Особенности влияния мелиттина и его триптолитического фрагмента на активность протеинкиназы С

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1996
• Hauptverfasser: Погребной, П.В., Гарманчук, Л.В., Маркеева, Н.В., Протас, А.Ф., Быкорез, А.И.
• Format: Artikel
• Sprache: Russian
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1996
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153873
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Особенности влияния мелиттина и его триптолитического фрагмента на активность протеинкиназы С / П.В. Погребной, Л.В. Гарманчук, Н.В. Маркеева, А.Ф, Протас, А.И. Быкорез // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 3. — С. 41-46. — Бібліогр.: 17 назв. — рос.

Мелиттин в концентрации 5 и 0,5 мкМ ингибирует активность протеинкиназы С (ПКС) , предварительно активированной форболовыми эфиром и, в клетках ли­ нии Jurkat (человеческая Т-лимфобластная лейкемия). При использовании мето­да триптолитического расщепления получен фрагмент мелиттина 7–19 и ис­ следовано его действие на активность ПКС. Фрагмент мелиттина, как и цель­ный мелиттин, подавляет активность ПКС. В то же время указанный фрагмент обладает значительно меньшей цитолитической активностью, чем цельный мелиттин, что позволяет считать его более эффективным ингибито­ром ПКС. Мелітин у концентрації 5 і 0,5 мкМ пригнічує активність протеїнкінази С (ПКС), попередньо активованої форболовими ефірами, у клітинах лінії Jurkat (Т-лімфобластна лейкемія людини). При використанні методу триптолітичного розщеплення одержано фрагмент мелітину 7–19 і досліджено його дію на активність ПКС. Фрагмент мелітину, як і цілісний мелітин, пригнічує активність ПКС. У той же час згаданому фрагменту притаманна значно менша цитолітична активність порівняно з цілісним мелітином, що свідчить про його вищі інгібіторні властивості щодо ПКС. The inhibition of protein kinase C activity in TPA stimulated Jurkat cells (human T-lymphoblast leukemia) was detected while addition of 5 • 10⁶–5 •10⁷ M of melittin. The method oftrypsinolysis was used to obtain of melittin fragment M₇₋₁₉ that was also used as inhibitors of activated protein kinase C in T-lymphocytes. Fragment M₇₋₁₉ inhibited PKC at the same level as native melittin. At the same time M₇₋₁₉ fragment caused the less level of erythrocytes lysis, so it may be used as more effective inhibitor of PKC.