Каталитическая активность микрокристаллов аспартатамннотрансферазы

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1986
• Автор: Кочкина, В.М.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1986
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152713
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Каталитическая активность микрокристаллов аспартатамннотрансферазы / В.М. Кочкина // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 2. — С. 69-73. — Бібліогр.: 10 назв. — рос.

Впервые показана энзиматическая активность кристаллической аспартатаминотрансферазы (КФ 2.6.1.1) из цитозоля сердца кур в растворах сульфата аммония (50 %) и полиэтиленгликоля (20 %); активность микрокристаллов составляет 32 и 40 % активности фермента в растворе соответственно. Вперше показано ензиматичну активність кристалічної аспартатамінотрансферази (КФ 2.6.1.1) з цитозолю серця курей у розчинах сульфату амонію (50 %) і поліетиленгліколю (20 %); активність мікрокристалів становить 32 і 40 % активності ферменту в розчині відповідно. The enzymic activity of crystalline cytosolic aspartate aminotransferase (L-aspartate: aminotransferase 2-oxoglutarate, EC 2.6.1.1) was determined in suspensions of micro-crystals in 50 % ammonium sulphate and 20 % (wt/vol) polyethylene glycol. The crystals (1-2 μm wide) were small enough to preclude diffusional rate limitation. The catalytic activity of the crystalline enzyme is 32 % and 40 % of the enzyme activity in solution, respectively.