Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру - Каява, А.В.; Лим, В.И. (Биополимеры и клетка, 1988)
Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформационной карты полипептидная цепь наилучшим образом взаимодействует с водой, когда она имеет конформацию полипролиновой спирали. Показано, что вода увеличивает правую закрученность двухцепочечной β-структуры, предсказываемую расчетами, учитывающими только внутри- и межцепные взаимодействия. При увеличении правой закрученности конформация двухцепочечной β-структуры, наиболее вероятная по внутри- и межцепным взаимодействиям, расщепляется на две β-конформации, чередующиеся вдоль полипептидных цепей. Величина закрученности и характер чередования β-конформаций двухцепочечной β-структуры, вытекающие из проведенного нами стереохимического анализа, хорошо согласуются с данными, полученными из анализа пространственных структур глобулярных белков. Проведено стереохімічний аналіз взаємодії поліпептидного ланцюга з водою, заснований на прагненні молекул води, що контактують з поліпептидом, до утворення чотирьох тетраедрично спрямованих водневих зв’язків. Аналіз виконано на молекулярних моделях і ЕОМ. Встановлено, що в β-області конформаційної карти поліпептидний ланцюг найкращим чином взаємодіє з водою, коли вона має конформацію поліпролінової спіралі. Показано, що вода збільшує праву закрученість дволанцюгової β-структури, прогнозовану розрахунками, які враховують лише внутрішньо- і міжланцюгові взаємодії. При збільшенні правої закрученості конформація дволанцюгової β-структури, найімовірніша за внутрішньо- і міжланцюговими взаємодіями, розщеплюється на дві β-конформації, що чергуються вздовж поліпептидних ланцюгів. Величина закрученості і характер чергуванняβ-конформацій дволанцюгової β-структури, що випливають з проведеного нами стереохімічного аналізу, добре узгоджуються з даними, отриманими внаслідок аналізу просторових структур глобулярних білків. An approach to estimate the effect of protein-solvent interactions on the polypeptide chain conformation is presented. The stereochemical analysis was based on the tendency of water molecules to form four hydrogen bonds with a tetrahedral orientation and was made with molecular models and computer calculations. It was shown that in the β-region of the conformational map the best polypeptide-water interaction takes place when the polypeptide chain has a polyproline conformation. We have shown that the right-handed twist of β-hairpins, determined by its intra- and interchain interactions, increases by virtue of the peptide group-water interaction. With an increase of the twist the most probable conformation of β-hairpins splits into two β-conformations, alternating along the β-strands. The β-structure conformation, predicted by our stereochemical analysis, agrees well with the β-structure conformations observed in globular proteins.