Влияние ионной силы на ферментативную активность тромбина

Исследовано влияние ионной силы среды на активность тромбина (TP) при действии его на фибриноген (ФГ) и низкомолекулярный субстрат. Сделан вывод о том, что условия низкой ионной силы (1 = 0,05—0,07) благоприятны для специфического взаимодействия TP с ФГ, не затрагивающего активного центра фермента....

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1990
Main Authors: Пехник, И.В., Селищева, М.Ю., Серейская, А.А.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1990
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153439
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Влияние ионной силы на ферментативную активность тромбина / И.В. Пехник, М.Ю. Селищева, А.А. Серейская // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 3. — С. 59-65. — Бібліогр.: 21 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Description
Summary:Исследовано влияние ионной силы среды на активность тромбина (TP) при действии его на фибриноген (ФГ) и низкомолекулярный субстрат. Сделан вывод о том, что условия низкой ионной силы (1 = 0,05—0,07) благоприятны для специфического взаимодействия TP с ФГ, не затрагивающего активного центра фермента. Досліджено вплив іонної сили середовища на активність тромбіну (TP) за дії його на фібриноген (ФГ) і низькомолекулярний субстрат. Зроблено висновок про те, що умови низької іонної сили (І = 0,05–0,07) є сприятливими для специфічної взаємодії TP з ФГ, яка не зачіпає активного центра ферменту. The dependence of human a-thrombin and its non-clotting y-form activity have been studied for their dependence on ionic strength of the medium relative to the action on fibrinogen and low-molecular tripeptide substrate. The previously found Rotoli effect of stimulation of fibrinogen clotting by thrombin with ionic strength much lower as against its physiological level (up to I 0.05) is confirmed. Acceleration of both fibrinogen proteolysis by thrombin and the non-enzymic stage of the process, namely, polymerization of fibrin monomer was shown to underlie this phenomenon. During the low-molecular substrate hydrolysis by both forms of thrombin and trypsin no low ionic strength stimulation was observed. The data obtained permit concluding that due to the ionic strength decrease the conditions favourable for thrombin specific interaction (outside its active centre) with fibrinogen by means of long distrance electrostatic coupling between them are created.
ISSN:0233-7657