Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом

Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом

Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата п...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1987
Hauptverfasser: Речкунова, Н.И., Зиновьев, В.В., Малыгин, Э.Г., Горбунов, Ю.А., Попов, С.Г., Нестеренко, В.Ф., Бурьянов, Я.И.
Format: Artikel
Sprache:Russian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1987
Schlagworte:
Краткие сообщения
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153917
record_format dspace
spelling Речкунова, Н.И.
Зиновьев, В.В.
Малыгин, Э.Г.
Горбунов, Ю.А.
Попов, С.Г.
Нестеренко, В.Ф.
Бурьянов, Я.И.
2019-06-14T18:42:43Z
2019-06-14T18:42:43Z
1987
Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0001E7
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917
577.323
Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата по сравнению с исходным ферментом на величину, большую молекулярной массы субстрата. Максимальное значение молекулярной массы комплекса наблюдали при эквимолярном соотношении фермента и субстрата. Полученные результаты подтверждают образование димерной формы фермента в присутствии субстрата.
Досліджено взаємодію Ecodam-метилази з 20-членним олігонуклеотидним дуплексом, що містить ділянку упізнавання ферменту. Методами гель-фільтрації та ультрацентрифугування у градієнті щільності сахарози виявлено збільшення молекулярної маси ферменту за присутності олігонуклеотидного субстрату в порівнянні з вихідним ферментом на величину, більшу молекулярної маси субстрату. Максимальне значення молекулярної маси комплексу спостерігали при еквімолярному співвідношенні ферменту і субстрату. Отримані результати підтверджують утворення димерної форми ферменту за присутності субстрату.
The Ecodam-methylase has been investigated for its interaction with the 20-base oligonucleotide duplex containing the enzyme recognition site. An increase of the enzyme molecular weight was detected by the gel-filtration and sucrose density gradient centrifugation methods. The maximal value of the molecular complex weight was observed when concentrations of the enzyme and the substrate were equal. The results obtained prove the formation of the dimeric enzyme form in the substrate presence.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Краткие сообщения
Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
Димеризація Ecodam-метилази, індукована олігонуклеотидним субстратом
Dimerization of EcoDam-methylase induced by the oligonucleotide substrate
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
spellingShingle Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
Речкунова, Н.И.
Зиновьев, В.В.
Малыгин, Э.Г.
Горбунов, Ю.А.
Попов, С.Г.
Нестеренко, В.Ф.
Бурьянов, Я.И.
Краткие сообщения
title_short Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
title_full Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
title_fullStr Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
title_full_unstemmed Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
title_sort димеризация ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
author Речкунова, Н.И.
Зиновьев, В.В.
Малыгин, Э.Г.
Горбунов, Ю.А.
Попов, С.Г.
Нестеренко, В.Ф.
Бурьянов, Я.И.
author_facet Речкунова, Н.И.
Зиновьев, В.В.
Малыгин, Э.Г.
Горбунов, Ю.А.
Попов, С.Г.
Нестеренко, В.Ф.
Бурьянов, Я.И.
topic Краткие сообщения
topic_facet Краткие сообщения
publishDate 1987
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Димеризація Ecodam-метилази, індукована олігонуклеотидним субстратом
Dimerization of EcoDam-methylase induced by the oligonucleotide substrate
description Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата по сравнению с исходным ферментом на величину, большую молекулярной массы субстрата. Максимальное значение молекулярной массы комплекса наблюдали при эквимолярном соотношении фермента и субстрата. Полученные результаты подтверждают образование димерной формы фермента в присутствии субстрата. Досліджено взаємодію Ecodam-метилази з 20-членним олігонуклеотидним дуплексом, що містить ділянку упізнавання ферменту. Методами гель-фільтрації та ультрацентрифугування у градієнті щільності сахарози виявлено збільшення молекулярної маси ферменту за присутності олігонуклеотидного субстрату в порівнянні з вихідним ферментом на величину, більшу молекулярної маси субстрату. Максимальне значення молекулярної маси комплексу спостерігали при еквімолярному співвідношенні ферменту і субстрату. Отримані результати підтверджують утворення димерної форми ферменту за присутності субстрату. The Ecodam-methylase has been investigated for its interaction with the 20-base oligonucleotide duplex containing the enzyme recognition site. An increase of the enzyme molecular weight was detected by the gel-filtration and sucrose density gradient centrifugation methods. The maximal value of the molecular complex weight was observed when concentrations of the enzyme and the substrate were equal. The results obtained prove the formation of the dimeric enzyme form in the substrate presence.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917
citation_txt Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT rečkunovani dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT zinovʹevvv dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT malyginég dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT gorbunovûa dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT popovsg dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT nesterenkovf dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT burʹânovâi dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom
AT rečkunovani dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT zinovʹevvv dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT malyginég dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT gorbunovûa dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT popovsg dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT nesterenkovf dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT burʹânovâi dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom
AT rečkunovani dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
AT zinovʹevvv dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
AT malyginég dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
AT gorbunovûa dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
AT popovsg dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
AT nesterenkovf dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
AT burʹânovâi dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate
first_indexed 2025-12-01T04:12:17Z
last_indexed 2025-12-01T04:12:17Z
_version_ 1850859241584197632

Ähnliche Einträge