Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом
Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата п...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1987 |
| Main Authors: | , , , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1987
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862641073370693632 |
|---|---|
| author | Речкунова, Н.И. Зиновьев, В.В. Малыгин, Э.Г. Горбунов, Ю.А. Попов, С.Г. Нестеренко, В.Ф. Бурьянов, Я.И. |
| author_facet | Речкунова, Н.И. Зиновьев, В.В. Малыгин, Э.Г. Горбунов, Ю.А. Попов, С.Г. Нестеренко, В.Ф. Бурьянов, Я.И. |
| citation_txt | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата по сравнению с исходным ферментом на величину, большую молекулярной массы субстрата. Максимальное значение молекулярной массы комплекса наблюдали при эквимолярном соотношении фермента и субстрата. Полученные результаты подтверждают образование димерной формы фермента в присутствии субстрата.
Досліджено взаємодію Ecodam-метилази з 20-членним олігонуклеотидним дуплексом, що містить ділянку упізнавання ферменту. Методами гель-фільтрації та ультрацентрифугування у градієнті щільності сахарози виявлено збільшення молекулярної маси ферменту за присутності олігонуклеотидного субстрату в порівнянні з вихідним ферментом на величину, більшу молекулярної маси субстрату. Максимальне значення молекулярної маси комплексу спостерігали при еквімолярному співвідношенні ферменту і субстрату. Отримані результати підтверджують утворення димерної форми ферменту за присутності субстрату.
The Ecodam-methylase has been investigated for its interaction with the 20-base oligonucleotide duplex containing the enzyme recognition site. An increase of the enzyme molecular weight was detected by the gel-filtration and sucrose density gradient centrifugation methods. The maximal value of the molecular complex weight was observed when concentrations of the enzyme and the substrate were equal. The results obtained prove the formation of the dimeric enzyme form in the substrate presence.
|
| first_indexed | 2025-12-01T04:12:17Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-153917 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-01T04:12:17Z |
| publishDate | 1987 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Речкунова, Н.И. Зиновьев, В.В. Малыгин, Э.Г. Горбунов, Ю.А. Попов, С.Г. Нестеренко, В.Ф. Бурьянов, Я.И. 2019-06-14T18:42:43Z 2019-06-14T18:42:43Z 1987 Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом / Н.И. Речкунова, В.В. Зиновьев, Э.Г. Малыгин, Ю.А.Горбунов, С.Г. Попов, В.Ф. Нестеренко, Я.И. Бурьянов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 3. — С. 152-154.. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. 0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0001E7 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917 577.323 Исследовано взаимодействие Ecodam-метилазы с 20-членным олигонуклеотидным дуплексом, содержащим участок узнавания фермента. Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы обнаружено увеличение молекулярной массы фермента в присутствии олигонуклеотидного субстрата по сравнению с исходным ферментом на величину, большую молекулярной массы субстрата. Максимальное значение молекулярной массы комплекса наблюдали при эквимолярном соотношении фермента и субстрата. Полученные результаты подтверждают образование димерной формы фермента в присутствии субстрата. Досліджено взаємодію Ecodam-метилази з 20-членним олігонуклеотидним дуплексом, що містить ділянку упізнавання ферменту. Методами гель-фільтрації та ультрацентрифугування у градієнті щільності сахарози виявлено збільшення молекулярної маси ферменту за присутності олігонуклеотидного субстрату в порівнянні з вихідним ферментом на величину, більшу молекулярної маси субстрату. Максимальне значення молекулярної маси комплексу спостерігали при еквімолярному співвідношенні ферменту і субстрату. Отримані результати підтверджують утворення димерної форми ферменту за присутності субстрату. The Ecodam-methylase has been investigated for its interaction with the 20-base oligonucleotide duplex containing the enzyme recognition site. An increase of the enzyme molecular weight was detected by the gel-filtration and sucrose density gradient centrifugation methods. The maximal value of the molecular complex weight was observed when concentrations of the enzyme and the substrate were equal. The results obtained prove the formation of the dimeric enzyme form in the substrate presence. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Краткие сообщения Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом Димеризація Ecodam-метилази, індукована олігонуклеотидним субстратом Dimerization of EcoDam-methylase induced by the oligonucleotide substrate Article published earlier |
| spellingShingle | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом Речкунова, Н.И. Зиновьев, В.В. Малыгин, Э.Г. Горбунов, Ю.А. Попов, С.Г. Нестеренко, В.Ф. Бурьянов, Я.И. Краткие сообщения |
| title | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом |
| title_alt | Димеризація Ecodam-метилази, індукована олігонуклеотидним субстратом Dimerization of EcoDam-methylase induced by the oligonucleotide substrate |
| title_full | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом |
| title_fullStr | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом |
| title_full_unstemmed | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом |
| title_short | Димеризация Ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом |
| title_sort | димеризация ecodam-метилазы, индуцированная олигонуклеотидным субстратом |
| topic | Краткие сообщения |
| topic_facet | Краткие сообщения |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/153917 |
| work_keys_str_mv | AT rečkunovani dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT zinovʹevvv dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT malyginég dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT gorbunovûa dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT popovsg dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT nesterenkovf dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT burʹânovâi dimerizaciâecodammetilazyinducirovannaâoligonukleotidnymsubstratom AT rečkunovani dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT zinovʹevvv dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT malyginég dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT gorbunovûa dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT popovsg dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT nesterenkovf dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT burʹânovâi dimerizacíâecodammetilaziíndukovanaolígonukleotidnimsubstratom AT rečkunovani dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate AT zinovʹevvv dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate AT malyginég dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate AT gorbunovûa dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate AT popovsg dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate AT nesterenkovf dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate AT burʹânovâi dimerizationofecodammethylaseinducedbytheoligonucleotidesubstrate |