Исследование взаимодействия производного тPHKPhe, несущего арилазидогруппу на остатке G₂₄, с рибосомами Escherichia coli и тРНК-(Аденин-1-) метилтрансферазой из Thermus thermophilus

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1990
• Автори: Венкстерн, Т.В., Грайфер, Д.М., Карпова, Г.Г., Морозов, И.А.
• Формат: Стаття
• Мова: Російська
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1990
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153687
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Исследование взаимодействия производного тPHKPhe, несущего арилазидогруппу на остатке G₂₄, с рибосомами Escherichia coli и тРНК-(Аденин-1-) метилтрансферазой из Thermus thermophilus / Т.В. Венкстерн, Д.М. Грайфер, Г.Г. Карпова, И.А. Морозов // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 4. — С. 59-65. — Бібліогр.: 19 назв. — рос.

С помощью производного тPHKPhe Е. coli, несущего арилазидогруппу на остатке G₂₄, изучена фотоаффинная модификация рибосом Е. coli и тРНК-(аденин-1-)метилтрансферазы из Т. thermophilus. Показано, что производное тРНК при облучении УФ-светом (λ>310 нм) ковалентно присоединяется к тРНК-(аденин-1-)метилтрансферазе, но не присоединяется к рибосомам при локализации как в A-, так и в Р-участке. За допомогою похідного тPHKPhe Е. coli, що несе арилазидогрупу на залишку G₂₄, вивчено фотоафінну модифікацію рибосом Е. coli і тРНК-(аденін-1-) метилтрансферази з Т. thermophilus. Показано, що похідне тРНК при опроміненні УФ-світлом (λ > 310 нм) ковалентно приєднується до тРНК-(аденін-1-) метилтрансфераза, але не приєднується до рибосом при локалізації як в A-, так і в Р-ділянці. Photoaffinity labelling of E. coli ribosomes and tRNA (adenine-1-)methyl transferase has been studied using E. coli tRNAPhe derivative bearing an aryl-azide group on its G₂₄ residue. Under UV-irradiation (λ > 310 nm) this derivative is shown to be cross-linked to tRNA(adenine-l-)methyl transferase from T. thermophilus but being located at ribosomal A or P site no cross-linking of the tRNA derivative to the ribosomes is observed.