Идентификация и функциональная характеристика рецепторов лектина улитки нa поверхности клеток нейробластомы С 1300 N 18

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1991
• Main Authors: Цегельский, А.А., Микитюк, Р.Г., Луцик, М.Д.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1991
• Subjects: Клеточная биология
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/152936
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Идентификация и функциональная характеристика рецепторов лектина улитки нa поверхности клеток нейробластомы С 1300 N 18 / А.А. Цегельский, Р.Г. Микитюк, М.Д. Луцик // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 1. — С. 94-100.— Бібліогр.: 20 назв. — рос.

Установлено, что терминальные остатки N-ацетилгалактозамина (рецепторы лектина улитки), в большом количестве экспрессированные на поверхности клеток нейробластомы С 1300 N 18, находятся в составе N-гликозильных цепей комплексного типа гликопротеинов плазматической мембраны и ее микрошипов. С помощью реакции розсткообразования исследована способность клеток нейробластомы С 1300 N 18 формировать контакт с эритроцитами группы А в зависимости от этапов перераспределения рецепторов, индуцируемого лектином улитки. Встановлено, що термінальні залишки N-ацетилгалактозаміну (рецептори лектину слимака), у великій кількості експресовані на поверхні клітин нейробластоми C 1300 N 18, знаходяться у складі N-глікозильних ланцюгів комплексного типу глікопротеїнів плазматичної мембрани та її мікрошипів. За допомогою реакції розеткоутворювання досліджена здатність клітин нейробластоми C 1300 N 18 формувати контакт з еритроцитами групи А в залежності від етапів перерозподілу рецепторів, стимульованого лектином слимака. The expression and chemical composition of receptors to garden snail lectin (terminal residues of N-acetyl-galactoscamine) on the surface of neuroblastoma C 1300 N 18 cells have been investigated using cytochemical and electorphoretic technique. Receptors are mainly represented by membrane glycoproteins (m. w. 33, 90 and 150 KDa), containing carbohydrate chains of N-type, and to a lesser extent by glycolipids. Receptors were localized on the cell surface as well as in microvilli. The lectin-receptor complexes were subjected to aggregation and endocytosis during 60 minutes, which resulted in rapid decrease of resetting ability with A group red blood cells.