Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum

Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-поли­мера...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Биополимеры и клетка
Дата:1994
Автори: Суханов, С.Н., Нестерова, Н.В., Менджул, М.И., Сырчин, С.А.
Формат: Стаття
Мова:Російська
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1994
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153640
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1862721136304848896
author Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
author_facet Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
citation_txt Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.
collection DSpace DC
container_title Биополимеры и клетка
description Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-поли­мераза I (ДПI) менее активна на большинстве испытанных матриц, исключая цианобактериальную ДНК. Оба фермента нуждаются в праймировании синтетических рибонуклеиновых матриц и выявили разнию способность включать каждый из дезоксинуклеозидтрифосфатов. ДПІ и ДПII обладают 3'–5'-экзонуклеазной актив­ностью причем ДПII имеет более мощную ассоциированную экзонуклеазу. Только ДПI способна к гидролизу фосфодиэфирных связей в направлении 5'–3'. Сделан вывод о возможной функциональной роли цианобактериальных ДНК-полимера з in vivo: ДПII является основным клеточным репликативным ферментом., а ДПI ответственна за осиществление репаративных процессов и близка по свойствам ДНК-полимеразе I Escherichia соli. Досліжено функціональні характеристики ДНК-залежних ДНК-полімераз, ціанобактерії P. boryanum. Встановлено, що ДНК-полімераза II (ДПП) активно використовує матриці з різною структурою (найбільш активний фермент на ДНК P. boryanum та ціанофага LPP-З, який лізує цю ціанобактерію), ДНК-полімераза I (ДПІ) менш активна на більшості випробуваних матриць, за винятком ціанобактеріальної ДНК. Обидва ферменти потребують праймування синтетичних рибонуклешових матриць та проявили різну здатніть до включения кожного з дезоксинуклеозидтрифосфатів. ДПІ та ДПІІ мають 3'–5'-екзонуклеазну активність, при цьому ДПІІ має потужнішу асоційовану екзонуклеазу. Тільки ДПІ здатна гiдpoлiзyвaти фocфoдieфipнi зв'язки у 5'–3'-напрямку. Зроблено висновок про можливу функцюнальну роль ціанобактеріальних ДHK-пoлiмepaз in vivo: ДПП е основним клітинним реплікативним фер­ментом, а ДПІ відповідає за здiйcнeння репаративних процессів та близька за функціями до ДНК-полімерази I Escherichia coli. Functional characteristics of DNA-dependent DNA-polymerases of cyanobacteria P. boryanum have been studied. DNA-polymerase II (DP-II) have been determined to use activelly the templates with various structures (the most active was the enzyme on DNA P. boryanum and cyanophage LPP-3 which lyse this cyanobacteria); DNA-polymerase I (DP-I) was less active on the most templates tested excluding cyanobacterial DNA. Both enzymes need priming of the synthetic ribonucleic templates and they manifested differ abilities to include each of desoxynucleosidtriphosphates. DP-I and DP-II have 3'–5' exonuclease activity, moreover, DP-II has more potent associated exonuclease. Only DP-I is capable of hydrolysing phosphodiether bonds in directions of 5'– 3'. The conclusion has been made of possible functional role of cyanobacterial DNA-polymerases in vivo: DP-II is the principal cellular replicative enzyme, and DP-I is responsible for realization of reparative processes and close in properties to DNA-polymerase I from E. coli.
first_indexed 2025-12-07T18:29:36Z
format Article
fulltext
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153640
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 0233-7657
language Russian
last_indexed 2025-12-07T18:29:36Z
publishDate 1994
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
record_format dspace
spelling Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
2019-06-14T11:37:54Z
2019-06-14T11:37:54Z
1994
Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000395
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153640
578.81.083.22
Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-поли­мераза I (ДПI) менее активна на большинстве испытанных матриц, исключая цианобактериальную ДНК. Оба фермента нуждаются в праймировании синтетических рибонуклеиновых матриц и выявили разнию способность включать каждый из дезоксинуклеозидтрифосфатов. ДПІ и ДПII обладают 3'–5'-экзонуклеазной актив­ностью причем ДПII имеет более мощную ассоциированную экзонуклеазу. Только ДПI способна к гидролизу фосфодиэфирных связей в направлении 5'–3'. Сделан вывод о возможной функциональной роли цианобактериальных ДНК-полимера з in vivo: ДПII является основным клеточным репликативным ферментом., а ДПI ответственна за осиществление репаративных процессов и близка по свойствам ДНК-полимеразе I Escherichia соli.
Досліжено функціональні характеристики ДНК-залежних ДНК-полімераз, ціанобактерії P. boryanum. Встановлено, що ДНК-полімераза II (ДПП) активно використовує матриці з різною структурою (найбільш активний фермент на ДНК P. boryanum та ціанофага LPP-З, який лізує цю ціанобактерію), ДНК-полімераза I (ДПІ) менш активна на більшості випробуваних матриць, за винятком ціанобактеріальної ДНК. Обидва ферменти потребують праймування синтетичних рибонуклешових матриць та проявили різну здатніть до включения кожного з дезоксинуклеозидтрифосфатів. ДПІ та ДПІІ мають 3'–5'-екзонуклеазну активність, при цьому ДПІІ має потужнішу асоційовану екзонуклеазу. Тільки ДПІ здатна гiдpoлiзyвaти фocфoдieфipнi зв'язки у 5'–3'-напрямку. Зроблено висновок про можливу функцюнальну роль ціанобактеріальних ДHK-пoлiмepaз in vivo: ДПП е основним клітинним реплікативним фер­ментом, а ДПІ відповідає за здiйcнeння репаративних процессів та близька за функціями до ДНК-полімерази I Escherichia coli.
Functional characteristics of DNA-dependent DNA-polymerases of cyanobacteria P. boryanum have been studied. DNA-polymerase II (DP-II) have been determined to use activelly the templates with various structures (the most active was the enzyme on DNA P. boryanum and cyanophage LPP-3 which lyse this cyanobacteria); DNA-polymerase I (DP-I) was less active on the most templates tested excluding cyanobacterial DNA. Both enzymes need priming of the synthetic ribonucleic templates and they manifested differ abilities to include each of desoxynucleosidtriphosphates. DP-I and DP-II have 3'–5' exonuclease activity, moreover, DP-II has more potent associated exonuclease. Only DP-I is capable of hydrolysing phosphodiether bonds in directions of 5'– 3'. The conclusion has been made of possible functional role of cyanobacterial DNA-polymerases in vivo: DP-II is the principal cellular replicative enzyme, and DP-I is responsible for realization of reparative processes and close in properties to DNA-polymerase I from E. coli.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
Матрична специфічність i екзонуклеазні активности ДНК-полімерази ціанобактерій Plectonema boryanum
Template specificity and exonuclease activites of DNA-polymerases of cyanobacteria plectonema boryanum
Article
published earlier
spellingShingle Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
title Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_alt Матрична специфічність i екзонуклеазні активности ДНК-полімерази ціанобактерій Plectonema boryanum
Template specificity and exonuclease activites of DNA-polymerases of cyanobacteria plectonema boryanum
title_full Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_fullStr Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_full_unstemmed Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_short Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_sort матричная специфичность и экзонуклеазные активности днк-полимераз цианобактерии plectonema boryanum
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153640
work_keys_str_mv AT suhanovsn matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT nesterovanv matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT mendžulmi matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT syrčinsa matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT suhanovsn matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT nesterovanv matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT mendžulmi matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT syrčinsa matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT suhanovsn templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
AT nesterovanv templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
AT mendžulmi templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
AT syrčinsa templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum