Структурная организация субфрагмента 1 миозина скелетных мышц

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1990
• Main Authors: Филенко, А.М., Зима, В.Л., Данилова, В.М., Омельянюк, В.С., Бабийчук, Э.Б., Трегубов, В.С.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1990
• Subjects: Структура и функции биополимеров
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153434
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Структурная организация субфрагмента 1 миозина скелетных мышц / А.М. Филенко, В.Л. Зима, В.М. Данилова, В.С. Омельянюк, Э.Б. Бабийчук, В.С. Трегубов // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 3. — С. 39-46. — Бібліогр.: 24 назв. — рос.

Исследованы нативные температурозавиеимые перестройки субфрагмента 1 (C1) миозине скелетных мышц, процесс его плавления и особенности трипсинолиза при различных температурах. Методами спектрофлюориметрии и светорассеяния показано, что тяжелая цепь C1 состоит, по крайней мере, из трех структурных единиц. На основании полученных экспериментальных результатов в совокупности с литературными данными предложена модель трехмерной организации C1. Досліджено нативні температурозалежні перебудови субфрагмента 1 (C1) міозину скелетних м’язів, процес його плавлення і особливості трипсинолізу за різних температур. Методами спектрофлуориметрії і світлорозсіювання показано, що важкий ланцюг C1 складається, принаймні, з трьох структурних одиниць. На підставі отриманих експериментальних результатів з урахуванням даних літератури запропоновано модель тривимірної організації C1. Native temperature-dependent transitions of subfragment 1 (S1) of skeletal muscle myosin, the process of its melting and some features of its proteolytic degradation have been studied. Sl heavy chain is shown to consist of not less than three structural units. As based on data available in literature and the authors' own results a model of SI three-dimensional organization is suggested.