Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum

Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum

Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-поли­мера...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1994
Main Authors: Суханов, С.Н., Нестерова, Н.В., Менджул, М.И., Сырчин, С.А.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1994
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153640
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153640
record_format dspace
spelling Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
2019-06-14T11:37:54Z
2019-06-14T11:37:54Z
1994
Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000395
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153640
578.81.083.22
Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-поли­мераза I (ДПI) менее активна на большинстве испытанных матриц, исключая цианобактериальную ДНК. Оба фермента нуждаются в праймировании синтетических рибонуклеиновых матриц и выявили разнию способность включать каждый из дезоксинуклеозидтрифосфатов. ДПІ и ДПII обладают 3'–5'-экзонуклеазной актив­ностью причем ДПII имеет более мощную ассоциированную экзонуклеазу. Только ДПI способна к гидролизу фосфодиэфирных связей в направлении 5'–3'. Сделан вывод о возможной функциональной роли цианобактериальных ДНК-полимера з in vivo: ДПII является основным клеточным репликативным ферментом., а ДПI ответственна за осиществление репаративных процессов и близка по свойствам ДНК-полимеразе I Escherichia соli.
Досліжено функціональні характеристики ДНК-залежних ДНК-полімераз, ціанобактерії P. boryanum. Встановлено, що ДНК-полімераза II (ДПП) активно використовує матриці з різною структурою (найбільш активний фермент на ДНК P. boryanum та ціанофага LPP-З, який лізує цю ціанобактерію), ДНК-полімераза I (ДПІ) менш активна на більшості випробуваних матриць, за винятком ціанобактеріальної ДНК. Обидва ферменти потребують праймування синтетичних рибонуклешових матриць та проявили різну здатніть до включения кожного з дезоксинуклеозидтрифосфатів. ДПІ та ДПІІ мають 3'–5'-екзонуклеазну активність, при цьому ДПІІ має потужнішу асоційовану екзонуклеазу. Тільки ДПІ здатна гiдpoлiзyвaти фocфoдieфipнi зв'язки у 5'–3'-напрямку. Зроблено висновок про можливу функцюнальну роль ціанобактеріальних ДHK-пoлiмepaз in vivo: ДПП е основним клітинним реплікативним фер­ментом, а ДПІ відповідає за здiйcнeння репаративних процессів та близька за функціями до ДНК-полімерази I Escherichia coli.
Functional characteristics of DNA-dependent DNA-polymerases of cyanobacteria P. boryanum have been studied. DNA-polymerase II (DP-II) have been determined to use activelly the templates with various structures (the most active was the enzyme on DNA P. boryanum and cyanophage LPP-3 which lyse this cyanobacteria); DNA-polymerase I (DP-I) was less active on the most templates tested excluding cyanobacterial DNA. Both enzymes need priming of the synthetic ribonucleic templates and they manifested differ abilities to include each of desoxynucleosidtriphosphates. DP-I and DP-II have 3'–5' exonuclease activity, moreover, DP-II has more potent associated exonuclease. Only DP-I is capable of hydrolysing phosphodiether bonds in directions of 5'– 3'. The conclusion has been made of possible functional role of cyanobacterial DNA-polymerases in vivo: DP-II is the principal cellular replicative enzyme, and DP-I is responsible for realization of reparative processes and close in properties to DNA-polymerase I from E. coli.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
Матрична специфічність i екзонуклеазні активности ДНК-полімерази ціанобактерій Plectonema boryanum
Template specificity and exonuclease activites of DNA-polymerases of cyanobacteria plectonema boryanum
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
spellingShingle Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
title_short Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_full Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_fullStr Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_full_unstemmed Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum
title_sort матричная специфичность и экзонуклеазные активности днк-полимераз цианобактерии plectonema boryanum
author Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
author_facet Суханов, С.Н.
Нестерова, Н.В.
Менджул, М.И.
Сырчин, С.А.
publishDate 1994
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Матрична специфічність i екзонуклеазні активности ДНК-полімерази ціанобактерій Plectonema boryanum
Template specificity and exonuclease activites of DNA-polymerases of cyanobacteria plectonema boryanum
description Исследованы функциональные характеристики ДНК-зависимых ДНК-полимераз цианобактерии P. boryanum. Установлено, что ДНК-полимераза II (ДЛИ) активно использует матрицы с различной структурой (наиболее активен фермент на ДНК P. boryanum и цианофага LPP-3, лизирующего данную цианобактерию), ДНК-поли­мераза I (ДПI) менее активна на большинстве испытанных матриц, исключая цианобактериальную ДНК. Оба фермента нуждаются в праймировании синтетических рибонуклеиновых матриц и выявили разнию способность включать каждый из дезоксинуклеозидтрифосфатов. ДПІ и ДПII обладают 3'–5'-экзонуклеазной актив­ностью причем ДПII имеет более мощную ассоциированную экзонуклеазу. Только ДПI способна к гидролизу фосфодиэфирных связей в направлении 5'–3'. Сделан вывод о возможной функциональной роли цианобактериальных ДНК-полимера з in vivo: ДПII является основным клеточным репликативным ферментом., а ДПI ответственна за осиществление репаративных процессов и близка по свойствам ДНК-полимеразе I Escherichia соli. Досліжено функціональні характеристики ДНК-залежних ДНК-полімераз, ціанобактерії P. boryanum. Встановлено, що ДНК-полімераза II (ДПП) активно використовує матриці з різною структурою (найбільш активний фермент на ДНК P. boryanum та ціанофага LPP-З, який лізує цю ціанобактерію), ДНК-полімераза I (ДПІ) менш активна на більшості випробуваних матриць, за винятком ціанобактеріальної ДНК. Обидва ферменти потребують праймування синтетичних рибонуклешових матриць та проявили різну здатніть до включения кожного з дезоксинуклеозидтрифосфатів. ДПІ та ДПІІ мають 3'–5'-екзонуклеазну активність, при цьому ДПІІ має потужнішу асоційовану екзонуклеазу. Тільки ДПІ здатна гiдpoлiзyвaти фocфoдieфipнi зв'язки у 5'–3'-напрямку. Зроблено висновок про можливу функцюнальну роль ціанобактеріальних ДHK-пoлiмepaз in vivo: ДПП е основним клітинним реплікативним фер­ментом, а ДПІ відповідає за здiйcнeння репаративних процессів та близька за функціями до ДНК-полімерази I Escherichia coli. Functional characteristics of DNA-dependent DNA-polymerases of cyanobacteria P. boryanum have been studied. DNA-polymerase II (DP-II) have been determined to use activelly the templates with various structures (the most active was the enzyme on DNA P. boryanum and cyanophage LPP-3 which lyse this cyanobacteria); DNA-polymerase I (DP-I) was less active on the most templates tested excluding cyanobacterial DNA. Both enzymes need priming of the synthetic ribonucleic templates and they manifested differ abilities to include each of desoxynucleosidtriphosphates. DP-I and DP-II have 3'–5' exonuclease activity, moreover, DP-II has more potent associated exonuclease. Only DP-I is capable of hydrolysing phosphodiether bonds in directions of 5'– 3'. The conclusion has been made of possible functional role of cyanobacterial DNA-polymerases in vivo: DP-II is the principal cellular replicative enzyme, and DP-I is responsible for realization of reparative processes and close in properties to DNA-polymerase I from E. coli.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153640
citation_txt Матричная специфичность и экзонуклеазные активности ДНК-полимераз цианобактерии Plectonema boryanum / С.Н. Суханов, Н.В. Нестерова, М.И. Менджул, С.А. Сырчин // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 76-81. — Бібліогр.: 13 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT suhanovsn matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT nesterovanv matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT mendžulmi matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT syrčinsa matričnaâspecifičnostʹiékzonukleaznyeaktivnostidnkpolimerazcianobakteriiplectonemaboryanum
AT suhanovsn matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT nesterovanv matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT mendžulmi matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT syrčinsa matričnaspecifíčnístʹiekzonukleazníaktivnostidnkpolímerazicíanobakteríiplectonemaboryanum
AT suhanovsn templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
AT nesterovanv templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
AT mendžulmi templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
AT syrčinsa templatespecificityandexonucleaseactivitesofdnapolymerasesofcyanobacteriaplectonemaboryanum
first_indexed 2025-12-07T18:29:36Z
last_indexed 2025-12-07T18:29:36Z
_version_ 1850875236888608768

Similar Items