Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз
В настоящей работе приведены результаты по использованию препаратов фенилаланил-тРНКФен, лизил-тРНКЛиз и фенилаланил-тРНКЛиз в системе безматричного синтеза. Показано, что фенилаланил-тРНКЛиз, так же как и лизил-тРНКЛиз, способна служить субстратом для синтеза гомопептидов на рибосомах в отсутствие...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1986 |
| Main Authors: | , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1986
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152803 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз / Г.Ж. Юсупова (Тналина), Н.В. Белицина, А.С. Спирин // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 4. — С. 185-189. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860167133282959360 |
|---|---|
| author | Юсупова (Тналина), Г.Ж. Белицина, Н.В. Спирин, А.С. |
| author_facet | Юсупова (Тналина), Г.Ж. Белицина, Н.В. Спирин, А.С. |
| citation_txt | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз / Г.Ж. Юсупова (Тналина), Н.В. Белицина, А.С. Спирин // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 4. — С. 185-189. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | В настоящей работе приведены результаты по использованию препаратов фенилаланил-тРНКФен, лизил-тРНКЛиз и фенилаланил-тРНКЛиз в системе безматричного синтеза. Показано, что фенилаланил-тРНКЛиз, так же как и лизил-тРНКЛиз, способна служить субстратом для синтеза гомопептидов на рибосомах в отсутствие поли (А). Синтеза полипептида не наблюдали при использовании фенилаланил-тРНКФен в отсутствие поли (У).
Наведено результати використання препаратів фенілаланіл-тРНКФен, лізил-тРНКЛіз і фенілаланіл-тРНКЛіз у системі без матричного синтезу. Показано, що фенілаланіл-тРНКЛіз, як і лізил-тРНКЛіз, здатна слугувати субстратом для синтезу гомопептідів на рибосомах за відсутності полі(А). Синтезу поліпептиду не спостерігали за використання фенілаланіл-тРНКФен за відсутності полі(У).
Misacylated phenylalanyl-tRNAᴸʸˢ, similar to lysyl-tRNAᴸʸˢ but not phenylalanyl-tRNAᴾʰᵉ, is able to serve as a substrate for ribosomal synthesis of polypeptides (poly-phenylalanine and polylysine, respectively) in the absence of a template polynucleotide (poly(A)). Thus, it is the structure of tRNA that determines the ability of the amino-acyl-tRNAᴸʸˢ to participate in the peptide elongation on ribosomes without codon-anti-codon interactions.
|
| first_indexed | 2025-12-07T17:57:07Z |
| format | Article |
| fulltext |
12. Circular dichroism and ordered structure, of bisnucleoside olygophosphates and their
Zn 2 + and M g 2 + complexes / E. Holler, B. Holmquist , B. L. Vallee et al. / / Biochemi-
stry.— 1983.—22, N 2 1 — P . 4924—4933.
13. Bovine t ryptophanyl- tRNA synthetase. A zinc metal loenzyme / L. L. Kisselev,
О. O. Favorova, Μ. K. Nurbekov et a l . / / E u r . J. Biochem.— 1981.—120, N 3.—
P. 511—517.
14. Киселев JI. JI., Фаворова О. О., Лаврик О. И. Биосинтез белков от аминокислот до
аминоацил-тРНК.— М. : Наука, 1984—408 с.
Ин-т молекуляр. биологии АН СССР, Москва Получено 29-10.85
УДК 576:547.963.3
РИБОСОМНЫЙ СИНТЕЗ ПЕПТИДОВ ИЗ АМИНОАЦИЛ-тРНК
В ОТСУТСТВИЕ МАТРИЧНОГО ПОЛИНУКЛЕОТИДА:
СИНТЕЗ ПОЛИФЕНИЛАЛАНИНА ИЗ ФЕНИЛАЛАНИЛ-тРНКЛиз
Г. Ж. Юсупова (Тналина), Н. В. Белицина, А. С. Спирин
Введение. Ранее было показано, что рибосомы Escherichia coli в от-
сутствие матричного полинуклеотида способны использовать лизил-
тРНК и некоторые другие аминоацил-тРНК в качестве субстратов для
синтеза полипептидов [1—3]. Среди изученных 16 аминоацил-тРНК
лучшими субстратами для рибосомного безматричного синтеза поли-
пептидов оказались лизил-, серил-, треонил- и аспартил-тРНК. Προ-
лил-, фенилаланил- и аспарагинил-тРНК оказались практически не-
активными субстратами для элонгации в отсутствие матрицы [2, 3].
Однако было неясно, что определяет эффективность аминоацил-тРНК
как субстрата для безматричного синтеза: структура т Р Н К или при-
рода аминокислотного остатка. Удобной моделью для решения этой
проблемы оказались ложноацилированные тРНК.
В этой работе показано, что фенилаланил-тРНК^ 3 , так же как
и лизил-тРНКЛиз, способна служить субстратом для синтеза гомопеп-
тидов на рибосомах в отсутствие поли (А). Из этих результатов сле-
дует, что именно структура тРНК определяет способность аминоаци-
лированной тРНКА и з участвовать в элонгации пептида в отсутствие
кодон-антикодонового спаривания. Фенилаланил-тРНКФен является не-
активным субстратом для рибосомного синтеза в отсутствие поли (У).
Материалы и методы. В работе использованы рибосомы из Е. coli MRE-600, 4-
кратно отмытые 1 Μ NH4C1 [4, 5] . Очищенные рибосомы хранили в замороженном
состоянии при —70 °С в буферном растворе (20 мМ трис-HCl, рН37°с 7,6, 100 мМ
NH4C1, 10 мМ MgCl2 , 0,1 мМ ЭДТА и 10 %-ный глицерин). Очищенные факторы элон-
гации EF-Tu и EF-G были получены из Е. coli MRE-600, в основном согласно методике,
описанной Казиро и др. [6, 7] .
Препарат [ 1 4 С ] л и з и л - т Р Н К Л и з из Е. coli получен с помощью аффинной хромато-
графии на иммобилизованном факторе EF-Tu из Thermus thermophilus НВ8 [8]. Фак-
тор элонгации EF-Tu из Т. thermophilus был предоставлен М. Б. Гарбер (Ин-т белка
АН СССР) и иммобилизован на BrCN-активированной сефарозе 4В («Pharmacia»,
Швеция) . Исходный препарат т Р Н К из Е. coli («Boehringer-Manheim», Ф Р Г ) , энзима-
тически ацилированный [14С] лизином («Amersham», Англия, 12,9 ГБк/ммоль) , получа-
ли, как описано в [9]; конечный препарат т Р Н К содержал 52—59 пмолей лизина на 1ед.
А2бо тРНК. Препарат, обогащенный [ 1 4 С]лизил-тРНК Л и з , содержал 1000—1100 пмолей
[1 4С]лизина на 1 ед. А2бо т Р Н К (1 ед. А2бо соответствует 1500 пмолям т Р Н К ) .
Перед процедурой ложного аминоацилирования [ 1 4 С ] л и з и л - т Р Н К Л и з деацилиро-
вали в течение 1 ч при 37 °С в буфере, содержащем 100 мМ трис-HCl, рНз7
0 с 8,9.
Ложное ацилирование т Р Н К Л и з из Ε coli [ 3Н] фенилаланином («Amersham», 1850 Г Б к /
/ммоль) проводили с помощью фенилаланил-тРНК-синтетазы из дрожжей, как описано
в методике [10]. Препарат индивидуальной фенилаланил-тРНК-синтетазы из дрожжей
с удельной активностью 3000—3500 ед./мг белка предоставлен доктором П. Реми
(Страсбур, Франция). Степень аминоацилирования составляла 750 пмолей фенилалани-
на на 1 ед. Агво т Р Н К Л и з . Возможную примесь т Р Н К ф е н в препаратах т Р Н К Л и з оце-
нивали по степени ацилирования [3Н] фенилаланином препаратов т Р Н К Л и з при исполь-
зовании ферментной фракции из Е. coli в стандартных условиях [9];•; примесь т Р Н К ф е н
в препаратах т Р Н К составляла 20—25 пмолей на 1 ед. А2ео т Р Н К Л и з , т. е. не более
2 - 2 , 5 %.
БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА, 1986, т. 2, № 4 4 - 6-335 185
Фирменный препарат т Р Н К ф е н («Boehringer-Manheim», 1259 пмолей на 1 ед.
А2бо) энзиматически ацилировали [3Н]фенилаланином («Amersham», 1850 ГБк/ммоль)
[10]. Степень аминоацилирования составляла 1250 пмолей фенилаланина на 1 ед. А2ео
тРНК. Все препараты аминоацилированных тРНК хранили в 10 мМ NaCH3COO, рН
4,5, при —70 °С.
Кинетику синтеза пептидов изучали в 20 мМ трис-HCl буфере, рНз7 °с 7,6, со^
держащем 100 мМ NH4C1, 12 мМ MgCl2, 1 мМ ДТТ и 0,1 мМ ЭДТА. Л^2+-зависимость
синтеза пептидов изучали в том же буфере, варьируя концентрацию MgCl2 от
5 до 20 мМ.
Инкубационная смесь в 0,1 мл буфера содержала 8 пмолей рибосом; 100 пмолей
индивидуальной тРНК, ацилированной [3Н]- или [14С] аминокислотой, 150 пмолей EF-
Ти, 3 пмоля EF-G, 31 пмоль ГТФ, 2 мкг фосфоэнолпируваткиназы и 0,2 мкмоля фосфо-
энолпирувата. В контрольные системы к 0,1 мл смеси добавляли по 10 мкг соответ-
ствующего матричного полинуклеотида — поли (А) или поли (У).
При изучении кинетики синтеза полифенилаланина из [ 3 Н]фенилаланил-тРНК Л и з
или [3Н]фенилаланил-тРНК Ф е н отбирали пробы по 0,01 мл. При изучении Mg2+-3aBH-
симости синтеза отбирали пробы по 0,02 мл. Реакцию останавливали добавлением
3 мл 5 %-ной трихлоруксусной кислоты (ТХУ), пробы гидролизовали в течение 20 мин
при 90 °С, охлаждали, осадки наносили на стеклянные фильтры G F / F («Whatman»,
Англия), промывали 5 %-ной ТХУ, фильтры сушили и измеряли их радиоактивность
на счетчике LS-9800 («Весктап», США) в системе толуол—РРО—РОРОР. Эффектив-
ность счета для [14С] метки составляла 94 %, для [3Н] метки — 28 %.
В опытах по изучению кинетики синтеза полилизина из [ 1 4 С]лизил-тРНК Л и з и
Mg2+-3aBHCHMOCTH синтеза отбирали пробы объемом 0,05 мл. Реакцию останавливали
добавлением 0,05 мл 1 Μ NaOH и проводили гидролиз в течение 10 мин при 37 °С.
Затем пробу охлаждали, добавляли 0,05 мл 1 Μ СН3СООН, заливали 2 мл охлажден-
ной смеси 5 %-ной ТХУ с 0,25 % Na2.W04, рН 2,0 [10] и выдерживали на холоду 10 мин
[11]. Осадок наносили на стеклянный фильтр GF/F , промывали смесью ТХУ—Na2W04 ,
сушили и измеряли его радиоактивность, как описано выше.
Результаты. На рис. 1 представлены кинетики синтеза полипепти-
дов на рибосомах, программированных поли (А), при использовании в
качестве субстратов [1 4С]лизил-тРНКА и з и [3Н]фенилаланил-тРНКЛ и з .
Из кривых следует, что тРНКА и з , ацилированная [3Н]фенилаланином,
служит таким же хорошим субстратом для синтеза полифенилаланина
в присутствии поли (А), как лизил-тРНКАиз . Для сравнения представ-
Рис. 1. Кинетика синтеза полипептидов в
бесклеточной рибосомной системе Е. СОІІ
в присутствии матричных полинуклеотидов:
1 — поли (У)-зависимый синтез [3Н] полифе-
нилаланина из [ 3Н]фенилаланил-тРНКф е н ;
2 — поли (А)-зависимый синтез [14С] полили-
зина из [ 1 4 С]лизил-тРНК Л и з ; 3 — поли (А) -
зависимый синтез [3Н] полифенилаланина
из [ 3 Н]фенилаланил-тРНК Л и з .
Fig. 1. Kinetics of polypeptide synthesis in
the ribosomal cell-free system in the pre-
sence of cognate template polynucleotide:
1 — poly(U)-directed synthesis of [3H]poly-
phenylalanine using [3H]phenylalanyl-
tRNAP h e ; 2 — poly (A) -directed synthesis of
[14C] polylysine using [14C] lysyl-tRNALys;
poly (A) -directed synthesis of [3H]poly-
phenylalanine using [3H]phenylalanyl-
tRNALy®.
лена также кинетика синтеза полифенилаланина на рибосомах, про-
граммированных поли (У), при использовании [3Н]фенилаланил-
тРНКФ е н в качестве субстрата.
На рис. 2 дана кинетика включения [14С] лизина из [14С]лизил-
тРНКА и з в TXy-Na2W04-HepacTBopHMbm продукт при инкубации рибо-
сомной бесклеточной системы в отсутствие поли (А). Видно, что рибо-
сомы Е. coli, не программированные матрицей, используют в качестве
субстрата индивидуальную лизил-тРНКЛ и з и полимеризуют лизиновые
остатки. Этот процесс строго зависит от присутствия EF-G в системе.
186 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА, 1986, т. 2, № 4 4 - 6-335 186
На рис. 3 показано, что рибосомы Е. coli способны в отсутствие
поли (А) полимеризовать фенилаланин, используя в качестве субстра-
та [3Н]фенилаланил-тРНКА и з , при этом элонгация пептида также стро-
го зависит от присутствия EF-G в системе.
Интересно отметить, что скорости синтеза полифенилаланина и
полилизина на рибосомах, не содержащих матричного полинуклеоти-
да, практически одинаковы, если в качестве субстратов использовали
ричного полинуклеотида: 1 — полная система безматричного синтеза (рибосомы,
[ 1 4 С ] л и з и л - т Р Н К Л и з , EF-Tu, EF-G, ГТФ); 2 — та ж е система без EF-G.
Fig . 2. Kinetics of [14С] lysine incorporat ion into the TCA-Na 2 W0 4 - insoluble product in
the cell-free system of E. coli us ing [14C] lysyl-tRNAL>rs in the absence of messenger po-
lynucleotide: 1 — complete template- f ree system (ribosomes, [14C] lysyl-tRNALy s , EF-Tu,
EF-G, GTP) \ 2 — the same system without EF-G.
Рис. 3. Кинетика включения [ 3 Н]фенилаланина из [ 3 Н ] ф е н и л а л а н и л - т Р Н К Л и 3 в ТХУ-не-
растворимый [ 3Н]полифенилаланин в отсутствие матричного полинуклеотида: 1 — пол-
ная система безматричного синтеза (рибосомы, [ 3 Н ] ф е н и л а л а н и л - т Р Н К Л и з , EF-Tu,
EF-G, ГТФ); 2 — та ж е система без EF-G; 3 — полная система безматричного синтеза
(рибосомы, [ 3 Н]фенилаланил-тРНК ф е н , EF-Tu, E F - G „ r T O ) ; 4 — та ж е система 6e3EF-G.
Fig. 3. Kinetics of [ 3 H] phenyla lanine incorporat ion into the hot TCA-insoluble product
in the absence of messenger polynucleotide: 1 — complete template-f ree system (riboso-
mes, [ 3 H]phenyla lanyl - tRNA L y s , EF-Tu, EF-G, G T P ) ; \2 — the same system wi thout
EF-G; 3 — complete template-f ree system (ribosomes,, [ 3 H]pheny la lany l - tRNA P h e , EF-Tu,
EF-G; G T P ) ; 4 — the same system wi thout EF-G.
фенилаланил-тРНКЛ и з и лизил-тРНКЛ и з . Очевидно, что скорость элон-
гации пептида в данном случае определяется самой тРНКА и з , а не
природой аминокислотного остатка.
Из рис. 3 также следует, что рибосомы, не запрограммированные
поли (У), не могут использовать фенилаланил-тРНКФеІІ в качестве суб-
страта и полимеризовать фенилаланиновые остатки: для рибосомного
синтеза полифенилаланина необходимым условием является взаимо-
действие тРНКФ е н с кодоном (рис. 1).
На рис. 4 и 5 представлены М§2+-зависимости поли (А)-независи-
мого синтеза полипептидов при использовании [1 4С]лизил-тРНКЛ и з и
[3Н]фенилаланил-тРНКЛ и з . Видно, что синтез полипептидов в отсут-
ствие поли (А) имеет одинаковый M g 2 + - o n T H M y M (11 мМ MgCl2).
На этих же рисунках также показано, что удаление EF-G полно-
стью подавляет безматричный синтез полипептида в широком интер-
вале концентраций Mg2+. Последнее снова подтверждает, что необхо-
димым условием для безматричной элонгации пептида является нор-
мальная EF-G-зависимая транслокация.
Обсуждение результатов. Результаты экспериментов с ложноаци-
лированной тРНКЛ и з (фенилаланил-тРНКЛиз) указывают на то, что
собственно структура тРНКА и з определяет ее способность служить суб-
стратом для элонгации пептида на рибосомах в отсутствие матричного
БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА, 1986, т. 2, № 4 4 - 6-335 187
полинуклеотида. Природа аминокислотного остатка аминоацил-
тРНКА и з , как оказалось, существенной роли не играет. По-видимому,
структура самой тРНКА и з обеспечивает ее правильное связывание с
Р- и Α-участками рибосомы в отсутствие кодон-антикодоновых взаи-
модействий, в результате чего возможна реакция транспептидации.
Присутствие EF-G и ГТФ вызывает транслокацию пептидил-тРНКЛиз ,
а следовательно, обеспечивает элонгацию пептида. Таким образом,
Рис. 4. Mg2+-3aBHCHM0CTb синтеза [14С] полилизина из [ І 4 С]лизил-тРНК Л и з в отсутствие
матричного полинуклеотида: 1 — полная система безматричного синтеза (рибосомы,
[ 1 4 С]лизил-тРНК Л и з , EF-Tu, EF-G, ГТФ); 2 — т а ж е система без EF-G.
Fig. 4. Dependence of [1 4C]polylysine synthesis on the M g 2 + concentration using [ I 4C]ly-
syl-tRNALys in the absence of messenger polynucleotide: 1 — complete template-free sys-
tem (ribosomes, [14C] lysyl-tRNALys, EF-Tu, EF-G, GTP) ; 2 — the same system without
EF-G.
Рис. 5. Mg2+-3aBHCHM0CTb синтеза [3H] полифенилаланина из [3H] фенилаланил-
т Р Н К Л и з в отсутствие матричного полинуклеотида: 1 — полная система безматричного
синтеза (рибосомы, [ 3 Н]фенилаланил-тРНК Л и 3 , EF-Tu, EF-G, ГТФ); 2 — та же систе-
ма без EF-G.
Fig. 5. Dependence of [3H]polyphenylalanine synthesis on the M g 2 + concentration using
[3H]phenylalanyl-tRNALy s in the absence of messenger polynucleotide: 1 — complete
template-free system (ribosomes, [3H]phenylalanyl-tRNALy s , EF-Tu, EF-G, GTP) ; 2 —
the same system without EF-G.
взаимодействие тРНК с кодоном не обязательно ни для правильного
связывания аминоацил-тРНК с рибосомой, ни для транслокации; кро-
ме того, последнее подтверждает, что передвижение матрицы при
транслокации не является первичным (ведущим) процессом, а скорее
обеспечивается перемещением тРНК.
При использовании [3Н]фенилаланил-тРНКФ е н в отсутствие по-
ли (У) (рис. 3) синтеза полипептида не інаблюдали. Это подтверждает
еще раз, что структура самой тРНК определяет эффективность данной
аминоацил-тРНК как субстрата для элонгации пептида на рибосоме
в отсутствие матрицы. Остается неясным, какой этап является запре-
щенным для фенилаланил-тРНКф е н—инициаторное связывание фенил-
аланил-тРНКФ е н с Р-участком; правильное EF-Tu-зависимое связыва-
ние фенилаланил-тРНКФ е н с Α-участком или EF-G-зависимая транс-
локация пептидил-тРНКФен.
Авторы выражают благодарность М. Б. Гарбер за предоставление
препарата EF-Tu из Т. thermophilics НВ8 и д-ру П. Реми — за любез-
ное предоставление препарата индивидуальной фенилаланил-тРНК-
синтетазы из дрожжей.
186 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА, 1986, т. 2, № 4 4 - 6-335 188
TEMPLATE-FREE RIBOSOMAL SYNTHESIS OF POLYPEPTIDES
FROM AMINOACYL-tRNAs : POLYPHENYLALANINE
SYNTHESIS FROM PHENYLALANYL-tRNALys
G. Zh. Yusupova (Tnalina), Ν. V. Belitsina, A. S. Spirin
Institute of Protein Research,
Academy of Sciences of the USSR, Pushchino, Moscow Region
A. N. Bach Insti tute of Biochemistry, Academy of Sciences of the USSR, Moscow
S u m m a r y l l p i ?
Misacylated phenylalanyl-tRNALy s , similar to lysyl-tRNALys, but not phenylalanyl-
tRNAp h e , is able to serve as a substrate for ribosomal synthesis of polypeptides (poly-
phenylalanine and polylysine, respectively) in the absence of a template polynucleotide
(poly(A)) . Thus, it is the structure of tRNA that determines the ability of the amino-
acyl-tRNALYs to participate in the peptide elongation on ribosomes without codon-anti-
codon interactions.
1. Belitsina Ν. V., Tnalina G. Zh., Spirin A. S. Template-free ribosomal synthesis of
polylysine from lysyl-tRNA / / FEBS Letters.—1981.—131, N 2 .—P. 289—292.
2. Belitsina Ν. V., Tnalina G. Zh., Spirin A. S. Template-free ribosomal synthesis of
polypeptides f rom aminoacyl - tRNAs/ /Biosys tems .— 1982.—15, N 3 .—P. 233—241.
3. Тналина Г. ЖБелицина Η. В., Спирин А. С. Безматричный синтез полипептидов
из аминоацил-тРНК на рибосомах Escherichia coli// Докл. АН СССР.— 1982.—266,
№ 3.— С. 741—745.
4. Pestka S. Studies on the formation of t ransfer ribonucleic acid-ribosome complexes.
III. The formation of peptide bonds by ribosomes in the absence of supernatant en-
z y m e s / / J . Biol. Chem.—1968.—243, N 10.—P. 2810—2820.
5. Erbe R. W., Nau Μ. M., Leder P. Translation and translocation of defined RNA mes-
senger / / J. Мої. Biol.— 1969.—39, N 3.— P. 441—460.
6. Kaziro K., Ynoue-Yokosawa N., Kawakita M. Studies on polypeptide elongation factor
from E. coli. I. Crystalline factor G . / / J . Biochem.— 1972—7.2, N 4 .—P. 853—863.
7. Arai K., Kawakita M.,} Kaziro Y. Studies on polypeptide elongation factors from
Escherichia coli. II. Purification of factors 7Vguanos ine diphosphate, T$ and Tu-TSi
and crystallization of 7Vguanos ine diphosphate and Tu-Ts// J. Biol. Chem—1972.—
247, N 21 .—P. 7029—7037.
8. Fischer W., Derwenskus K.-H., Sprinzl M. On the properties of immobilized elongation
factor Tu f rom Thermus thermophilus HB8 / / Eur. J. Biochem.— 1982.—125, N 1.—
p. 143—149.
9. Гаврилова JI. П., Смолянинов В. В. Изучение механизма транслокации в рибосомах.
I. Синтез полифенилаланина в рибосомах Escherichia coli без участия гуанозин-5'-
трифосфата и белковых факторов трансляции/Молекуляр. биология.—1971.—5,
No 6.—С. 883—891.
10. Wagner J., Sprinzl Μ. The complex formation between Escherichia coli aminoacyl-
tRNA, elongation factor Tu and GTP / / E u r . J. Biochem.— 1980.—108, N 1.—P. 213—
221.
11. Synthetic polynucleotides and the amino acid code, VIII / R. S. Gardner, R. S. Wahba,
A. C. Basilioc et a l . / / P r o c . Nat. Acad. Sci. USA.—1962.—48, N 12.—P. 2087—2094.
12. Gottesman Μ. E. Reaction of ribosome-bound peptidyl t ransfer ribonucleic acid with
aminoacyl t ransfer ribonucleic acid or puromycin / / J. Biol. Chem.— 1967.— 242,
N 23.— P. 5564—5571.
Ин-т белка АН СССР, Пущино Получено 10.02.86
Ин-т биохимии им. А. Н. Баха АН СССР, Москва
УДК 547.963.3 · · - ; — - ;
СТРУКТУРА КАЛЬЦИЕВОЙ СОЛИ POLY (dA) : POLY (dT)
ПО ДАННЫМ РЕНТГЕНОВСКОЙ ДИФРАКЦИИ В ВОЛОКНАХ*
Д. Г. Алексеев, А. А. Липанов, И. Я. Скуратовский
Введение. Метод рентгеновской дифракции в волокнах оказался весьма
успешным при изучении взаимодействия полимерной Д Н К с противо-
ионами и позволил локализовать ионы Cs+ в структурах В- и А-форм
* Представлена членом редколлегии д. ф.-м. н. М. Д. Франк-Каменецким.
БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА, 1986, т. 2, № 4 189
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-152803 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T17:57:07Z |
| publishDate | 1986 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Юсупова (Тналина), Г.Ж. Белицина, Н.В. Спирин, А.С. 2019-06-13T07:10:28Z 2019-06-13T07:10:28Z 1986 Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз / Г.Ж. Юсупова (Тналина), Н.В. Белицина, А.С. Спирин // Биополимеры и клетка. — 1986. — Т. 2, № 4. — С. 185-189. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. 0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0001B2 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152803 К 576:547.963.3 В настоящей работе приведены результаты по использованию препаратов фенилаланил-тРНКФен, лизил-тРНКЛиз и фенилаланил-тРНКЛиз в системе безматричного синтеза. Показано, что фенилаланил-тРНКЛиз, так же как и лизил-тРНКЛиз, способна служить субстратом для синтеза гомопептидов на рибосомах в отсутствие поли (А). Синтеза полипептида не наблюдали при использовании фенилаланил-тРНКФен в отсутствие поли (У). Наведено результати використання препаратів фенілаланіл-тРНКФен, лізил-тРНКЛіз і фенілаланіл-тРНКЛіз у системі без матричного синтезу. Показано, що фенілаланіл-тРНКЛіз, як і лізил-тРНКЛіз, здатна слугувати субстратом для синтезу гомопептідів на рибосомах за відсутності полі(А). Синтезу поліпептиду не спостерігали за використання фенілаланіл-тРНКФен за відсутності полі(У). Misacylated phenylalanyl-tRNAᴸʸˢ, similar to lysyl-tRNAᴸʸˢ but not phenylalanyl-tRNAᴾʰᵉ, is able to serve as a substrate for ribosomal synthesis of polypeptides (poly-phenylalanine and polylysine, respectively) in the absence of a template polynucleotide (poly(A)). Thus, it is the structure of tRNA that determines the ability of the amino-acyl-tRNAᴸʸˢ to participate in the peptide elongation on ribosomes without codon-anti-codon interactions. Авторы выражают благодарность М. Б. Гарбер за предоставление
 препарата EF-Tu из Т. thermophilics НВ8 и д-ру П. Реми — за любезное предоставление препарата индивидуальной фенилаланил-тРНКсинтетазы из дрожжей. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз Рибосомний синтез пептидів з аміноацил-тРНК за відсутності матричного полінуклеотиду: синтез поліфенілаланіну з фенілаланін-тРНКЛіз Template-free ribosomal synthesis of polypeptides from aminoacyl-tRNAs : polyphenylalanine synthesis from phenylalanyl-tRNAᴸʸˢ Article published earlier |
| spellingShingle | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз Юсупова (Тналина), Г.Ж. Белицина, Н.В. Спирин, А.С. Структура и функции биополимеров |
| title | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз |
| title_alt | Рибосомний синтез пептидів з аміноацил-тРНК за відсутності матричного полінуклеотиду: синтез поліфенілаланіну з фенілаланін-тРНКЛіз Template-free ribosomal synthesis of polypeptides from aminoacyl-tRNAs : polyphenylalanine synthesis from phenylalanyl-tRNAᴸʸˢ |
| title_full | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз |
| title_fullStr | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз |
| title_full_unstemmed | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз |
| title_short | Рибосомный синтез пептидов из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-тРНКЛиз |
| title_sort | рибосомный синтез пептидов из аминоацил-трнк в отсутствие матричного полинуклеотида: синтез полифенилаланина из фенилаланил-трнклиз |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152803 |
| work_keys_str_mv | AT ûsupovatnalinagž ribosomnyisintezpeptidovizaminoaciltrnkvotsutstviematričnogopolinukleotidasintezpolifenilalaninaizfenilalaniltrnkliz AT belicinanv ribosomnyisintezpeptidovizaminoaciltrnkvotsutstviematričnogopolinukleotidasintezpolifenilalaninaizfenilalaniltrnkliz AT spirinas ribosomnyisintezpeptidovizaminoaciltrnkvotsutstviematričnogopolinukleotidasintezpolifenilalaninaizfenilalaniltrnkliz AT ûsupovatnalinagž ribosomniisintezpeptidívzamínoaciltrnkzavídsutnostímatričnogopolínukleotidusintezpolífenílalanínuzfenílalaníntrnklíz AT belicinanv ribosomniisintezpeptidívzamínoaciltrnkzavídsutnostímatričnogopolínukleotidusintezpolífenílalanínuzfenílalaníntrnklíz AT spirinas ribosomniisintezpeptidívzamínoaciltrnkzavídsutnostímatričnogopolínukleotidusintezpolífenílalanínuzfenílalaníntrnklíz AT ûsupovatnalinagž templatefreeribosomalsynthesisofpolypeptidesfromaminoacyltrnaspolyphenylalaninesynthesisfromphenylalanyltrnalys AT belicinanv templatefreeribosomalsynthesisofpolypeptidesfromaminoacyltrnaspolyphenylalaninesynthesisfromphenylalanyltrnalys AT spirinas templatefreeribosomalsynthesisofpolypeptidesfromaminoacyltrnaspolyphenylalaninesynthesisfromphenylalanyltrnalys |