Роль локальной плотной упаковки гидрофобных групп в β-структурных белках

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1990
• 1. Verfasser: Втюрин, Н.Н.
• Format: Artikel
• Sprache: Russisch
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1990
• Schlagworte: Структура и функции биополимеров
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153094
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Роль локальной плотной упаковки гидрофобных групп в β-структурных белках / Н.Н. Втюрин // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 3. — С. 15-24. — Бібліогр.: 25 назв. — рос.

В работе показано, что стремление гидрофобных групп к локальной плотной упаковке на поверхности β-структурного листа является, по-видимому, основной причиной твиста β-структурных листов. Этот факт позволяет, по мнению автора, по-новому посмотреть на архитектуру почти всех доменов, содержащих β-структуру. Показано, что большинство доменов, содержащих β-структуру, подразделяется ни несколько четко очерченных групп, особенности архитектуры которых зависят от числа и взаимного расположения вдоль цепи элементов вторичной структуры (β-стрендов и α-спиралей), образующих домен. Показано, що прагнення гідрофобних груп до локальної щільної упаковки на поверхні β-структурного листа є, очевидно, основною причиною твісту β-структурних листів. Цей факт дозволяє, на думку автора, по-новому подивитися на архітектуру майже всіх доменів, що містять β-структуру. Показано, що більшість доменів, які містять β-структуру, підрозділяються на декілька чітко окреслених груп, особливості архітектури яких залежать від числа і взаємного розташування вздовж ланцюга елементів вторинної структури (β-стрендів і α-спіралей), що утворюють домен. The study demonstrates that the tendency of hydrophobic groups to the dense local packing on the surface of β-structural sheets is probably the main reason for the twist of β-structural sheets. To the author's opinion, this fact makes it possible to interpret in a new fashion the architecture of almost all β-structure-containing domains. The majority of β-structure-containing domains are shown to fall into several clearly-outlined groups with the architectural properties depending on the number and mutual disposition along the chain of the elements of secondary structure (β-strands and α-helixes) forming the domain.