Каталитическая активность микрокристаллов аспартатамннотрансферазы
Впервые показана энзиматическая активность кристаллической аспартатаминотрансферазы (КФ 2.6.1.1) из цитозоля сердца кур в растворах сульфата аммония (50 %) и полиэтиленгликоля (20 %); активность микрокристаллов составляет 32 и 40 % активности фермента в растворе соответственно. Вперше показано ензим...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1986 |
| Main Author: | |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1986
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152713 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Каталитическая активность микрокристаллов аспартатамннотрансферазы / В.М. Кочкина // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 2. — С. 69-73. — Бібліогр.: 10 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Summary: | Впервые показана энзиматическая активность кристаллической аспартатаминотрансферазы (КФ 2.6.1.1) из цитозоля сердца кур в растворах сульфата аммония (50 %) и полиэтиленгликоля (20 %); активность микрокристаллов составляет 32 и 40 % активности фермента в растворе соответственно.
Вперше показано ензиматичну активність кристалічної аспартатамінотрансферази (КФ 2.6.1.1) з цитозолю серця курей у розчинах сульфату амонію (50 %) і поліетиленгліколю (20 %); активність мікрокристалів становить 32 і 40 % активності ферменту в розчині відповідно.
The enzymic activity of crystalline cytosolic aspartate aminotransferase (L-aspartate: aminotransferase 2-oxoglutarate, EC 2.6.1.1) was determined in suspensions of micro-crystals in 50 % ammonium sulphate and 20 % (wt/vol) polyethylene glycol. The crystals (1-2 μm wide) were small enough to preclude diffusional rate limitation. The catalytic activity of the crystalline enzyme is 32 % and 40 % of the enzyme activity in solution, respectively.
|
|---|---|
| ISSN: | 0233-7657 |