Реконструкция полипептидной цепи гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrotis segetum полная аминокислотная последовательность - Роднин, Н.В.; Левитина, Т.Л.; Гусак, Н.М.; Козлов, Э.А. (Биополимеры и клетка, 1991)
Полипептидная цепь гранулина вируса гранулеза озимой совки, Agrolis segeium, реконструирована на основании данных по строению и составу триптических и химотриптических пептидов немодифицированного белка, триптических фрагментов малеил-белка и химотриптических пептидов одного из малеил-фрагментов. Полипептидная цепь построена из 247 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 29135. Обсуждаются особенности реконструкции полипептидной цепи данного белка, связанные с его расцеплением протеазой гранул. Поліпептидний ланцюг грануліна вірусу гранулеза озимої совки, Agrolis segeium , реконструйовано на підставі даних будови та складу триптичних і хімотріптіческіх пептидів немодивікованого білка, триптичних фрагментів Мале-білка і хімитриптичних пептидів одного з Мале-фрагментів. Поліпептидний ланцюг побудовано з 247 залишків амінокислот і має молекулярну масу 29135. обговорюються особливості реконструкції поліпептидного ланцюга даного білка, пов'язані з його розчепленням протеазой гранул. The complete amino acid sequence of the granulin of the A. segetum granulosis virus has been reconstructed using the data on tryptic and chymotryptic peptides of protein. In some cases the peptides obtained are compared with the amino acid sequences of the Trlchoplusia ni and Pirn's brassicae granulosis virus granulins. The polypeptide chain comprises 247 amino acids residues having the molecular weight 29135. The peculiarities of the reconstruction of polypeptide chain and cleavage of granulin by trypsin chymotrypsin and proteinase from granula are discussed.