Доступность рибосомных белков трипсину в рибосомах Thermus thermophilus

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1990
• Main Authors: Юсупов, М.М., Спирина, Т.Н.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1990
• Subjects: Структура и функции биополимеров
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153692
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Доступность рибосомных белков трипсину в рибосомах Thermus thermophilus / М.М. Юсупов, Т.Н. Спирина // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 4. — С. 65-69. — Бібліогр.: 8 назв. — рос.

Определены белки, доступные трипсину, в составе рибосом и рибосомных субчастиц из экстремального термофила T. thermophilus. В 70S рибосомах доступны трипсину 7 белков малой (30S) субчастицы –TS2, TS3, TS7, TS12, TS17, TS19, TS20 и 5 белков большой (50S) субчастицы – TL5, TL8, TL9, TL23, TL24. Диссоциация 70S рибосом на субчастицы не приводит к появлению дополнительных белков, доступных трипсину. Последнее подтверждает сделанный ранее вывод об отсутствии рибосомных белков между субчастицами. Визначено білки, доступні трипсину, у складі рибосом і рибосомних субчастинок з екстремального термофілу T. thermophilus. У 70S рибосомах доступними трипсину є сім білків малої (30S) субчастинки –TS2, TS3, TS7, TS12, TS17, TS19, TS20 і п’ять білків великої (50S) субчастинки – TL5, TL8, TL9, TL23, TL24. Дисоціація 70S рибосом на субчастинки не призводить до появи додаткових білків, доступних трипсину. Останнє підтверджує зроблений раніше висновок про відсутність рибосомних білків між субчастинками. Proteins accessible to trypsin in ribosome and in ribosomal subunits from extreme thermophilic Thermus thermophilus have been analyzed. In 70S ribosomes 7 proteins of the small (SOS) subunit, TS2, TS3, TS7, TS12, TS17, TS19, TS20 and 5 proteins of the large (SOS) subunit, TL5, TL8, TL9, TL23, TL24 were accessible to trypsin. Dissociation of 70S ribosomes into subunits leads to no appearance of proteins accessible to trypsin. This confirms previous conclusion on the absence of ribosomal proteins between the subunits (Yusupov M. and Spirin A., FEES Lett., 1986, 197, 229—233).