Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту

Досліджували пероксидазну активність каталази P. vitale з етанолом як субстратом. Встановлено, що пероксидазна активність даної каталази (5–13 од/мг) значно нижча, ніж каталазна. Вивчення стаціонарної кінетики пероксидазної реакції показало, що основні кінетичні параметри пероксидазної реакції–Km 5,...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:2000
Main Authors: Латишко, Н.В., Гудкова, Л.В., Гудкова, О.О.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2000
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153629
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту / Н.В. Латишко, Л.В. Гудкова, О.О. Гудкова // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 6. — С. 505-509. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1862752644672520192
author Латишко, Н.В.
Гудкова, Л.В.
Гудкова, О.О.
author_facet Латишко, Н.В.
Гудкова, Л.В.
Гудкова, О.О.
citation_txt Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту / Н.В. Латишко, Л.В. Гудкова, О.О. Гудкова // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 6. — С. 505-509. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.
collection DSpace DC
container_title Биополимеры и клетка
description Досліджували пероксидазну активність каталази P. vitale з етанолом як субстратом. Встановлено, що пероксидазна активність даної каталази (5–13 од/мг) значно нижча, ніж каталазна. Вивчення стаціонарної кінетики пероксидазної реакції показало, що основні кінетичні параметри пероксидазної реакції–Km 5,9 мМ і Vmax 0,22 мМ/хв с нижчими від встановлених раніше параметрів каталазної реакції, проте число обертів kcat -1,1·10⁵ с⁻¹ і каталітична ефективність kcat/Km – 1,9 · 10⁵ M⁻¹ с ⁻¹ свідчать, що цей фермент є досить ефективною пероксидазою. Як і в інших каталаз, константа швидкості пероксидазної реакції ферменту дорівнює 2,4 ·10⁴ с⁻¹M⁻¹. Исследовали пероксидазную активность каталазы P. vitale с этанолом в качестве субстрата. Установлено, что пероксидазная активность данной каталазы (5–13 ед/мг) значительно ниже каталазной. Изучение стационарной кинетики пероксидазной реакции показало, что основные кинетические параметры пероксидазной реакции – Km 5,9 мМ и Vmax 0,22 мМ/мин ниже, чем установленные ранее параметры каталазной реакции, однако число оборотов kcat = 1 ,1· 103 с⁻¹ и каталитическая эффективность kc a tZKm-1,9-105 M c свидетельствуют о том, что данный фермент является довольно эффективной пероксидазой. Как и у других катализ, (константа скорости пероксидазной реакции равна 2,4·10⁴ с⁻¹ М⁻¹ Peroxidatic activity of the P. vitale catalase with ethanol as a substrate was investigated. It was determined that the peroxidatic activity of the catalase (5–13 U/mg) was over a hundred times less the catalatic activity. Study of the steady-state kinetics showed that kinetic parameters of peroxidatic reaction -Km 5.9 mM and Vmax 0.22 mM/min were lower tlian estimated earlier kinetics of Jlitj catalytic reaction. However, the turnover number kcat -1.1·10³ s⁻¹ and catalatic efficiency kM/Km ratio 1.9·10⁵ M s testify the catalase is rather effective peroxidase. The enzyme /fas the rate constant of the peroxidatic action equal to 2.4·10⁴ s⁻¹ M⁻¹ as catalases of other origins.
first_indexed 2025-12-07T21:17:58Z
format Article
fulltext
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153629
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 0233-7657
language Ukrainian
last_indexed 2025-12-07T21:17:58Z
publishDate 2000
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
record_format dspace
spelling Латишко, Н.В.
Гудкова, Л.В.
Гудкова, О.О.
2019-06-14T11:34:54Z
2019-06-14T11:34:54Z
2000
Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту / Н.В. Латишко, Л.В. Гудкова, О.О. Гудкова // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 6. — С. 505-509. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000590
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153629
577.152.111:577.322.54
Досліджували пероксидазну активність каталази P. vitale з етанолом як субстратом. Встановлено, що пероксидазна активність даної каталази (5–13 од/мг) значно нижча, ніж каталазна. Вивчення стаціонарної кінетики пероксидазної реакції показало, що основні кінетичні параметри пероксидазної реакції–Km 5,9 мМ і Vmax 0,22 мМ/хв с нижчими від встановлених раніше параметрів каталазної реакції, проте число обертів kcat -1,1·10⁵ с⁻¹ і каталітична ефективність kcat/Km – 1,9 · 10⁵ M⁻¹ с ⁻¹ свідчать, що цей фермент є досить ефективною пероксидазою. Як і в інших каталаз, константа швидкості пероксидазної реакції ферменту дорівнює 2,4 ·10⁴ с⁻¹M⁻¹.
Исследовали пероксидазную активность каталазы P. vitale с этанолом в качестве субстрата. Установлено, что пероксидазная активность данной каталазы (5–13 ед/мг) значительно ниже каталазной. Изучение стационарной кинетики пероксидазной реакции показало, что основные кинетические параметры пероксидазной реакции – Km 5,9 мМ и Vmax 0,22 мМ/мин ниже, чем установленные ранее параметры каталазной реакции, однако число оборотов kcat = 1 ,1· 103 с⁻¹ и каталитическая эффективность kc a tZKm-1,9-105 M c свидетельствуют о том, что данный фермент является довольно эффективной пероксидазой. Как и у других катализ, (константа скорости пероксидазной реакции равна 2,4·10⁴ с⁻¹ М⁻¹
Peroxidatic activity of the P. vitale catalase with ethanol as a substrate was investigated. It was determined that the peroxidatic activity of the catalase (5–13 U/mg) was over a hundred times less the catalatic activity. Study of the steady-state kinetics showed that kinetic parameters of peroxidatic reaction -Km 5.9 mM and Vmax 0.22 mM/min were lower tlian estimated earlier kinetics of Jlitj catalytic reaction. However, the turnover number kcat -1.1·10³ s⁻¹ and catalatic efficiency kM/Km ratio 1.9·10⁵ M s testify the catalase is rather effective peroxidase. The enzyme /fas the rate constant of the peroxidatic action equal to 2.4·10⁴ s⁻¹ M⁻¹ as catalases of other origins.
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
Каталитические свойства каталазы Penicilium vitale. Пероксидазная реакция фермента
Catalytic properties of the Penicilium vitate catalase. Peroxidatic reaction of the enzyme
Article
published earlier
spellingShingle Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
Латишко, Н.В.
Гудкова, Л.В.
Гудкова, О.О.
Структура и функции биополимеров
title Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
title_alt Каталитические свойства каталазы Penicilium vitale. Пероксидазная реакция фермента
Catalytic properties of the Penicilium vitate catalase. Peroxidatic reaction of the enzyme
title_full Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
title_fullStr Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
title_full_unstemmed Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
title_short Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту
title_sort каталітичні властивості каталази penicillium vitale. пероксидазна реакція ферменту
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153629
work_keys_str_mv AT latiškonv katalítičnívlastivostíkatalazipenicilliumvitaleperoksidaznareakcíâfermentu
AT gudkovalv katalítičnívlastivostíkatalazipenicilliumvitaleperoksidaznareakcíâfermentu
AT gudkovaoo katalítičnívlastivostíkatalazipenicilliumvitaleperoksidaznareakcíâfermentu
AT latiškonv katalitičeskiesvoistvakatalazypeniciliumvitaleperoksidaznaâreakciâfermenta
AT gudkovalv katalitičeskiesvoistvakatalazypeniciliumvitaleperoksidaznaâreakciâfermenta
AT gudkovaoo katalitičeskiesvoistvakatalazypeniciliumvitaleperoksidaznaâreakciâfermenta
AT latiškonv catalyticpropertiesofthepeniciliumvitatecatalaseperoxidaticreactionoftheenzyme
AT gudkovalv catalyticpropertiesofthepeniciliumvitatecatalaseperoxidaticreactionoftheenzyme
AT gudkovaoo catalyticpropertiesofthepeniciliumvitatecatalaseperoxidaticreactionoftheenzyme