Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies

This review is devoted to analysis of structural and functional properties of molecular chaperon Hsp90. Hsp90 are highly widespread family of heat shock proteins . Protein is found in eubacteria and all branches of eukarya, but it is apparently absent in archaea. It is one of key regulators of numer...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Вiopolymers and Cell
Datum:2009
1. Verfasser: Kroupskaya, I.V.
Format: Artikel
Sprache:Englisch
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2009
Schlagworte:
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153005
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies / I.V. Kroupskaya // Вiopolymers and Cell. — 2009. — Т. 25, № 5. — С. 372-383. — Бібліогр.: 61 назв. — англ, рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1862704378160349184
author Kroupskaya, I.V.
author_facet Kroupskaya, I.V.
citation_txt Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies / I.V. Kroupskaya // Вiopolymers and Cell. — 2009. — Т. 25, № 5. — С. 372-383. — Бібліогр.: 61 назв. — англ, рос.
collection DSpace DC
container_title Вiopolymers and Cell
description This review is devoted to analysis of structural and functional properties of molecular chaperon Hsp90. Hsp90 are highly widespread family of heat shock proteins . Protein is found in eubacteria and all branches of eukarya, but it is apparently absent in archaea. It is one of key regulators of numerous signalling pathways, cell growth and development, apoptosis, induction of autoimmunity and progression of heart failure. The full functional activity of Hsp90 shows up in a complex with other molecular chaperones and co-chaperones. Molecular interactions between chaperones, different signaling proteins and protein-partners are highly crucial for the normal functioning of signaling pathways and its destruction are causes the alteration of cell physiology up to its death. Обзор посвящен анализу структурных и функциональных свойств молекулярного шаперона Hsp90. Hsp90 является представителем широко распространенного семейства белков теплового шока. Он обнаружен в бактериях и в эукариотах, но отсутствует в архебактериях, служит также одним из ключевых регуляторов многочисленных сигнальних путей, определяющих рост и развитие клеток, апоптоз, индукцию аутоиммунных реакций и прогрессию сердечной недостаточности. Полная функциональная активность этого белка проявляется в комплексе с другими молекулярними шаперонами и кошаперонами. Молекулярные взаимодействия между шаперонами, различными сигнальными белками и белками-партнерами критичны для нормального функционирования сигнальных путей, а нарушение их вызывает изменения в физиологии клетки вплоть до ее гибели. Огляд присвячено аналізу структурних і функціональних властивостей молекулярного шаперону Hsp90. Hsp90 є представником широко розповсюдженої родини білків теплового шоку. Його знайдено в бактеріях та в еукаріотах, але він відсутній в архебактеріях, є одним із ключових регуляторів багаточисельних сигнальних шляхів, які обумовлюють ріст і розвиток клітин, апоптоз, індукцію автоімунних процесів і прогресію серцевої недостатності. Повна функціональна активність цього білка виявляється у комплексі з іншими молекулярними шаперонами та кошаперонами. Молекулярні взаємодії між шаперонами, різноманітними сигнальними білками і білками-партнерами критичні для нормального функціонування сигнальних шляхів, а їхнє порушення призводить до змін у фізіології клітини і навіть до її загибелі.
first_indexed 2025-12-07T16:51:09Z
format Article
fulltext
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153005
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 0233-7657
language English
last_indexed 2025-12-07T16:51:09Z
publishDate 2009
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
record_format dspace
spelling Kroupskaya, I.V.
2019-06-13T12:15:51Z
2019-06-13T12:15:51Z
2009
Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies / I.V. Kroupskaya // Вiopolymers and Cell. — 2009. — Т. 25, № 5. — С. 372-383. — Бібліогр.: 61 назв. — англ, рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007EF
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153005
577.21
This review is devoted to analysis of structural and functional properties of molecular chaperon Hsp90. Hsp90 are highly widespread family of heat shock proteins . Protein is found in eubacteria and all branches of eukarya, but it is apparently absent in archaea. It is one of key regulators of numerous signalling pathways, cell growth and development, apoptosis, induction of autoimmunity and progression of heart failure. The full functional activity of Hsp90 shows up in a complex with other molecular chaperones and co-chaperones. Molecular interactions between chaperones, different signaling proteins and protein-partners are highly crucial for the normal functioning of signaling pathways and its destruction are causes the alteration of cell physiology up to its death.
Обзор посвящен анализу структурных и функциональных свойств молекулярного шаперона Hsp90. Hsp90 является представителем широко распространенного семейства белков теплового шока. Он обнаружен в бактериях и в эукариотах, но отсутствует в архебактериях, служит также одним из ключевых регуляторов многочисленных сигнальних путей, определяющих рост и развитие клеток, апоптоз, индукцию аутоиммунных реакций и прогрессию сердечной недостаточности. Полная функциональная активность этого белка проявляется в комплексе с другими молекулярними шаперонами и кошаперонами. Молекулярные взаимодействия между шаперонами, различными сигнальными белками и белками-партнерами критичны для нормального функционирования сигнальных путей, а нарушение их вызывает изменения в физиологии клетки вплоть до ее гибели.
Огляд присвячено аналізу структурних і функціональних властивостей молекулярного шаперону Hsp90. Hsp90 є представником широко розповсюдженої родини білків теплового шоку. Його знайдено в бактеріях та в еукаріотах, але він відсутній в архебактеріях, є одним із ключових регуляторів багаточисельних сигнальних шляхів, які обумовлюють ріст і розвиток клітин, апоптоз, індукцію автоімунних процесів і прогресію серцевої недостатності. Повна функціональна активність цього білка виявляється у комплексі з іншими молекулярними шаперонами та кошаперонами. Молекулярні взаємодії між шаперонами, різноманітними сигнальними білками і білками-партнерами критичні для нормального функціонування сигнальних шляхів, а їхнє порушення призводить до змін у фізіології клітини і навіть до її загибелі.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вiopolymers and Cell
Огляди
Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
Молекулярный шаперон Hsp90: структура, функции и участие в кардиоваскулярной патологии
Молекулярний шаперон Hsp90: структура, функції та участь у кардіоваскулярній патології
Article
published earlier
spellingShingle Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
Kroupskaya, I.V.
Огляди
title Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
title_alt Молекулярный шаперон Hsp90: структура, функции и участие в кардиоваскулярной патологии
Молекулярний шаперон Hsp90: структура, функції та участь у кардіоваскулярній патології
title_full Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
title_fullStr Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
title_full_unstemmed Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
title_short Hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
title_sort hsp90 molecular chaperone: structure, functions and participation in the cardio-vascular pathologies
topic Огляди
topic_facet Огляди
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153005
work_keys_str_mv AT kroupskayaiv hsp90molecularchaperonestructurefunctionsandparticipationinthecardiovascularpathologies
AT kroupskayaiv molekulârnyišaperonhsp90strukturafunkciiiučastievkardiovaskulârnoipatologii
AT kroupskayaiv molekulârniišaperonhsp90strukturafunkcíítaučastʹukardíovaskulârníipatologíí