Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1987
• Main Authors: Речкунова, Н.И., Зиновьев, В.В., Малыгин, Э.Г., Горбунов, Ю.А., Попов, С.Г., Нестеренко, В.Ф., Бурьянов, Я.И.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1987
• Subjects: Краткие сообщения
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос.

Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата по сравнению с исходным ферментом на величину, большую молекулярной массы субстрата. Максимальное значение молекулярной массы комплекса наблюдали при эквимолярном соотношении фермента и субстрата. Полученные результаты подтверждают образование димерной формы фермента в присутствии субстрата. Досліджено взаємодію Ecodam-метилази з 20-членним олігонуклеотидним дуплексом, що містить ділянку упізнавання ферменту. Методами гель-фільтрації та ультрацентрифугування у градієнті щільності сахарози виявлено збільшення молекулярної маси ферменту за присутності олігонуклеотидного субстрату в порівнянні з вихідним ферментом на величину, більшу молекулярної маси субстрату. Максимальне значення молекулярної маси комплексу спостерігали при еквімолярному співвідношенні ферменту і субстрату. Отримані результати підтверджують утворення димерної форми ферменту за присутності субстрату. The Ecodam-methylase has been investigated for its interaction with the 20-base oligonucleotide duplex containing the enzyme recognition site. An increase of the enzyme molecular weight was detected by the gel-filtration and sucrose density gradient centrifugation methods. The maximal value of the molecular complex weight was observed when concentrations of the enzyme and the substrate were equal. The results obtained prove the formation of the dimeric enzyme form in the substrate presence.