Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят

Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят

Представлены результаты исследований свойств высокомоле­кулярной АТР-зависимой протеиназы, выделенной из эритро­идных клеток крови поросят раннего возраста. Молекулярная масса протеиназы составляет 700 ± 50 кДа, наивысшая актив­ность проявляется при рН 8,5. Активность фермента снижа­ется под влияние...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:2000
1. Verfasser: Антоняк, Г.Л.
Format: Artikel
Sprache:Ukrainian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2000
Schlagworte:
Структура и функции биополимеров
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153637
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят / Г.Л. Антоняк // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 6. — С. 487-494. — Бібліогр.: 40 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153637
record_format dspace
spelling Антоняк, Г.Л.
2019-06-14T11:37:23Z
2019-06-14T11:37:23Z
2000
Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят / Г.Л. Антоняк // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 6. — С. 487-494. — Бібліогр.: 40 назв. — укр.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.00058E
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153637
591.3:599.731
Представлены результаты исследований свойств высокомоле­кулярной АТР-зависимой протеиназы, выделенной из эритро­идных клеток крови поросят раннего возраста. Молекулярная масса протеиназы составляет 700 ± 50 кДа, наивысшая актив­ность проявляется при рН 8,5. Активность фермента снижа­ется под влиянием ингибиторов сериновых и цистеиновых протеиназ и возрастает в присутствии додецилсульфата натрия и линолевой кислоты. Активность протеиназы дости­ гает высокого урвня в пролиферирующих эритробластах кос­тного мозга и уменьшается при созревании эритроидных клеток. В эритроидных клетках новоржденных и 30-суточных поросят активность протеиназы более высокая, чем в клет­ках 5–10-суточных животных. Обсуждается роль высокомолекулярной АТР-зависимой протеиназы в функциональной ак­тивности эритроидных клеток.
Представлено результати досліджень властивостей высокомолекулярно! АТР-залежної протеїна­зи, виділеної з еритроїдних клітин крові поросят раннього віку. Молекулярна маса протеїнази становить 700±50 кДа, найвища активність виявляється при рН 8,5. Активність ферменту знижується під впливом інгібіторів серинових і цистеїнових протеїназ та підвищується за присутності додецилсульфату натрію і лінолевої кислоти. Активність протеїнази досягає високого рівня в проліферуючих еритробластах кісткового мозку та зменшується при дозріванні еритроїдних клітин. В еритроїдних клітинах новонароджених і 30-добових поросят активність протеїнази є вищою, ніж у клітинах 5–10-добових тварин. Обговорюється роль високомолекулярної АТР-залежної протеїнази у функціональній активності еритроїдних клітин.
The present article reports the characterization of high-molecular-mass ATP-dependent proteinase from the erythroid ceils of neonatal piglets. The enzyme was purified by DEAE-Toyopearl 650M, Toyopearl HW-55 gel filtration and hydroxyapatite chromato-graphies. The molecular mass of enzyme has been found to be 700±50 kDa by gel filtration, the optimum activity was observed at around pH 8.5. The enzyme hydrolysed synthetic substrate Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-MCA and showed proteolytic activity towards casein and several o ther proteins in the presence of ATP. The degradation of the protein substrates was stimulated by 0.05 % sodium dodecyl sulfate and linoleic acid. The casein-hydrolyzing activity decreased in the presence of phenylmethylsulfonylfluoride and n-chloromer-curibenzoic acid. T he enzyme activity reached high levels in the proliferating erythroblasts of animal bone marrow and decreased as the cells matured. The high levels of the proteinase activity were observed in the erythroid cells of newborn piglets, whereas in the cells of 10-days-old animals the enzyme activity was significantly lower. A role of ATP-dependent high-molecular-mass proteinase in functional activity of animal erythroid cells in the neonatal period discussed.
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
Свойства высокомолекулярной АТР-зависимой протеиназы из эритроидных клеток поросят
Properties of high-molecular-mass ATP-dependent proteinase from the erythroid cells of piglets
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
spellingShingle Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
Антоняк, Г.Л.
Структура и функции биополимеров
title_short Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
title_full Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
title_fullStr Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
title_full_unstemmed Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
title_sort властивості високомолекулярної атр-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят
author Антоняк, Г.Л.
author_facet Антоняк, Г.Л.
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
publishDate 2000
language Ukrainian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Свойства высокомолекулярной АТР-зависимой протеиназы из эритроидных клеток поросят
Properties of high-molecular-mass ATP-dependent proteinase from the erythroid cells of piglets
description Представлены результаты исследований свойств высокомоле­кулярной АТР-зависимой протеиназы, выделенной из эритро­идных клеток крови поросят раннего возраста. Молекулярная масса протеиназы составляет 700 ± 50 кДа, наивысшая актив­ность проявляется при рН 8,5. Активность фермента снижа­ется под влиянием ингибиторов сериновых и цистеиновых протеиназ и возрастает в присутствии додецилсульфата натрия и линолевой кислоты. Активность протеиназы дости­ гает высокого урвня в пролиферирующих эритробластах кос­тного мозга и уменьшается при созревании эритроидных клеток. В эритроидных клетках новоржденных и 30-суточных поросят активность протеиназы более высокая, чем в клет­ках 5–10-суточных животных. Обсуждается роль высокомолекулярной АТР-зависимой протеиназы в функциональной ак­тивности эритроидных клеток. Представлено результати досліджень властивостей высокомолекулярно! АТР-залежної протеїна­зи, виділеної з еритроїдних клітин крові поросят раннього віку. Молекулярна маса протеїнази становить 700±50 кДа, найвища активність виявляється при рН 8,5. Активність ферменту знижується під впливом інгібіторів серинових і цистеїнових протеїназ та підвищується за присутності додецилсульфату натрію і лінолевої кислоти. Активність протеїнази досягає високого рівня в проліферуючих еритробластах кісткового мозку та зменшується при дозріванні еритроїдних клітин. В еритроїдних клітинах новонароджених і 30-добових поросят активність протеїнази є вищою, ніж у клітинах 5–10-добових тварин. Обговорюється роль високомолекулярної АТР-залежної протеїнази у функціональній активності еритроїдних клітин. The present article reports the characterization of high-molecular-mass ATP-dependent proteinase from the erythroid ceils of neonatal piglets. The enzyme was purified by DEAE-Toyopearl 650M, Toyopearl HW-55 gel filtration and hydroxyapatite chromato-graphies. The molecular mass of enzyme has been found to be 700±50 kDa by gel filtration, the optimum activity was observed at around pH 8.5. The enzyme hydrolysed synthetic substrate Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-MCA and showed proteolytic activity towards casein and several o ther proteins in the presence of ATP. The degradation of the protein substrates was stimulated by 0.05 % sodium dodecyl sulfate and linoleic acid. The casein-hydrolyzing activity decreased in the presence of phenylmethylsulfonylfluoride and n-chloromer-curibenzoic acid. T he enzyme activity reached high levels in the proliferating erythroblasts of animal bone marrow and decreased as the cells matured. The high levels of the proteinase activity were observed in the erythroid cells of newborn piglets, whereas in the cells of 10-days-old animals the enzyme activity was significantly lower. A role of ATP-dependent high-molecular-mass proteinase in functional activity of animal erythroid cells in the neonatal period discussed.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153637
citation_txt Властивості високомолекулярної АТР-залежної протеїнази з еритроїдних клітин поросят / Г.Л. Антоняк // Биополимеры и клетка. — 2000. — Т. 16, № 6. — С. 487-494. — Бібліогр.: 40 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT antonâkgl vlastivostívisokomolekulârnoíatrzaležnoíproteínazizeritroídnihklítinporosât
AT antonâkgl svoistvavysokomolekulârnoiatrzavisimoiproteinazyizéritroidnyhkletokporosât
AT antonâkgl propertiesofhighmolecularmassatpdependentproteinasefromtheerythroidcellsofpiglets
first_indexed 2025-12-02T04:57:01Z
last_indexed 2025-12-02T04:57:01Z
_version_ 1850861621025439744

Ähnliche Einträge