Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру
Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформац...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Datum: | 1988 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russian |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1988
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153817 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру / А.В. Каява, В.И. Лим // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 2. — С. 79-85. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153817 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Каява, А.В. Лим, В.И. 2019-06-14T16:56:38Z 2019-06-14T16:56:38Z 1988 Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру / А.В. Каява, В.И. Лим // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 2. — С. 79-85. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000215 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153817 577.150.2 Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформационной карты полипептидная цепь наилучшим образом взаимодействует с водой, когда она имеет конформацию полипролиновой спирали. Показано, что вода увеличивает правую закрученность двухцепочечной β-структуры, предсказываемую расчетами, учитывающими только внутри- и межцепные взаимодействия. При увеличении правой закрученности конформация двухцепочечной β-структуры, наиболее вероятная по внутри- и межцепным взаимодействиям, расщепляется на две β-конформации, чередующиеся вдоль полипептидных цепей. Величина закрученности и характер чередования β-конформаций двухцепочечной β-структуры, вытекающие из проведенного нами стереохимического анализа, хорошо согласуются с данными, полученными из анализа пространственных структур глобулярных белков. Проведено стереохімічний аналіз взаємодії поліпептидного ланцюга з водою, заснований на прагненні молекул води, що контактують з поліпептидом, до утворення чотирьох тетраедрично спрямованих водневих зв’язків. Аналіз виконано на молекулярних моделях і ЕОМ. Встановлено, що в β-області конформаційної карти поліпептидний ланцюг найкращим чином взаємодіє з водою, коли вона має конформацію поліпролінової спіралі. Показано, що вода збільшує праву закрученість дволанцюгової β-структури, прогнозовану розрахунками, які враховують лише внутрішньо- і міжланцюгові взаємодії. При збільшенні правої закрученості конформація дволанцюгової β-структури, найімовірніша за внутрішньо- і міжланцюговими взаємодіями, розщеплюється на дві β-конформації, що чергуються вздовж поліпептидних ланцюгів. Величина закрученості і характер чергуванняβ-конформацій дволанцюгової β-структури, що випливають з проведеного нами стереохімічного аналізу, добре узгоджуються з даними, отриманими внаслідок аналізу просторових структур глобулярних білків. An approach to estimate the effect of protein-solvent interactions on the polypeptide chain conformation is presented. The stereochemical analysis was based on the tendency of water molecules to form four hydrogen bonds with a tetrahedral orientation and was made with molecular models and computer calculations. It was shown that in the β-region of the conformational map the best polypeptide-water interaction takes place when the polypeptide chain has a polyproline conformation. We have shown that the right-handed twist of β-hairpins, determined by its intra- and interchain interactions, increases by virtue of the peptide group-water interaction. With an increase of the twist the most probable conformation of β-hairpins splits into two β-conformations, alternating along the β-strands. The β-structure conformation, predicted by our stereochemical analysis, agrees well with the β-structure conformations observed in globular proteins. Авторы благодарят А. В. Ефимова за обсуждение результатов работы и ценные замечания. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру Вплив взаємодії пептидних груп з водою на β-структуру Effect of peptide group-water interaction on β-structure conformation Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру |
| spellingShingle |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру Каява, А.В. Лим, В.И. Структура и функции биополимеров |
| title_short |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру |
| title_full |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру |
| title_fullStr |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру |
| title_full_unstemmed |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру |
| title_sort |
влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру |
| author |
Каява, А.В. Лим, В.И. |
| author_facet |
Каява, А.В. Лим, В.И. |
| topic |
Структура и функции биополимеров |
| topic_facet |
Структура и функции биополимеров |
| publishDate |
1988 |
| language |
Russian |
| container_title |
Биополимеры и клетка |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Вплив взаємодії пептидних груп з водою на β-структуру Effect of peptide group-water interaction on β-structure conformation |
| description |
Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформационной карты полипептидная цепь наилучшим образом взаимодействует с водой, когда она имеет конформацию полипролиновой спирали. Показано, что вода увеличивает правую закрученность двухцепочечной β-структуры, предсказываемую расчетами, учитывающими только внутри- и межцепные взаимодействия. При увеличении правой закрученности конформация двухцепочечной β-структуры, наиболее вероятная по внутри- и межцепным взаимодействиям, расщепляется на две β-конформации, чередующиеся вдоль полипептидных цепей. Величина закрученности и характер чередования β-конформаций двухцепочечной β-структуры, вытекающие из проведенного нами стереохимического анализа, хорошо согласуются с данными, полученными из анализа пространственных структур глобулярных белков.
Проведено стереохімічний аналіз взаємодії поліпептидного ланцюга з водою, заснований на прагненні молекул води, що контактують з поліпептидом, до утворення чотирьох тетраедрично спрямованих водневих зв’язків. Аналіз виконано на молекулярних моделях і ЕОМ. Встановлено, що в β-області конформаційної карти поліпептидний ланцюг найкращим чином взаємодіє з водою, коли вона має конформацію поліпролінової спіралі. Показано, що вода збільшує праву закрученість дволанцюгової β-структури, прогнозовану розрахунками, які враховують лише внутрішньо- і міжланцюгові взаємодії. При збільшенні правої закрученості конформація дволанцюгової β-структури, найімовірніша за внутрішньо- і міжланцюговими взаємодіями, розщеплюється на дві β-конформації, що чергуються вздовж поліпептидних ланцюгів. Величина закрученості і характер чергуванняβ-конформацій дволанцюгової β-структури, що випливають з проведеного нами стереохімічного аналізу, добре узгоджуються з даними, отриманими внаслідок аналізу просторових структур глобулярних білків.
An approach to estimate the effect of protein-solvent interactions on the polypeptide chain conformation is presented. The stereochemical analysis was based on the tendency of water molecules to form four hydrogen bonds with a tetrahedral orientation and was made with molecular models and computer calculations. It was shown that in the β-region of the conformational map the best polypeptide-water interaction takes place when the polypeptide chain has a polyproline conformation. We have shown that the right-handed twist of β-hairpins, determined by its intra- and interchain interactions, increases by virtue of the peptide group-water interaction. With an increase of the twist the most probable conformation of β-hairpins splits into two β-conformations, alternating along the β-strands. The β-structure conformation, predicted by our stereochemical analysis, agrees well with the β-structure conformations observed in globular proteins.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153817 |
| citation_txt |
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру / А.В. Каява, В.И. Лим // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 2. — С. 79-85. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT kaâvaav vliânievzaimodeistviâpeptidnyhgruppsvodoinaβstrukturu AT limvi vliânievzaimodeistviâpeptidnyhgruppsvodoinaβstrukturu AT kaâvaav vplivvzaêmodíípeptidnihgrupzvodoûnaβstrukturu AT limvi vplivvzaêmodíípeptidnihgrupzvodoûnaβstrukturu AT kaâvaav effectofpeptidegroupwaterinteractiononβstructureconformation AT limvi effectofpeptidegroupwaterinteractiononβstructureconformation |
| first_indexed |
2025-12-07T19:39:35Z |
| last_indexed |
2025-12-07T19:39:35Z |
| _version_ |
1850879640508301312 |