Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus
Исследованы посттрансляционные неферментативные процессы дезамидирования и гликозилирования в белках «молодых» и «старых» клеток популяции дрожжей S. paradoxus, которые выращивались при 25 °С на минимальной среде при концентрации глюкозы 1, 2, 5, 10 %. Установлена прямая корреляционная зависимость...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Datum: | 1994 |
| Hauptverfasser: | , , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russisch |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1994
|
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153643 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus / А.И. Лукаш, Н.В. Пушкина, И.А. Климова, И.Н. Назарова // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 53-57. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859738847854723072 |
|---|---|
| author | Лукаш, А.И. Пушкина, Н.В. Климова, И.А. Назарова, И.Н. |
| author_facet | Лукаш, А.И. Пушкина, Н.В. Климова, И.А. Назарова, И.Н. |
| citation_txt | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus / А.И. Лукаш, Н.В. Пушкина, И.А. Климова, И.Н. Назарова // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 53-57. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | Исследованы посттрансляционные неферментативные процессы дезамидирования и гликозилирования в белках «молодых» и «старых» клеток популяции дрожжей S. paradoxus, которые выращивались при 25 °С на минимальной среде при концентрации глюкозы 1, 2, 5, 10 %. Установлена прямая корреляционная зависимость между степенью гликозилирования и дезамидирования белков и скоростью старения популяции дрожжевых клеток. Результатом посттрансляционных модификаций в белках дрожжей является увеличение их атакуемости протеолитическими ферментам.
Досліджено посттрансляційні неферментативні процеси дезамідування i глікозилювання у білках «молодих» та «старих» клітин популяци дріжджів S. paradoxus, які вирощували при 25 °С на мінімальному середовщі за концентрації глюкози 1, 2, 5, 10 %. Встановлено пряму кореляційну залежність між ступенем глікозилювання i дезамідування білків та швидкістю старіння популяції клітин дріжджів. Результатом посттрансляційних модифікацій у білках дріжджів є збільшення їx атакування протеолітичними ферментами.
The posttranslational nonenzymatic deamidation and glycosylation process in proteins from young and old yeast population cells were investigated. Yeast population Saccharomyces paradoxus were grown on minimal nitritional medium with 1, 2, 5, 10 % of glucose at 25 °C. The in correlation between the rate of glycosylation and deamidation in cell proteins from yuong and old population was established. Posttranslational modifications of yeast cell proteins affected they were more actively by proteolytic enzymes.
|
| first_indexed | 2025-12-01T15:53:55Z |
| format | Article |
| fulltext |
УДК 574.96:612.11/12+616.15
А. И. Лукаш, Н. В. Пушкина, И. А. Климова, И. Н. Назарова
РОЛЬ ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫХ МОДИФИКАЦИЙ БЕЛКОВ
В РЕГУЛЯЦИИ СКОРОСТИ СТАРЕНИЯ КЛЕТОК
ДРОЖЖЕЙ SACCHAROMYCES PARADOXUS
Исследованы посттрансляционные неферментативные процессы дезамидирования и
гликозилирования в белках «молодых» и «старых» клеток популяции дрожжей S. pa
radoxus, которые выращивались при 25 °С на минимальной среде при концентрации
глюкозы 1 2 5, 10 %.
Установлена прямая корреляционная зависимость между степенью гликозилиро
вания и дезамидирования белков и скоростью старения популяции дрожжевых
клеток.
Результатом посттрансляционных модификаций в белках дрожжей является уве
личение их атакуемости протеолитическими ферментами.
Введение. Известна роль постсинтетического дезамидирования [1, 2],
гликозилирования [3], окисления SH-rpynn [4] и др. в молекулярных
механизмах накопления аномальных белков в клетках при старении.
Неферментативное дезамидирование и связанная с ним аспарагинзави-
симая автофрагментация белков являются причиной изменения струк
турных, физико-химических свойств и атакуемости протеолитическими
ферментами [5]. Установлена тесная корреляционная зависимость меж
ду неферментативными процессами гликозилирования и дезамидирова
ния в белках [6]. Объектом дальнейших исследований мы выбрали
клетки дрожжей S. paradoxus, которые в нормальных условиях функ
ционируют в среде, содержащей свободную глюкозу в высокой кон
центрации.
Целью настоящей работы явилось изучение посттрансляционных
процессов дезамидирования и гликозилирования в белках «молодых» и
«старых» популяций клеток дрожжей, выращенных на минимальной
среде при различных концентрациях глюкозы.
Материалы и методы. Препарат белка готовили на основе клеток
S. paradoxus ВК У2437 (получены из коллекции микроорганизмов
ИБФМ АН РАН), выращенных при 25 °С до середины логарифмиче
ской фазы роста на минимальной среде VNB при концентрации глю
козы в среде 1, 2, 5, 10 %.
Выращенную биомассу фракционировали на популяции «молодых»
и «старых» клеток [7]. Замороженную клеточную массу хранили при
температуре —20 °С. Перед опытом клеточную массу размораживали
при 4 °С в течение 2—3 ч, механически растирали и суспендировали в
равном объеме буфера А (80 мкМ трис-НС1; 2 мМ Ыа2ЭДТА; 2 мкМ
р-меркаптоэтанол). В смесь добавляли 10 мл 0,2 М NaOH для суспен-
дирования клеток. Препараты суммарного белка выделяли по методу
[8]. Все операции по выделению препаратов осуществляли при темпе
ратуре 4 °С.
В препарате определяли процентное содержание гликозилирован-
ных форм белка [9], а также сумму амидных групп (САГ) и фракции
амидов: легкогидролизуемых (ЛАГ) и трудногидролизуемых (ТАГ), ко
торые освобождают аммиак соответственно за 15 мин и 3 ч гидролиза
в 1 н. H2S04 при 100 °С [10]. Количество ТАГ рассчитывали по разнос-
© А. И. Лукаш, Н. В. Пушкина, И. А. Климова, И. Н. Назарова, 1994
ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1994. Т. 10. № 1 53
ти САГ и ЛАГ. Атакуемость белка определяли с помощью бактериаль
ной проназы («Sigma», США) [11].
Результаты и обсуждение. Данные по уровню гликозилирования
белков «молодых» и «старых» популяций дрожжей S. paradoxus, вы
ращенных в течение 17—24 ч при 1, 2, 5 и 10 %-м содержании глюкозы
в среде, представлены в табл. 1. Степень гликозилирования белков, со
ответствующая физиологическому 2 %-му содержанию глюкозы в сре
де, составила ±68,2 мкМ фруктозы на 1 г белка в популяции «молодых»
клеток дрожжей. В белках «старых» клеток она была выше на 8 % и
составила ±71,2 мкМ фруктозы на 1 г белка (р<0,01).
Уменьшение концентрации глюкозы в среде до 1 % не повлияло на
содержание гликозилированных белков в популяции «старых» клеток,
но степень гликозилирования белков «молодых» клеток была ниже кон
трольной на 13 %.
Таким образом, при низких и физиологических концентрациях глю
козы в среде белки «молодых» и «старых» клеток дрожжей гликозили-
руются в разной степени. «Старение» сопровождается возрастанием сте
пени гликозилирования.
Увеличение процентного содержания глюкозы в среде до 5 и 10 %
привело к усилению гликозилирования как в «молодых», так и «старых»
клетках. Количество модифицированных белков в «молодых» клетках
возросло на 25 и 38 % соответственно и превысило уровень гликози
лирования «старых» белков дрожжей, выращенных в физиологиче
ских условиях. В «старых» клетках, выращенных на 5%-й и 10 %-й
глюкозе, степень гликозилирования белков возросла на 45 и 52 %
соответственно.
Из литературы известно, что белки, находящиеся в среде с повы
шенным содержанием глюкозы, подвергаются неферментативному гли-
козилированию. Это было установлено и в клинических, и в эксперимен
тальных условиях [12]. Предполагают, что подобный процесс происхо
дит в результате взаимодействия альдегидной группы глюкозы и
гидроксильной группы серина или треонина, е-аминогруппы лизина,
амидной группы аспарагина с образованием продуктов реакции Mail-
lard [13].
Возникающие при этом локальные изменения химической структу
ры полипептидной цепи могут играть немаловажную роль в дестабили
зации высокоупорядоченной конформации белковой молекулы и, по-ви
димому, способствуют возникновению других неферментативных моди
фикаций.
Установлено, что аспарагиновая кислота и аспарагин чувствитель
ны к межмолекулярным перемещениям [14]. Также известно, что ас
парагин наиболее подвержен другой неферментативной модификации —
дезамидированию [15].
Скорость неферментативного дезамидирования аспарагина опреде
ляется как положением его в аминокислотной последовательности, так
Т а б л и ц а 1
Степень гликозилирования белков дрожжей, выращенных в течение 17—24 ч
при различных концентрациях глюкозы (мкМ фруктозы на 1 г белка)
Концентрация
глюкозы, %
Контроль (2 %)
1
5
10
Популяция дрожжей
«Молодая»
65,8±1,03
57,35 ±0,9 (р2<0,05)
89,5±1,05 (р2<0,01)
98,5±3,0 (р2<0,001)
71,2±0,5
74.6 ±1,02
99.7 ±1,5
104,6 ±1,3
«Старая»
.(р,<р,001)
(pi<0,05, p2<0,01)
(р,<0,001, р2<0,001)
(pi<0,01, р 2 < 0,001)
П р и м е ч а н и е . Здесь и в табл. 2 pi—достоверные различия между «старыми» и
«молодыми» популяциями дрожжей; р2 — то же между степенью гликозилирования
белков при различных концентрациях глюкозы.
54 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1994. Т. 10. № 1
и структурной организацией белка [16], а также рядом внешних фак
торов [17].
Данные табл. 2 отражают изменения амидированности дрожжевых
белков в зависимости от концентрации глюкозы в среде при выращива
нии дрожжей.
Амидированность белков «молодых» клеток дрожжей, выращенных
в физиологических условиях (контроль), составила ±563:+: 1,08 мкМ
амидного азота в NH3 на 1 г белка. Распределение аспарагина и глу-
тамина в белках было практически поровну: ±268,7 и ±301,6 мкМ амид-
ного азота в NH3 на 1 г белка. При «старении» количество амидов в
белках снижалось на 17 (САГ), 13 и 16 % (ЛАГ и ТАГ). По данным
литературы, при старении белков хрусталика глаза было отмечено сни
жение амидированности белков в среднем на 16—22% [18].
Результаты, приведенные в табл. 2, свидетельствуют о взаимосвя
зи между степенью гликозилирования дрожжей, которая изменялась
в зависимости от условий культивирования, и степенью их дезами-
дирования.
Увеличение степени гликозилирования белков дрожжей, а также
«молодых» и «старых» клеток коррелировало со степенью их дезамиди-
рования. Количество суммарных амидных групп белков «молодых» кле
ток, выращенных на 10 %-й глюкозе, уменьшилось по сравнению с кон
тролем на 30 %. Снижение амидированности осуществлялось одновре
менно за счет обеих фракций амидов.
Белки «старых» клеток дезамидировались в большей степени, при
чем следует подчеркнуть, что снижение амидированности происходило
в основном за счет фракции ЛАГ, представленной аспарагином. Коли
чество ЛАГ белков «старых» клеток, выращенных на среде с 10 %-м
содержанием глюкозы, уменьшилось на 25 % по сравнению с контро
лем, что подтверждается данными литературы о преимущественном
дезамидировании аспарагина. Эти материалы косвенно свидетельству
ют о неферментативности процесса. Коэффициент корреляции между
Т а б л и ц а 2
Изменение амидированности белков дрожжей, выращенных в течение 17—24 ч
при различных концентрациях глюкозы (мкМ амидного азота на 1 г белка)
Концентрация
глюкозы, %
САГ
Популяция дрожжей
«Молодая»
ЛАГ ТАГ
Контроль (2%) 563±1,08 268,7±6,8 301,6±1,5
1 551,6±2,5 (р2>0,1) 276,5± 1,6 (р9<0,005) 298,4±8,5 (р9<0,001)
5 471,6±1,7 (р2<0,01) 233,5±1,5 (р2<0,001) 250,6±2,5 (р2>0,001)
10 420,3±1,6 (рй>0,01) 210,4± 1,2 (р2<0,5) 214,4± 1,3 (р9<0,5)
Концентрация
глюкозы, %
САГ
Популяция дрожжей
«Старая»
ЛАГ ТАГ
770,2 ±3,05
(pi<0,05)
560,7 ±20
( p i X U ,
р2<0,01)
460,6 ±0,9
(pi<0,001,
р2<0,001)
391,0±2,5
(pi>0,001,
р2<0,5)
236,1 ±11,4
(Pi<0,01)
282 ±2,2
(pi<0,05,
р2>0:,001)
213,9±1,7
(pi<0,001,
р2<0,01)
120,0 ±2,3
(pi<0,001,
р2<Ю,001)
249,2 ±2,5
(pi<0,01)
293,3 ±10
(Pi<D,01f
р2<0,05)
253,7 ±1,5
(Pi<0,05,
р2<0,05)
200,1 ±2,3
(pi>0,01,
р2<0,5)
ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1994. Т. 10. № 1 55
Т а б л и ц а 3
Проназный гидролиз белков дрожжей, выращенных в течение 17—24 ч
в присутствии глюкозы (мг на 1 г фермента в ч)
Концентрация
глюкозы, %
«Молодая»
Популяция дрожжей
«Старая»
2 7,1 ±1 (pi<0,01, р2>0,01) 10,5±0,9 (р,<0-,01, р2<0,01)
10 14,5±0,95 (р2>0,001) 18,4±1,5 (pi<j0,001, р2<0,01)
П р и м е ч а н и е , pi — достоверные различия между «молодыми» и «старыми» попу
ляциями дрожжей; р2 — то же между атакуемостью белков, выращенных из «моло
дых» и «старых» клеток при различных концентрациях глюкозы в среде.
степенью гликозилирования белков и количеством легкогидролизуемых
групп белков «старых» клеток в 10 %-й глюкозе равен 0,69.
Снижение содержания глюкозы в среде до 1 % не изменило сте
пени амидирования белков «молодых» клеток, но привело к увеличе
нию амидированности белков «старой» популяции дрожжей до уровня
«молодых» контрольных клеток и составило 560,7+20.
Таким образом, по нашим данным, с увеличением концентрации
глюкозы в среде происходит повышение степени гликозилирования бел
ков, сопровождающееся снижением амидированности белков, что яв
ляется отражением «старения» популяции клеток дрожжей.
Одной из возможных причин возрастания скорости нефермента
тивного дезамидирования при повышении концентрации глюкозы мо
жет быть взаимодействие гидроксильной группы свободной глюкозы
и амидной группы аспарагина, что облегчает протонизацию амида при
гидролизе и способствует трансформации амидной группы в карбок
сильную [19].
Изученные посттрансляционные модификации и связанная с дез-
амидированием аспарагинзависимая автофрагментация белка [5] спо
собствуют изменению структурной организации белковой молекулы,
вследствие чего увеличивается «атакуемость» их протеолитическими
ферментами.
По нашим данным, в результате постсинтетического дезамидиро
вания и гликозилирования белков достоверно повысилась их атакуе
мость проназой. С увеличением степени гликозилирования она возрос
ла в 2 раза по сравнению с контролем как в «молодых», так и в «ста
рых» клетках. При этом необходимо отметить, что белки «старых» кле
ток атакуются проназой интенсивнее, чем «молодых», и в «контроле»,
и в 10 %-й глюкозе (табл. 3).
Таким образом, суммируя полученные результаты, можно предпо
ложить, что такие две неферментативные постсинтетические модифика
ции, как гликозилирование и дезамидирование, являются возможной
причиной локальных изменений в структуре белка, вследствие чего про
исходит нарушение структурно-функциональной организации белковых
молекул и их деструкция при старении. Можно также предположить
регуляторную роль сопряженных процессов гликозилирования и дез
амидирования, изменяющую активность метаболических процессов в
дрожжевых клетках в зависимости от изменений концентрации глюко
зы в окружающей среде.
О. /. Лукаш, Н. В. Пушкша, I. О. Климова, I. H. Назарова
РОЛЬ ПОСТТРАНСЛЯЩЙНИХ МОДИФ1КАЦШ Б1ЛК1В У РЕГУЛЯЦП
ШВИДКОСТ1 СТАРШНЯ КЛ1ТИН ДР1ЖДЖ1В SACCHAROMYCES PARADOXUS
Р е з ю м е
Дослщжено посттрансляцшш неферментятивш процеси дезамгдування i глжозилюван-
ня у бшках «молодих» та «старих» чьтптин популяци др1ждж1в 5. paradoxus, як\ виро-
щували лри 25 °С на мшгмальному середовщщ за концентрацп глюкози 1, 2, 5, 10 %.
56 vISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1994. Т. 10. № 1
Встановлено приму кореляцшну залежшсть м1ж ступенем глжозилювання i де-
замщування бшюв та швидк1стю старшня популяцп кл1тин др]ждж1в.
Результатом посттранслящйних модифжацш у быках др1ждж1в е зб1льшення
i'x атакування протеолкичними ферментами.
A. I. Lukasch, N. V. Puschkina, I. A. Klimova, I. N. Nasarova
THE ROLE OF NONENZYMATIC POSTTRANSLATIONAL
DEAMIDATION AND GLYCOSYLATION PROCESS
IN AGING OF YEAST CELLS SACCHAROMYCES PARADOXUS
S u m m a r y
The posttranslational nonenzymatic deamidation and glycosylation process in proteins
from young and old yeast population cells were investigated. Yeast population Sac-
charomyces paradoxus were grown on minimal nitritional medium with 1, 2, 5, 10 %
of glucose at 25 °C. The in correlation between the rate of glycosylation and deamida
tion in cell proteins from yuong and old population was established. Posttranslational
modifications of yeast cell proteins affected they were more actively by proteolytic
enzymes.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Glllery P.f Morboise I., Magar F., Bozel I. Aging mechanisms of proteins // Dia-
bet. Metab.—1991.—17, N 1.—P. 17—16.
2. Wright H. T. Nonenzymatic deamidation of asparaginyl and glutaminvl residues in
proteins // Crit. Rep. Biochem. and Mol. Biol.—1991.—26, N 1.—P". 1—52.
3. Appel N. Berich uber Symp. glykirte Hemoglobin // Clin. chem.— 1987.— 18, N 4.—
S. 172—175.
4. John A., Jeffrey S., Suzanne R., John W. Oxidation of glycated proteins; age-de
pendent accumulation of N-(carboxymethyl) lysine in lens proteins // Biochemistry.—
1989.— 28.— P. 9464—9468.
5. Пушкина H. В., Шепотиновская И. В., Назарова И. П., Лукаш А. И. Роль нефер
ментативного гликозилирования в ускорении процессов старения белков // Уско
ренное старение: связь с возрастной патологией : Науч. конф.— Киев, 1992.
6. Пушкина Н. В. Амидированность белков при старении // Укр. биохим. журн.—
1979.—51, № 6.—С. 680—683.
7. Wlckerhau U. S. Jeast nitrogen base // Dep. A. G. Tech. Bull.—1951.—N 1029.—
P. 2437—2465.
8. Jons S., Nelson N. An immunological method for aetecting gene expression in geast
colonies // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.—1984.—81.—P. 7426—7435.
9. Parker U. M,., Emgland S. D., Decasta S. D. et al. Jusproved colometric ascauy of
glycosylated hemoglobin // Clin, chem.— 1981.—27, N 5.—P. 665—672.
10. Pongor S., Ulrich P., Beusant F. et al. Aging of proteins isolation and identifica
tion of a fluorescens chromofore//Prol. Mat. Acad.— 1984.— 81, N 9a.— P. 2684.
11. Шепотиновская И. В. Влияние глутатиона на протеолитическое расщепление бел
ков тканей молодых и старых крыс//Укр. биохим. журн.— 1986.— 58, № 4.
12. Данилова Л. А., Фоменко М. О., Леина Л. М. Гликозилирование белков и спосо
бы его оценки // Там же.—1991.—63, № 3.—С. 5—8.
13. Azevedo M. S. Maillard compounds asa cause of aging // Acta Med. Port.— 1990.—
3, N 2.—P. 126—128.
14. Cowencon J. D., Clarce S. Spontaneo us degradation and enzymatic reparir of
aspartyl and asparaginyl residues in aging red all proteins analysed by cojctev
simulation // Gerontology.—1991.—37, N 1—3.—P. 128—151.
15. Patell K., Borchardt R. T. Chemical patways of peptide degradation. Kmetic of dea
midation of an asparaginyl residues in a model hexapeptide // Pharm. Res.— 1990.—
7, N 7.—P. 703—711.
16. Wright H. T. Sequence and structure determinations of the nonenzymatic deamida
tion of Asn and Cln residues in proteins // Protein Eng.— 1991.— 4, N 5.—
P. 283—294.
17. Tyler-Cross R., Schirch V. Effect of aminoacid sequence buffers and mechanism of
deamidation of asparagine residues in. small peptides // J. Biol. Chem.— 1991.— 25,
N 266 (33).—P. 2254—2256.
18. Пушкина И. В., Лукаш А. И. Легко- и трудногидролизуемые амидные группы в
^белках // Изв. Северо-Кавказ. науч. центра высш. шк. естеств. науки.— 1976—
№ 2.— С. 95.
19. Shanp G. С, Robinson А. В., Katen M. D. Synthesis of polypeptide with lysozyme
activity // Amer. Chem. Soc—1973.—95.—P. 6097—6104.
НИИ биологии Ростов, гос. ун-та Получено 07.07.93
ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1994. Т. 10. № I 57
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153643 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-01T15:53:55Z |
| publishDate | 1994 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Лукаш, А.И. Пушкина, Н.В. Климова, И.А. Назарова, И.Н. 2019-06-14T11:38:16Z 2019-06-14T11:38:16Z 1994 Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus / А.И. Лукаш, Н.В. Пушкина, И.А. Климова, И.Н. Назарова // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 1. — С. 53-57. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000391 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153643 574.96:612.11/12+616.15 Исследованы посттрансляционные неферментативные процессы дезамидирования и гликозилирования в белках «молодых» и «старых» клеток популяции дрожжей S. paradoxus, которые выращивались при 25 °С на минимальной среде при концентрации глюкозы 1, 2, 5, 10 %. Установлена прямая корреляционная зависимость между степенью гликозилирования и дезамидирования белков и скоростью старения популяции дрожжевых клеток. Результатом посттрансляционных модификаций в белках дрожжей является увеличение их атакуемости протеолитическими ферментам. Досліджено посттрансляційні неферментативні процеси дезамідування i глікозилювання у білках «молодих» та «старих» клітин популяци дріжджів S. paradoxus, які вирощували при 25 °С на мінімальному середовщі за концентрації глюкози 1, 2, 5, 10 %. Встановлено пряму кореляційну залежність між ступенем глікозилювання i дезамідування білків та швидкістю старіння популяції клітин дріжджів. Результатом посттрансляційних модифікацій у білках дріжджів є збільшення їx атакування протеолітичними ферментами. The posttranslational nonenzymatic deamidation and glycosylation process in proteins from young and old yeast population cells were investigated. Yeast population Saccharomyces paradoxus were grown on minimal nitritional medium with 1, 2, 5, 10 % of glucose at 25 °C. The in correlation between the rate of glycosylation and deamidation in cell proteins from yuong and old population was established. Posttranslational modifications of yeast cell proteins affected they were more actively by proteolytic enzymes. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus Роль посттрансляційних модифікацій білків у регуляції швидкості старіння клітин дріжджів Saccharomyces paradoxus The role of nonenzymatic posttranslational deamidation and glycosylation process in aging of yeast cells Saccharomyces paradoxus Article published earlier |
| spellingShingle | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus Лукаш, А.И. Пушкина, Н.В. Климова, И.А. Назарова, И.Н. |
| title | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus |
| title_alt | Роль посттрансляційних модифікацій білків у регуляції швидкості старіння клітин дріжджів Saccharomyces paradoxus The role of nonenzymatic posttranslational deamidation and glycosylation process in aging of yeast cells Saccharomyces paradoxus |
| title_full | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus |
| title_fullStr | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus |
| title_full_unstemmed | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus |
| title_short | Роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей Saccharomyces paradoxus |
| title_sort | роль посттрансляционных модификаций белков в регуляции скорости старения клеток дрожжей saccharomyces paradoxus |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153643 |
| work_keys_str_mv | AT lukašai rolʹposttranslâcionnyhmodifikaciibelkovvregulâciiskorostistareniâkletokdrožžeisaccharomycesparadoxus AT puškinanv rolʹposttranslâcionnyhmodifikaciibelkovvregulâciiskorostistareniâkletokdrožžeisaccharomycesparadoxus AT klimovaia rolʹposttranslâcionnyhmodifikaciibelkovvregulâciiskorostistareniâkletokdrožžeisaccharomycesparadoxus AT nazarovain rolʹposttranslâcionnyhmodifikaciibelkovvregulâciiskorostistareniâkletokdrožžeisaccharomycesparadoxus AT lukašai rolʹposttranslâcíinihmodifíkacíibílkívuregulâcííšvidkostístarínnâklítindríždžívsaccharomycesparadoxus AT puškinanv rolʹposttranslâcíinihmodifíkacíibílkívuregulâcííšvidkostístarínnâklítindríždžívsaccharomycesparadoxus AT klimovaia rolʹposttranslâcíinihmodifíkacíibílkívuregulâcííšvidkostístarínnâklítindríždžívsaccharomycesparadoxus AT nazarovain rolʹposttranslâcíinihmodifíkacíibílkívuregulâcííšvidkostístarínnâklítindríždžívsaccharomycesparadoxus AT lukašai theroleofnonenzymaticposttranslationaldeamidationandglycosylationprocessinagingofyeastcellssaccharomycesparadoxus AT puškinanv theroleofnonenzymaticposttranslationaldeamidationandglycosylationprocessinagingofyeastcellssaccharomycesparadoxus AT klimovaia theroleofnonenzymaticposttranslationaldeamidationandglycosylationprocessinagingofyeastcellssaccharomycesparadoxus AT nazarovain theroleofnonenzymaticposttranslationaldeamidationandglycosylationprocessinagingofyeastcellssaccharomycesparadoxus |