Изучение молекулярных механизмов функционирования кардиомиоцитов при дилатационной кардиомиопатиии на модели реконструированной миофибриллы миокарда млекопитающих - Федоркова, О.М.; Ковеня, Т.В.; Бобык, В.И.; Рябенко, Д.В.; Трегубов, В.С.; Данилова, В.М.; Сидорик, Л.Л.; Мацука, Г.Х. (Биополимеры и клетка, 2000)
В работе использован метод реконструкции миофибриллы миокарда из составляющих ее структурных (актомиозин) и регуляторних (тропомиозин и тропониновый комплекс) белков. С помощью этого метода изучали влияние регуляторних белков, выделенных из миокарда практически здорового донора и миокарда лица, страдавшего дилатационной кардиомиопатией (ДКМЛ), на Mg²⁺-A ТРазную активность актомиозинов из этих же тканей. При перекрестной реконструкции миофибриллы чувствительность десенситизированного актомиозина к Са²⁺ восстанавливалась и практически не зависела от происхождения ни актомиозина, ни тропомиозин-тропонинового комплекса. Актомиозин быка использовали как стандартный белок для сравнения с актомиозинами человека при добавлении регуляторних компонентов. Обнаруженное уменьшение Mg²⁺ - АТРазной активности актомиозина миокарда в 1,5 раза у больных ДКМП по сравнению со здоровыми людьми предположительно можно объяснить модификационными изменениями сокра тительных белков при ДКМП. У роботі використано метод реконструкції міофібрили міокарда із складаючих її структурних (актоміозин) та регуляторних (тропоміозин та тропоніновий комплекс) білків. Задопомогою цього методу вивчали вплив регуляторних білків, виділених з міокарда практично здорового донора та міокарда особи, що страждала на дилатаційну кардіоміопатію (ДКМП), на Mg²⁺ -АТРазну активність актоміозинів із цих же тканин. При перехресній реконструкції міофібрили чутливість десенситизованого актоміозину до Са²⁺ відновлювалася та практично не залежала від походження ні актоміозину, ні тропоміозинтропонінового комплексу. Актоміозон бика використовували як стандартний білок для порівняння з актоміозином людини при додаванні регуляторних компонентів. Встановлене зменшення Mg²⁺ -АТРазної активності актоміозину міокарда у 1,5 разу у хворих на ДКМП при порівнянні зі здоровими людьми можна пояснити модифікаційними змінами скоротливих білків при ДКМП. The method of myocardial myofibril reconstruction from structural (actomyosln) and regulatory (tropomyosin and troponin) proteins has been used. The influence of the regulatory proteins purified from healthy donor's myocardium and from myocardium affected by dilated cardiomyopathy (DCM) on the Mg²⁺ -ATPase activity of actomyosin from the tissues has been studied by this method. During cross-myofibril reconstruction the sensitivity of desensitive acto-myosin to Ca²⁺ was restored and it did not depend either on actomyosin or tropomyosin-troponin complex origin. Bovine actomyosin has been used as a standard protein in comparison with human actomyosin during addition of the regulatory proteins. The Mg²⁺ -ATPase actomyosin activity was 1.5 times lower for DCM patients than for healthy donors. It probably depends on modification changes of contractile proteins during DCM development.