Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка
Сравнивается гидролиз N-концевых фрагментов фибриногена быка нативным α-тромбином и его некоагулянтной γ-формой с нарушенным дополнительным центром узнавания высокомолекулярных субстратов. Обнаружено, что чувствительная к тромбину связь 19–20 фрагмента 1–54 Aα-цепи фибриногена, изолированного или в...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Datum: | 1991 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russian |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1991
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153563 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка / А.А. Серейская, И.В. Смирнова // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 3. — С. 82-89. — Бібліогр.: 25 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153563 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Серейская, А.А. Смирнова, И.В. 2019-06-14T10:57:37Z 2019-06-14T10:57:37Z 1991 Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка / А.А. Серейская, И.В. Смирнова // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 3. — С. 82-89. — Бібліогр.: 25 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002D5 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153563 544.344 Сравнивается гидролиз N-концевых фрагментов фибриногена быка нативным α-тромбином и его некоагулянтной γ-формой с нарушенным дополнительным центром узнавания высокомолекулярных субстратов. Обнаружено, что чувствительная к тромбину связь 19–20 фрагмента 1–54 Aα-цепи фибриногена, изолированного или в составе N-концевого дисульфидного узла, гидролизуется α-тромбином намного эффективнее, чем γ-формой фермента. Разница между ними исчезает при отщеплении последовательности 37–54 с С-конца фрагмента, причем скорость гидролиза α-тромбином снижается до уровня γ-формы. Эти результаты свидетельствуют о том, что: 1) в пределах последовательности 37–54 Аα-цепи фибриногена быка находится участок, «узнающий» дополнительный центр тромбина; 2) взаимодействие между ним и дополнительным центром: приводит к усилению каталитического действия активного центра фермента. Порівнюється гідроліз N-кінцевих фрагментів фібриногену бика нативним α-тромбіном та його некоагулянтною γ-формою з пошкодженим додатковим центром впізнавання високомолекулярних субстратів. Знайдено, що чутливий до тромбіну зв'язок 19–20 фрагменту 1–54 Aα-ланцюга фібриногену, ізольованого або в складі N-кінцевого дисульфідного вузла, гідролізується α-тромбіном набагато ефективніше, ніж γ-формою фермента. Різниця між ними зникає у разі відщеплення послідовності 37–54 з С-кінця фрагменту, причому швидкість гідролізу знижується до рівня γ-форми. Ці результати свідчать про те, що 1) в межах послідовності 37–54 Aα-ланцюга фібриногену знаходиться ділянка, що «впізнає» додатковий центр тромбіну; 2) взаємодія між ним. та додатковим центром призводить до посилення каталітичної дії активного центру фермента. ovine fibrinogen N-terminal fragments were hydrolysed by native α-thrombin and its nonclotting γ-form (with disruptured additional centre for high molecular substrates recognition). It was found that susceptible bond 19–20 of Ace chain is cleaved by α-thrombin more efficiently than γ-form both in the structure of N-terminal disulfide knot and in the isolated Atx fragment 1–54. This difference disappears as a result of peptide bonds splitting due to Ace Trp36 and Trp44 modification. The rate of α-thrombin hydrolysis of modified substrates is lowered significantly ad reached the γ-thrombin level. The data presented here establish that 1) the specific site complementary to thrombin additional recognition centre is localized wiihinn the sequence 37–54 of bovine fibrinogen Act chain; 2) interactions between fibrinogen and thrombin recognition sites arc necessary for effective 19–20 bond hydrolysis. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка Дія нативного (α) і модифікованого (γ) тромбінів на N-кінцеві фрагменти фібриногену біка Action of clotting (α) and nonclotting (γ) thrombins on bovine fibrinogen N-terminal fragments Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка |
| spellingShingle |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка Серейская, А.А. Смирнова, И.В. Структура и функции биополимеров |
| title_short |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка |
| title_full |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка |
| title_fullStr |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка |
| title_full_unstemmed |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка |
| title_sort |
действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa n-концевые фрагменты фибриногена быка |
| author |
Серейская, А.А. Смирнова, И.В. |
| author_facet |
Серейская, А.А. Смирнова, И.В. |
| topic |
Структура и функции биополимеров |
| topic_facet |
Структура и функции биополимеров |
| publishDate |
1991 |
| language |
Russian |
| container_title |
Биополимеры и клетка |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Дія нативного (α) і модифікованого (γ) тромбінів на N-кінцеві фрагменти фібриногену біка Action of clotting (α) and nonclotting (γ) thrombins on bovine fibrinogen N-terminal fragments |
| description |
Сравнивается гидролиз N-концевых фрагментов фибриногена быка нативным α-тромбином и его некоагулянтной γ-формой с нарушенным дополнительным центром узнавания высокомолекулярных субстратов. Обнаружено, что чувствительная к тромбину связь 19–20 фрагмента 1–54 Aα-цепи фибриногена, изолированного или в составе N-концевого дисульфидного узла, гидролизуется α-тромбином намного эффективнее, чем γ-формой фермента. Разница между ними исчезает при отщеплении последовательности 37–54 с С-конца фрагмента, причем скорость гидролиза α-тромбином снижается до уровня γ-формы. Эти результаты свидетельствуют о том, что: 1) в пределах последовательности 37–54 Аα-цепи фибриногена быка находится участок, «узнающий» дополнительный центр тромбина; 2) взаимодействие между ним и дополнительным центром: приводит к усилению каталитического действия активного центра фермента.
Порівнюється гідроліз N-кінцевих фрагментів фібриногену бика нативним α-тромбіном та його некоагулянтною γ-формою з пошкодженим додатковим центром впізнавання високомолекулярних субстратів. Знайдено, що чутливий до тромбіну зв'язок 19–20 фрагменту 1–54 Aα-ланцюга фібриногену, ізольованого або в складі N-кінцевого дисульфідного вузла, гідролізується α-тромбіном набагато ефективніше, ніж γ-формою фермента. Різниця між ними зникає у разі відщеплення послідовності 37–54 з С-кінця фрагменту, причому швидкість гідролізу знижується до рівня γ-форми. Ці результати свідчать про те, що 1) в межах послідовності 37–54 Aα-ланцюга фібриногену знаходиться ділянка, що «впізнає» додатковий центр тромбіну; 2) взаємодія між ним. та додатковим центром призводить до посилення каталітичної дії активного центру фермента.
ovine fibrinogen N-terminal fragments were hydrolysed by native α-thrombin and its nonclotting γ-form (with disruptured additional centre for high molecular substrates recognition). It was found that susceptible bond 19–20 of Ace chain is cleaved by α-thrombin more efficiently than γ-form both in the structure of N-terminal disulfide knot and in the isolated Atx fragment 1–54. This difference disappears as a result of peptide bonds splitting due to Ace Trp36 and Trp44 modification. The rate of α-thrombin hydrolysis of modified substrates is lowered significantly ad reached the γ-thrombin level. The data presented here establish that 1) the specific site complementary to thrombin additional recognition centre is localized wiihinn the sequence 37–54 of bovine fibrinogen Act chain; 2) interactions between fibrinogen and thrombin recognition sites arc necessary for effective 19–20 bond hydrolysis.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153563 |
| citation_txt |
Действие нативного (α) и модифицированного (γ) тромбинов нa N-концевые фрагменты фибриногена быка / А.А. Серейская, И.В. Смирнова // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 3. — С. 82-89. — Бібліогр.: 25 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT sereiskaâaa deistvienativnogoαimodificirovannogoγtrombinovnankoncevyefragmentyfibrinogenabyka AT smirnovaiv deistvienativnogoαimodificirovannogoγtrombinovnankoncevyefragmentyfibrinogenabyka AT sereiskaâaa díânativnogoαímodifíkovanogoγtrombínívnankíncevífragmentifíbrinogenubíka AT smirnovaiv díânativnogoαímodifíkovanogoγtrombínívnankíncevífragmentifíbrinogenubíka AT sereiskaâaa actionofclottingαandnonclottingγthrombinsonbovinefibrinogennterminalfragments AT smirnovaiv actionofclottingαandnonclottingγthrombinsonbovinefibrinogennterminalfragments |
| first_indexed |
2025-12-07T15:53:51Z |
| last_indexed |
2025-12-07T15:53:51Z |
| _version_ |
1850865437750853632 |