificationofca2calmodulindependentphosphorylationsitesofendocyticscaffolditsn1bytandemmassspectrometry
AT mordererdye ídentifíkacíâsaitívca2kalʹmodulínzaležnogofosforilûvannâskaffoldnogobílkaendocitozuitsn1zadopomogoûtandemnoímasspektrometríí
AT nikolaienkoov ídentifíkacíâsaitívca2kalʹmodulínzaležnogofosforilûvannâskaffoldnogobílkaendocitozuitsn1zadopomogoûtandemnoímasspektrometríí
AT rynditchav ídentifíkacíâsaitívca2kalʹmodulínzaležnogofosforilûvannâskaffoldnogobílkaendocitozuitsn1zadopomogoûtandemnoímasspektrometríí
AT mordererdye identifikaciâsaitovca2kalʹmodulinzavisimogofosforilirovaniâskaffoldnogobelkaéndocitozaitsn1
AT nikolaienkoov identifikaciâsaitovca2kalʹmodulinzavisimogofosforilirovaniâskaffoldnogobelkaéndocitozaitsn1
AT rynditchav identifikaciâsaitovca2kalʹmodulinzavisimogofosforilirovaniâskaffoldnogobelkaéndocitozaitsn1
first_indexed 2025-12-01T15:28:14Z
last_indexed 2025-12-01T15:28:14Z
_version_ 1850860575380209664

Схожі ресурси