Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor

Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor

Aim. To identify a type of inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1. Methods. A bioselective element of the potentiometric biosensor was created using acetylcholinesterase, which was covalently immobilized on the surface of the pH-FET sensor by glutaraldehyde crosslinking with...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Вiopolymers and Cell
Дата:2016
Автори: Stepurska, K.V., Korobko, M.I., Arkhypova, V.M., Soldatkin, O.O., Lagarde, F., Soldatkin, A.P., Dzyadevych, S.V.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2016
Теми:
Molecular and Cell Biotechnologies
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152857
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor / K.V. Stepurska, M.I. Korobko, V.M. Arkhypova, O.O. Soldatkin, F. Lagarde, A.P. Soldatkin, S.V. Dzyadevych // Вiopolymers and Cell. — 2016. — Т. 32, № 4. — С. 271-278. — Бібліогр.: 17 назв. — англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-152857
record_format dspace
spelling Stepurska, K.V.
Korobko, M.I.
Arkhypova, V.M.
Soldatkin, O.O.
Lagarde, F.
Soldatkin, A.P.
Dzyadevych, S.V.
2019-06-13T08:35:06Z
2019-06-13T08:35:06Z
2016
Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor / K.V. Stepurska, M.I. Korobko, V.M. Arkhypova, O.O. Soldatkin, F. Lagarde, A.P. Soldatkin, S.V. Dzyadevych // Вiopolymers and Cell. — 2016. — Т. 32, № 4. — С. 271-278. — Бібліогр.: 17 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000929
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152857
577.15; 573.6
Aim. To identify a type of inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1. Methods. A bioselective element of the potentiometric biosensor was created using acetylcholinesterase, which was covalently immobilized on the surface of the pH-FET sensor by glutaraldehyde crosslinking with bovine serum albumin. Results. Optimal conditions for the potentiometric biosensor operation such as pH-optimum of the enzyme action and its inhibition were defined. An apparent Michaelis constant, as well as a maximum initial reaction rate of immobilized acetylcholinesterase as a part of the biosensor were determined. The type of reversible inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in potentiometric biosensor was identified by using a new graphical “degree of inhibition” method and the obtained result was confirmed with one of the tradi-tional methods, such as the Lineweaver-Burk plot. Conclusions. This study helps to understand the mechanisms of enzyme inhibition in biosensors and brings the biosensor implementation closer.
Мета. Визначення типу інгібування іммобілізованої ацетилхолінестерази афлатоксином B1. Методи. Біоселективний елемент потенціометрического біосенсора був створений використовуючи поперечну зшивку ацетилхолінестерази з бичачим сироватковим альбуміном в мембрані за допомогою глутарового альдегіду. Результати. Визначено оптимальні умови роботи потенціометричного біосенсора, такі як рН-оптимум роботи ферменту та його інгібування. Були визначені уявна константа Міхаеліса, а також максимальна початкова швидкість ферментативної реакції іммобілізованої ацетилхолінестерази в складі біосенсора. Тип оборотного інгібування іммобілізованої ацетилхолінестерази афлатоксином В1 в складі потенціометричного біосенсора був ідентифікований з використанням нового графічного методу – методу «ступеня інгібування», отриманий результат був підтверджений за допомогою одного із традиційних методів –Лайнуівера-Берка. Висновки. Це дослідження допомагає зрозуміти механізми інгібування ферменту в складі біосенсора та наближує впровадження біосенсора у виробництво.
Цель. Определение типа ингибирования иммобилизованной ацетилхолинэстеразы афлатоксином B1. Методы. Биоселективный элемент потенциометрического биосенсора был создан, используя поперечную сшивку ацетилхолинэстеразы с бычьим сывороточным альбумином в мембране при помощи глутарового альдегида. Результаты. Определены оптимальные условия работы потенциометрического биосенсора, такие как рН-оптимум работы фермента и его ингибирования. Были определены кажущаяся константа Михаэлиса, а также максимальная начальная скорость ферментативной реакции иммобилизованной ацетилхолинэстеразы в составе биосенсора. Тип обратимого ингибирования иммобилизованной ацетилхолинестеразы афлатоксином В1 в составе потенциометрического биосенсора был установлен при помощи нового графического метода – метода «степени ингибирования», полученный результат был подтвержден с помощью одного из традиционных методов – Лайнуивера-Берка. Выводы. Это исследование помогает понять механизмы ингибирования фермента в составе биосенсора и приближает внедрение биосенсора в производство.
The authors gratefully acknowledge the financial support of this study by the National Academy of Sciences of Ukraine in the frame of complex scientific-technical program “Sensor devices for medicalecological and industrial purposes: metrology and trial performance”.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вiopolymers and Cell
Molecular and Cell Biotechnologies
Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
Вивчення інгібування іммобілізованої ацетилхолінестерази афлатоксином В1 в складі потенціометричного біосенсора
Изучение ингибирования иммобилизованной ацетилхолинестеразы афлатоксином В1 в составе потенциометрического биосенсора
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
spellingShingle Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
Stepurska, K.V.
Korobko, M.I.
Arkhypova, V.M.
Soldatkin, O.O.
Lagarde, F.
Soldatkin, A.P.
Dzyadevych, S.V.
Molecular and Cell Biotechnologies
title_short Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
title_full Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
title_fullStr Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
title_full_unstemmed Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor
title_sort inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin b1 in a potentiometric biosensor
author Stepurska, K.V.
Korobko, M.I.
Arkhypova, V.M.
Soldatkin, O.O.
Lagarde, F.
Soldatkin, A.P.
Dzyadevych, S.V.
author_facet Stepurska, K.V.
Korobko, M.I.
Arkhypova, V.M.
Soldatkin, O.O.
Lagarde, F.
Soldatkin, A.P.
Dzyadevych, S.V.
topic Molecular and Cell Biotechnologies
topic_facet Molecular and Cell Biotechnologies
publishDate 2016
language English
container_title Вiopolymers and Cell
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Вивчення інгібування іммобілізованої ацетилхолінестерази афлатоксином В1 в складі потенціометричного біосенсора
Изучение ингибирования иммобилизованной ацетилхолинестеразы афлатоксином В1 в составе потенциометрического биосенсора
description Aim. To identify a type of inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1. Methods. A bioselective element of the potentiometric biosensor was created using acetylcholinesterase, which was covalently immobilized on the surface of the pH-FET sensor by glutaraldehyde crosslinking with bovine serum albumin. Results. Optimal conditions for the potentiometric biosensor operation such as pH-optimum of the enzyme action and its inhibition were defined. An apparent Michaelis constant, as well as a maximum initial reaction rate of immobilized acetylcholinesterase as a part of the biosensor were determined. The type of reversible inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in potentiometric biosensor was identified by using a new graphical “degree of inhibition” method and the obtained result was confirmed with one of the tradi-tional methods, such as the Lineweaver-Burk plot. Conclusions. This study helps to understand the mechanisms of enzyme inhibition in biosensors and brings the biosensor implementation closer. Мета. Визначення типу інгібування іммобілізованої ацетилхолінестерази афлатоксином B1. Методи. Біоселективний елемент потенціометрического біосенсора був створений використовуючи поперечну зшивку ацетилхолінестерази з бичачим сироватковим альбуміном в мембрані за допомогою глутарового альдегіду. Результати. Визначено оптимальні умови роботи потенціометричного біосенсора, такі як рН-оптимум роботи ферменту та його інгібування. Були визначені уявна константа Міхаеліса, а також максимальна початкова швидкість ферментативної реакції іммобілізованої ацетилхолінестерази в складі біосенсора. Тип оборотного інгібування іммобілізованої ацетилхолінестерази афлатоксином В1 в складі потенціометричного біосенсора був ідентифікований з використанням нового графічного методу – методу «ступеня інгібування», отриманий результат був підтверджений за допомогою одного із традиційних методів –Лайнуівера-Берка. Висновки. Це дослідження допомагає зрозуміти механізми інгібування ферменту в складі біосенсора та наближує впровадження біосенсора у виробництво. Цель. Определение типа ингибирования иммобилизованной ацетилхолинэстеразы афлатоксином B1. Методы. Биоселективный элемент потенциометрического биосенсора был создан, используя поперечную сшивку ацетилхолинэстеразы с бычьим сывороточным альбумином в мембране при помощи глутарового альдегида. Результаты. Определены оптимальные условия работы потенциометрического биосенсора, такие как рН-оптимум работы фермента и его ингибирования. Были определены кажущаяся константа Михаэлиса, а также максимальная начальная скорость ферментативной реакции иммобилизованной ацетилхолинэстеразы в составе биосенсора. Тип обратимого ингибирования иммобилизованной ацетилхолинестеразы афлатоксином В1 в составе потенциометрического биосенсора был установлен при помощи нового графического метода – метода «степени ингибирования», полученный результат был подтвержден с помощью одного из традиционных методов – Лайнуивера-Берка. Выводы. Это исследование помогает понять механизмы ингибирования фермента в составе биосенсора и приближает внедрение биосенсора в производство.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152857
citation_txt Inhibition of immobilized acetylcholinesterase by aflatoxin B1 in a potentiometric biosensor / K.V. Stepurska, M.I. Korobko, V.M. Arkhypova, O.O. Soldatkin, F. Lagarde, A.P. Soldatkin, S.V. Dzyadevych // Вiopolymers and Cell. — 2016. — Т. 32, № 4. — С. 271-278. — Бібліогр.: 17 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT stepurskakv inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT korobkomi inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT arkhypovavm inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT soldatkinoo inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT lagardef inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT soldatkinap inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT dzyadevychsv inhibitionofimmobilizedacetylcholinesterasebyaflatoxinb1inapotentiometricbiosensor
AT stepurskakv vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT korobkomi vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT arkhypovavm vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT soldatkinoo vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT lagardef vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT soldatkinap vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT dzyadevychsv vivčennâíngíbuvannâímmobílízovanoíacetilholínesteraziaflatoksinomv1vskladípotencíometričnogobíosensora
AT stepurskakv izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
AT korobkomi izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
AT arkhypovavm izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
AT soldatkinoo izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
AT lagardef izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
AT soldatkinap izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
AT dzyadevychsv izučenieingibirovaniâimmobilizovannoiacetilholinesterazyaflatoksinomv1vsostavepotenciometričeskogobiosensora
first_indexed 2025-12-07T16:45:55Z
last_indexed 2025-12-07T16:45:55Z
_version_ 1850868714116743168

Схожі ресурси